Белки в чем есть: Названы продукты, которые содержат гораздо больше белка, чем яйцо — Интернет-магазин отличной мебели в Тюмени

Содержание

Аллергия на фрукты, ягоды и орехи. Перекрестные реакции

За развитие аллергической реакции ответственен не целый продукт (персик, вишня, слива, капуста, фундук и т.д.), а отдельные белки, которые входят в его состав. Некоторые белки разрушаются при нагревании и теряют свои аллергенные свойства, поэтому иногда приготовленный продукт становится безопасным для аллергика. А другие вызывают перекрестные реакции с белками содержащимися в других продуктах.

Если получив результаты анализа на аллергены вы узнали что у вас аллергия на один из продуктов, то мы Вам рекомендуем обратиться повторно к врачу-аллергологу и узнать какое обследование вам оптимально пройти чтобы знать на какие продукты у вас может быть перекрестная аллергическая реакция и можно ли Вам есть эти продукты после термической обработки, или их следует полностью исключить из своего питания.

Аллергия на фрукты и ягоды

Июнь богат на ягоды. Это время вкуснейшей черешни, клубники, малины и земляники, а также начало сезона косточковых фруктов. В частности, в конце июня на прилавках появляются свежайшие персики, нектарины, абрикосы.

Эти растения относятся к семейству Розоцветных и содержат свойственные этому семейству аллергенные белки Pru p 1 подобные Bet v 1 берёзы (PR-10 – белки). Pru p 1 и Pru p 3 (LTP) являются основными аллергенами в персиковых плодах. PR-10 белки нестабильны и поэтому вызывают, как правило, только местные реакции. Они также теряют свои аллергенные свойства при нагревании, т.е. в процессе приготовления, поэтому варения, джемы и другие прошедшие термическую обработку продукты содержащие эти фрукты могут быть безопасны для аллергиков, если нет аллергии на другие термостабильные белки в этих фруктах.

Pru p 1 содержится в низкой концентрации и является термолабильным, тогда как Pru p 3 чрезвычайно много в персиковой кожуре и данная молекула устойчива к нагреванию и желудочному соку. Белки переносчики липидов (LTP) концентрируются в кожуре плодов семейства Розоцветных. Между членами семейства Розоцветных наблюдается высокий уровень перекрестной реактивности.

Pru p 3, белок переносчик липидов, возможно вместе с другими более крупными персиковыми белками, участвует в аллергенных связях с другими фруктами из семейства Розоцветные, особенно, абрикосом, вишней и сливой. Высокий уровень перекрестной реактивности есть между фруктами, орехами и овощами, содержащими белки переносчики липидов, такими как: сладкий каштан, капуста, грецкий орех, салат, и фундук. Виноград и вино могут содержать LTP, гомологичные (подобные) и перекрестно-реагирующии с персиковым LTP.

Если у вас или вашего ребенка есть аллергия на фрукты и ягоды, то врач-аллерголог клиники МедиАрт поможет составить оптимальный план диагностики для выявления белков вызывающих аллергическую реакцию. Возможно это позволит вам существенно обогатить ваш рацион безопасными для Вас продуктами, которые вы ранее избегали опасаясь аллергической реакции.

А возможно укажет на спектр продуктов, которые надо пробовать с осторожностью или даже избегать.

Записаться к аллергологу

Аллергия на орехи, бобовые и семена

Все они способны вызывать очень серьёзные системные реакции, потому как содержат очень стабильные и высокоаллергенные молекулы. Для орехов, семян и бобовых характерно содержание следующих семейств аллергенных белков:

Белки запаса (хранения)
Белки-переносчики липидов (LTP)
Патогенез-ассоциированные белки (PR-10)

Белки хранения используются как материал при росте новых растений и чаще всего встречаются как раз в изучаемых продуктах – семенах, орехах и бобовых. Они устойчивы к нагреванию и гидролизу и вызывают реакции даже на приготовленную пищу. При ферментировании в желудочно-кишечном тракте их аллергенные свойства также не пропадают. Это часто приводит к развитию системных и тяжёлых реакций.

Но есть и хорошая новость – белки хранения, как правило, не вызывают перекрёстных реакций, за исключением аллергенов близкородственных видов (например, возможны перекрёстные реакции между бобовыми, такими как соя и арахис). Намного чаще перекрёстные реакции возникают при сенсибилизации к белкам-переносчикам липидов.

Важно отметить, что между чечевицей, нутом, горохом и арахисом высока вероятность перекрестных реакций. И напротив, белая фасоль чаще хорошо переносится пациентами с аллергией на другие бобовые.

Наиболее часто вызывают аллергические реакции фундук, арахис, кешью, грецкий орех, миндаль, пекан, фисташки, макадамия. Они содержатся в:

десертах (шоколад, нуга, марципан),
соусы (песто, барбекю и др.),
салаты, ликеры и сами орехи в составе различных закусок,
косметических средствах,
самых неожиданных продуктах из-за использования одних и тех же инструментов и оборудования при производстве пищевых продуктов с орехами и без них.

Орехи содержат очень сильные аллергены, способные вызывать аллергические реакции даже при контакте со следовыми количествами. Поэтому в целях безопасности потенциально опасные продукты маркируются этикеткой «может содержать следы орехов», которой не следует пренебрегать.

Фундук, как и все орехи, содержит белки запаса – Cor a 9 и Cor a 14. Это очень стабильные молекулы, они не разрушаются при нагревании и выдерживают действие ферментов желудочно-кишечного тракта.

Большинство пациентов (91,7%) с аллергией на кунжут сенсибилизированы к Ses i 1 (2S альбумину). Аллергия на кунжут имеется у 50-54% пациентов с аллергией на арахис и древесные орехи (кедровый орех, орехи макадамии, бразильский орех и фундук). Также важно отметить перекрестную реактивность аллергенов кунжута и ряда других продуктов, таких как арахис, лесной орех, грецкий орех, черный грецкий орех, кешью, макадамия, фисташки, киви, рожь и семена мака.

Записаться к аллергологу

Как понять к каким аллергенам чувствительность?

Разные по стабильности аллергенные белки содержатся в яйце, молоке, фруктах и ягодах и других продуктах. Разобраться, к какой именно молекуле Вы чувствительны, и подобрать адекватную диету помогут единичные исследования ImmunoCAP к отдельным молекулам (аллергокомпонентам) или ImmunoCAP ISAC, когда необходимо оценить полный профиль сенсибилизации, или клиническая картина смазана – с помощью мультиаллергенного теста ISAC. ImmunoCAP ISAC – это исследование крови, которое дает достоверный ответ сразу по 112 аллергенным молекулам.

меню на неделю, что можно и нельзя

https://rsport.ria.ru/20210916/dieta-1750407462.html

Белковая диета: ее влияние на организм, как похудеть и что не нужно есть

Белковая диета для похудения: меню на неделю, что можно и нельзя

Белковая диета: ее влияние на организм, как похудеть и что не нужно есть

Белковая диета — относительно простой и дешевый способ для похудения. Суть диеты, что можно есть, меню на день, сколько калорий употреблять, кому… РИА Новости Спорт, 16.09.2021

2021-09-16T20:14

2021-09-16T23:26

диета

здоровье

белки

зож

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdnn21.img.ria.ru/images/07e4/0c/1c/1591255385_0:260:3072:1988_1920x0_80_0_0_395d992a6e810967e49f7be327c9be2f.jpg

МОСКВА, 16 сен — РИА Новости. Белковая диета — относительно простой и дешевый способ для похудения. Суть диеты, что можно есть, меню на день, сколько калорий употреблять, кому противопоказана — в материале РИА Новости.Белковая диетаПротеиновая диета — это режим питания, построенный на употреблении в пищу продуктов с высоким содержанием белка и меньшим количеством жиров и углеводов.В конце 1970-х годов она стала популярна благодаря диете Скарсдейла, которая рекомендовала план питания из 43% белка, 22,5% жира и 34,5% углеводов. Современные программы, ориентированные на высокое потребление белка, включают диеты Аткинса, Кремлевскую, Голливудскую, Дюкана и другие.Что такое белокБелки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках, необходимы для построения структуры и регулирования функций тканей и органов.Белки состоят из сотен более мелких элементов — аминокислот, связанных друг с другом по принципу цепи. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность их определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.Примеры функций белка:ОсобенностиБелковая диета действительно может помочь снизить вес, если соблюдать ее правильно. Диета очень разнообразна и включает в себя большой выбор различных продуктов: мясо, рыба, орехи, яйца, овощи. Эта методика похудения не требует голодания, ее принцип — больше белка и меньше углеводов и жиров. Снижая поступление этих макроэлементов, человек заставляет организм использовать запасы собственного жира. Важный момент: белковая диета подразумевает наличие в дневном рационе определенного количества углеводов и жиров, так как полное их отсутствие вредно для здоровья.Норма белкаПо данным Всемирной организации здравоохранения, норма белка на килограмм веса составляет не менее 0,83 грамма в день. Причем 50% от этого количества должно приходиться на животный белок, так как только он содержит все необходимые для организма аминокислоты в оптимальном количестве.Растительные белки не могут обеспечить организм человека всеми незаменимыми аминокислотами, но их можно комбинировать с другими растительными источниками для получения полноценного протеина. Правда, тогда прием пищи может содержать больше углеводов и калорий на один грамм белка. Фасоль, бобовые, зерновые, соя, орехи и семена являются примерами растительной пищи с высоким содержанием этого макроэлемента.Потребность организма в белке зависит от многих факторов, включая вес, мышечную массу, физическую активность и возраст. По данным Международного общества спортивного питания, ежедневная потребность в белке у спортсменов — 2 грамма на 1 кг веса, а у пожилых людей — 1,2/1,5 грамма на 1 кг.В случае белковой диеты количество протеина увеличивается. Например, диета Дюкана предполагает увеличение нормы до 1,5 г на 1 кг веса для всех, независимо от возраста и физических нагрузок.Принципы белковой диетыОсновные принципы протеиновой диеты состоят в том, чтобы:В результате в течение дня организм получает килокалорий меньше, чем расходует, но чувства голода не возникает, так как белок снижает уровень гормона голода грелина и повышает уровень пептида YY, гормона сытости.Влияние на организмУвеличение потребления белка до определенных показателей оказывает влияние на аппетит, скорость обмена веществ, вес, жировой баланс и в целом полезно для здоровья. По данным ВОЗ, на основе 40 контролируемых исследований, проведенных в США, было доказано, что повышенный уровень протеина снижает систолическое артериальное давление (верхнее число показаний) в среднем на 1,76 мм рт. ст. и диастолическое артериальное давление (нижнее число показаний) на 1,15 мм рт. ст.Одно исследование показало, что, помимо снижения артериального давления, диета с высоким содержанием белка также снижает уровень холестерина ЛПНП (плохого) и триглицеридов.МетаболизмВо время каждого приема пищи метаболизм ускоряется, так как организму требуется определенная энергия на переваривание и усвоение питательных веществ, содержащихся в продуктах. Это называется термическим эффектом пищи (TEF). Белок имеет гораздо больший TEF, чем жир или углеводы: 20-35% против 5-15%. В результате высокое потребление белка значительно ускоряет обмен веществ и увеличивает количество сжигаемых калорий. Это может составлять 80-100 калорий в день только для того, чтобы переварить и усвоить еду.Кроме того, диеты с высоким содержанием белка способствуют лучшему контролю уровня сахара в крови и повышенной чувствительности к инсулину.Укрепление костейПоступление достаточного количества белка важно для здоровья костей. Фактически около 50% костной массы состоит из протеина.Низкое потребление белка снижает всасывание кальция. Опасения, что при диете с высоким содержанием белка кальций вымывается из костной массы, чтобы противодействовать повышенной кислотности крови, напрасны. Если употреблять не более 150 граммов этого макроэлемента в день и разумно сочетать его с овощами при адекватном употреблении кальция, никакого вреда не будет. Наоборот, у пожилых людей, особенно женщин в состоянии менопаузы, которые подвержены остеопорозу, увеличение белковой пищи помогает сохранению плотности костной массы, снижает риск переломов предплечья и шейки бедра. Более того, диеты, содержащие больший процент калорий из белка, помогают сохранить костную массу при похудении.Рост мышцТак как протеин является строительным материалом, из которого состоит мышечная масса человека, его недостаток оказывает негативное влияние на рост мышц. Особенно потере объема мускулатуры подвержены спортсмены, пожилые люди и те, которые пытаются активно снизить вес.Таким образом, потребление достаточного количества белка помогает поддерживать мышечную массу и способствует ее росту при силовых тренировках, уменьшает ее естественную потерю при старении и строгих диетах.Нормализация весаСпособность белка подавлять аппетит, вызывать сытость и ускорять метаболизм способствует снижению веса. Кроме того, этот макроэлемент не только утоляет голод, но и снижает общую тягу к еде, что избавляет от ночных перекусов. Это происходит из-за улучшения функции дофамина, одного из основных гормонов мозга, участвующих в возникновении тяги и зависимости к чему-либо.Протеин работает по обе стороны уравнения «калории на входе против калорий на выходе». Он снижает потребление и увеличивает калорийность. По этой причине диета с высоким содержанием белка приводит к потере веса даже без намеренного ограничения калорий и величины порций.Кому подходитДиеты с высоким содержанием белка безопасны для большинства людей. Однако существуют и противопоказания. Важный момент: белковая диета не должна быть долгосрочной.Ирина Кононенко уверена: «Диеты с высоким содержанием белка эффективны при сбросе веса, но не подходят для его поддержания на определенном уровне».Длительно соблюдать диету сложно. Отсутствие пищевых волокон из цельнозерновых круп, минералов и витаминов может увеличить риск ишемической болезни сердца. К негативным последствиям также можно отнести неприятный запах изо рта, запоры, усталость. Высокое потребление аминокислот с разветвленной цепью в сочетании с западной диетой может усугубить развитие метаболических заболеваний. Кроме этого, высокое содержание белка создает значительную нагрузку на почки и не может быть рекомендовано людям с заболеваниями почек в анамнезе.Что касается здоровья костей у пожилых людей, то ранее считалось, что высокое потребление белка может привести к остеопорозу, вызывая хронический метаболический ацидоз (потерю плотности костной ткани). Но на самом деле белок может даже улучшить состояние и помочь здоровью костей.ПротивопоказанияПо ее словам, другая проблема диеты с высоким содержанием белка (особенно для тех, кто следует низкоуглеводной диете) заключается в том, что аминокислоты могут вызвать значительное повышение сахара в крови. Поэтому прежде чем придерживаться любых диет, необходима консультация врача.Польза и вредМногочисленные исследования показывают, что более высокое потребление белка помогает в потере веса и снижении жировой массы. Диеты с высоким содержанием белка способствуют повышению чувствительности к инсулину, что важно для людей с преддиабетом или диабетом второго типа.»Одной из причин снижения веса и улучшения контроля гликемии может быть способность белка уменьшать чувство голода», — говорит Ирина Кононенко.Преимущества высокобелкового питания:Недостатки:Меню белковой диеты на неделюКаждый прием пищи на диете с высоким содержанием белка включает порцию протеина с большим количеством овощей и небольшими порциями определенных фруктов и цельнозерновых продуктов. Можно также перекусывать протеиновыми батончиками, орехами, нежирным сыром.Белок в продуктахВыбор правильных продуктов при диете с высоким содержанием белка важен для достижения максимального эффекта.Разрешенные продуктыЛюдям с диетическими ограничениями следует исключить из этого списка запрещенное к употреблению. Например, человеку с непереносимостью лактозы не следует принимать для увеличения количества белка молочные продукты.Запрещенные продуктыВ рамках белковой диеты нужно избегать:Виды белковых диетСуществует несколько разновидностей высокопротеиновых диет: Аткинса, Дюкана, Стилмана, спортивная, кефирная, кремлевская и прочие.Например, диета Дюкана — это программа снижения веса с низким содержанием углеводов, жиров и высоким содержанием белка. Она основана на тезисе, что трудно худеть, когда голоден, и фокусируется на продуктах, которые повышают сытость.Выход из диетыВыходить необходимо постепенно, не менее двух недель, аккуратно добавляя углеводы. Не стоит употреблять сладкое и мучное, если очень хочется, то можно приправить чай ложкой меда. Ранее исключенные продукты нужно добавлять по одному в день. Легкие завтрак и ужин, обед из постного мяса и овощей, побольше жидкости и фитнес не дадут снова набрать вес.Типичные ошибкиНельзя выбирать в качестве источника белка нездоровую пищу (например, колбасы), употреблять только животный белок без растительного, пить мало жидкости во время диеты. Не рекомендуется отказываться от фруктов и бесконтрольно принимать в пищу большое количество протеина.

https://ria.ru/20210907/dieta-1749001121.html

https://rsport.ria.ru/20210914/dieta-1749999127.html

https://rsport.ria.ru/20210908/dieta-1749174518.html

https://ria.ru/20210909/diety-1749425038.html

https://ria.ru/20201224/dieta-1590758422.html

РИА Новости Спорт

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2021

РИА Новости Спорт

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://rsport.ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

РИА Новости Спорт

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

https://cdnn21.img.ria.ru/images/07e4/0c/1c/1591255385_211:0:2942:2048_1920x0_80_0_0_0f708094e6846ecce12d4d165b7382e4.jpg

РИА Новости Спорт

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

РИА Новости Спорт

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

диета, здоровье, белки

МОСКВА, 16 сен — РИА Новости. Белковая диета — относительно простой и дешевый способ для похудения. Суть диеты, что можно есть, меню на день, сколько калорий употреблять, кому противопоказана — в материале РИА Новости.

Белковая диета

Протеиновая диета — это режим питания, построенный на употреблении в пищу продуктов с высоким содержанием белка и меньшим количеством жиров и углеводов.

В конце 1970-х годов она стала популярна благодаря диете Скарсдейла, которая рекомендовала план питания из 43% белка, 22,5% жира и 34,5% углеводов. Современные программы, ориентированные на высокое потребление белка, включают диеты Аткинса, Кремлевскую, Голливудскую, Дюкана и другие.

Что такое белок

Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках, необходимы для построения структуры и регулирования функций тканей и органов.

Белки состоят из сотен более мелких элементов — аминокислот, связанных друг с другом по принципу цепи. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность их определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Примеры функций белка:

1
Белки-иммуноглобулины поддерживают иммунитет, борются с патогенами и чужеродными веществами в организме человека.
2
Белки-ферменты (например, фенилаланингидроксилаза) осуществляют почти все химические реакции, протекающие в клетках. А также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.
3
Белки-посланники, такие как некоторые типы гормонов (гормон роста), передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.
4
Являясь структурными компонентами человеческого тела, они обеспечивают поддержку клеток (актин).
5
Занимаясь транспортировкой и хранением, белки связывают и переносят атомы, небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу (ферритин).

Особенности

Белковая диета действительно может помочь снизить вес, если соблюдать ее правильно. Диета очень разнообразна и включает в себя большой выбор различных продуктов: мясо, рыба, орехи, яйца, овощи. Эта методика похудения не требует голодания, ее принцип — больше белка и меньше углеводов и жиров. Снижая поступление этих макроэлементов, человек заставляет организм использовать запасы собственного жира. Важный момент: белковая диета подразумевает наличие в дневном рационе определенного количества углеводов и жиров, так как полное их отсутствие вредно для здоровья.

Норма белка

«Адепты белковой диеты рекомендуют стремиться к потреблению от 1,6 до 2 граммов белка на килограмм веса или 25-35% калорий из белка, чтобы обеспечить адекватное его потребление. От 30 до 40 граммов на прием пищи для женщин, и от 35 до 50 граммов для мужчин, если у вас три приема. Если человек физически очень активен, старше 50 лет или большая часть белка поступает ему из растительных источников, уровень потребления белка более 1,6 грамма на килограмм в день оправдан», — рассказывает нутрициолог, эксперт Академии врачей UniProf Ирина Кононенко.

По данным Всемирной организации здравоохранения, норма белка на килограмм веса составляет не менее 0,83 грамма в день. Причем 50% от этого количества должно приходиться на животный белок, так как только он содержит все необходимые для организма аминокислоты в оптимальном количестве.

7 сентября, 13:19

Как работает яичная диета и кому противопоказана

Растительные белки не могут обеспечить организм человека всеми незаменимыми аминокислотами, но их можно комбинировать с другими растительными источниками для получения полноценного протеина. Правда, тогда прием пищи может содержать больше углеводов и калорий на один грамм белка. Фасоль, бобовые, зерновые, соя, орехи и семена являются примерами растительной пищи с высоким содержанием этого макроэлемента.

Потребность организма в белке зависит от многих факторов, включая вес, мышечную массу, физическую активность и возраст. По данным Международного общества спортивного питания, ежедневная потребность в белке у спортсменов — 2 грамма на 1 кг веса, а у пожилых людей — 1,2/1,5 грамма на 1 кг.

В случае белковой диеты количество протеина увеличивается. Например, диета Дюкана предполагает увеличение нормы до 1,5 г на 1 кг веса для всех, независимо от возраста и физических нагрузок.

Минимальная дневная норма белка в зависимости от роста

Рост	Женщины	Мужчины
Менее 163 см	90 гр	105 гр
От 163 см до 170 см	100 гр	110 гр
От 171 см до 178 см	110 гр	120 гр
Более 188 см	130 гр	140 гр

14 сентября, 15:08ЗОЖДиета для долголетия и стройности: японская практика

Принципы белковой диеты

Основные принципы протеиновой диеты состоят в том, чтобы:

1
Включать белок в каждый прием пищи (постную говядину, курицу, свинину), оставшуюся часть тарелки заполнять овощами.
2
Исключить из рациона белый рис, макароны, хлеб. Вместо этого подойдут небольшие порции цельнозерновых, таких как амарант или киноа.
3
Перекусывать между приемами пищи только высокобелковыми продуктами (миндаль, греческий йогурт, хумус, рикотта).
4
Завтрак может состоять из яиц или смузи, приготовленных из протеинового порошка (сывороточного, горохового, яичного протеина или коллагена).
5
Отказаться от употребления сахара.
6
Пить не менее двух литров воды в день.
7
Объем пищи на один прием должен быть небольшим.
8
Фрукты лучше кушать в первой половине дня, особенно при протеиновой диете подходят цитрусовые.
9
Завтракать сразу после пробуждения, ужинать за два-три часа до отхода ко сну.
10
Не забывать о физических нагрузках.

В результате в течение дня организм получает килокалорий меньше, чем расходует, но чувства голода не возникает, так как белок снижает уровень гормона голода грелина и повышает уровень пептида YY, гормона сытости.

Влияние на организм

Увеличение потребления белка до определенных показателей оказывает влияние на аппетит, скорость обмена веществ, вес, жировой баланс и в целом полезно для здоровья. По данным ВОЗ, на основе 40 контролируемых исследований, проведенных в США, было доказано, что повышенный уровень протеина снижает систолическое артериальное давление (верхнее число показаний) в среднем на 1,76 мм рт. ст. и диастолическое артериальное давление (нижнее число показаний) на 1,15 мм рт. ст.

Одно исследование показало, что, помимо снижения артериального давления, диета с высоким содержанием белка также снижает уровень холестерина ЛПНП (плохого) и триглицеридов.

Метаболизм

Во время каждого приема пищи метаболизм ускоряется, так как организму требуется определенная энергия на переваривание и усвоение питательных веществ, содержащихся в продуктах. Это называется термическим эффектом пищи (TEF). Белок имеет гораздо больший TEF, чем жир или углеводы: 20-35% против 5-15%. В результате высокое потребление белка значительно ускоряет обмен веществ и увеличивает количество сжигаемых калорий. Это может составлять 80-100 калорий в день только для того, чтобы переварить и усвоить еду.

Кроме того, диеты с высоким содержанием белка способствуют лучшему контролю уровня сахара в крови и повышенной чувствительности к инсулину.

Укрепление костей

Поступление достаточного количества белка важно для здоровья костей. Фактически около 50% костной массы состоит из протеина.

Низкое потребление белка снижает всасывание кальция. Опасения, что при диете с высоким содержанием белка кальций вымывается из костной массы, чтобы противодействовать повышенной кислотности крови, напрасны. Если употреблять не более 150 граммов этого макроэлемента в день и разумно сочетать его с овощами при адекватном употреблении кальция, никакого вреда не будет. Наоборот, у пожилых людей, особенно женщин в состоянии менопаузы, которые подвержены остеопорозу, увеличение белковой пищи помогает сохранению плотности костной массы, снижает риск переломов предплечья и шейки бедра. Более того, диеты, содержащие больший процент калорий из белка, помогают сохранить костную массу при похудении.

Рост мышц

Так как протеин является строительным материалом, из которого состоит мышечная масса человека, его недостаток оказывает негативное влияние на рост мышц. Особенно потере объема мускулатуры подвержены спортсмены, пожилые люди и те, которые пытаются активно снизить вес.

Таким образом, потребление достаточного количества белка помогает поддерживать мышечную массу и способствует ее росту при силовых тренировках, уменьшает ее естественную потерю при старении и строгих диетах.

8 сентября, 14:02ЗОЖДиета «Любимая»: чем хороша и на сколько можно похудеть за 7 дней

Нормализация веса

Способность белка подавлять аппетит, вызывать сытость и ускорять метаболизм способствует снижению веса. Кроме того, этот макроэлемент не только утоляет голод, но и снижает общую тягу к еде, что избавляет от ночных перекусов. Это происходит из-за улучшения функции дофамина, одного из основных гормонов мозга, участвующих в возникновении тяги и зависимости к чему-либо.

Протеин работает по обе стороны уравнения «калории на входе против калорий на выходе». Он снижает потребление и увеличивает калорийность. По этой причине диета с высоким содержанием белка приводит к потере веса даже без намеренного ограничения калорий и величины порций.

Кому подходит

Диеты с высоким содержанием белка безопасны для большинства людей. Однако существуют и противопоказания. Важный момент: белковая диета не должна быть долгосрочной.

Ирина Кононенко уверена: «Диеты с высоким содержанием белка эффективны при сбросе веса, но не подходят для его поддержания на определенном уровне».

Длительно соблюдать диету сложно. Отсутствие пищевых волокон из цельнозерновых круп, минералов и витаминов может увеличить риск ишемической болезни сердца. К негативным последствиям также можно отнести неприятный запах изо рта, запоры, усталость. Высокое потребление аминокислот с разветвленной цепью в сочетании с западной диетой может усугубить развитие метаболических заболеваний. Кроме этого, высокое содержание белка создает значительную нагрузку на почки и не может быть рекомендовано людям с заболеваниями почек в анамнезе.

Что касается здоровья костей у пожилых людей, то ранее считалось, что высокое потребление белка может привести к остеопорозу, вызывая хронический метаболический ацидоз (потерю плотности костной ткани). Но на самом деле белок может даже улучшить состояние и помочь здоровью костей.

9 сентября, 20:21

Все о диетах для похудения: виды, эффективность, противопоказания

Противопоказания

«Есть весомые противопоказания и побочные эффекты белковой диеты. Людям с тяжелым хроническим заболеванием почек следует ограничить потребление белка. Однако пищевые белки не вызывают дисфункции у людей со здоровыми почками», — отмечает Ирина Кононенко.

По ее словам, другая проблема диеты с высоким содержанием белка (особенно для тех, кто следует низкоуглеводной диете) заключается в том, что аминокислоты могут вызвать значительное повышение сахара в крови. Поэтому прежде чем придерживаться любых диет, необходима консультация врача.

Польза и вред

Многочисленные исследования показывают, что более высокое потребление белка помогает в потере веса и снижении жировой массы. Диеты с высоким содержанием белка способствуют повышению чувствительности к инсулину, что важно для людей с преддиабетом или диабетом второго типа.

«Одной из причин снижения веса и улучшения контроля гликемии может быть способность белка уменьшать чувство голода», — говорит Ирина Кононенко.

Преимущества высокобелкового питания:

1
Снижение веса без потери мышечной массы.
2
Обеспечение ферментами, которые помогают запускать тысячи химических реакций по всему телу.
3
Поддержка и восстановление волос, кожи, костей, мышц.
4
Протеин необходим для выработки некоторых гормонов.
5
Поступление незаменимых аминокислот в достаточном количестве.
6
Белки действуют как буферная система, помогая организму поддерживать надлежащие значения pH крови и других жидкостей.
7
Восстановление баланса жидкости между кровью и окружающими тканями.
8
Высокая иммунная защита.
9
Это ценный источник энергии.
10
Употребление большего количества белка помогает быстрее восстановиться после травм.
11
Уменьшает риск саркопении (потери мышечной массы, связанной со старением).

«Нам нужно потреблять достаточное количество белка, чтобы предотвратить потерю мышечной ткани и нарастание хрупкости костей с возрастом, поэтому ограничение питательных веществ для увеличения продолжительности жизни может не принести пользы для общего здоровья», — уверена Кононенко.

1
Аминокислоты в пищевом белке могут вызвать повышение уровня сахара в крови, особенно при ограничении употребления углеводов.
2
Длительное соблюдение диеты с высоким содержанием белка может привести к более высокой кислотной нагрузке на почки.
3
Долгосрочный недостаток углеводов в рационе вреден, особенно детям и подросткам, которым их требуется больше всего.
4
Опыты на животных показали, что переизбыток протеина способен вызвать образование бляшек в сосудах.
5
При недостаточном количестве клетчатки белковая пища приводит к ухудшению пищеварительных процессов.
6
Для выработки серотонина (гормона радости) необходимы углеводы, поэтому не стоит сочетать высокобелковую диету с низкоуглеводной.
7
Малое количество углеводов приводит к тому, что организм тратит для выработку энергии белки, во время этого процесса образовываются свободные аминокислоты и метаболизм замедляется.

Меню белковой диеты на неделю

Каждый прием пищи на диете с высоким содержанием белка включает порцию протеина с большим количеством овощей и небольшими порциями определенных фруктов и цельнозерновых продуктов. Можно также перекусывать протеиновыми батончиками, орехами, нежирным сыром.

Меню белковой диеты на неделю

День недели	Меню	Норма калорий
Понедельник	Завтрак: Омлет с брокколи и пармезаном. Средняя слива 1 шт. Обед: Мускатный суп из кабачков с авокадо и нутом. Киви 1 шт. Ужин: Вареный лосось с цитрусовыми и спаржей. Коричневый рис.	Дневная норма: 1200 калорий, 77 г белка, 135 г углеводов, 22 г клетчатки, 41 г жира, 1598 мг натрия.
Вторник	Завтрак: Малина 1 ст. Обезжиренный греческий йогурт 2/3 ст. Миндаль 1 ст. л. Сверху йогурт посыпать малиной и миндалем. Киви 1 шт. Обед: Курица с киноа. Ужин: Кокосовый карри из нута.	Дневная норма: 1228 калорий, 64 г белка, 130 г углеводов, 27 г клетчатки, 50 г жира, 1315 мг натрия.
Среда	Завтрак: 1. Малина 1 ст. 2. Обезжиренный греческий йогурт 2/3 ст. 3. Миндаль 1 ст. л. Сверху йогурт посыпать малиной и миндалем. Обед: 1. Курица с киноа. 2. Киви 1 шт. Ужин: 1. Азиатская говяжья лапша.	Дневная норма: 1212 калорий, 87 г белка, 112 г углеводов, 27 г клетчатки, 47 г жира, 1265 мг натрия.
Четверг	Завтрак: Тост с яйцом и авокадо. Малина 1 ст. Обед: Курица с киноа. Средний апельсин 1 шт. Ужин: Острые креветки.	Дневная норма: 1225 калорий, 81 г белка, 116 г углеводов, 26 г клетчатки, 50 г жира, 1502 мг натрия.
Пятница	Завтрак: Тост с яйцом и авокадо. Киви 2 шт. Обед: Курица с киноа. Малина 1 ст. Ужин: Цукини с пармезаном.	Дневная норма: 1215 калорий, 74 г белка, 106 г углеводов, 27 г клетчатки, 58 г жира, 1740 мг натрия.
Суббота	Завтрак: Малина 1 ст. Обезжиренный греческий йогурт 2/3 ст. Миндаль 1 ст. л. Киви 1 шт. Сверху йогурт посыпать малиной и миндалем. Обед: Сэндвич с овощами и хумусом. Средний апельсин 1 шт. Бобы эдамаме (в стручках), посыпанные крупной морской солью по вкусу. Ужин: Свинина с чесноком, лаймом и шпинатом. Брокколи с миндалем в пикантном соусе.	Дневная норма: 1217 калорий, 90 г белка, 136 г углеводов, 39 г клетчатки, 39 г жира, 1278 мг натрия.
Воскресенье	Завтрак: Банановые блины. Малина 1/2 ст. Кленовый сироп 1 ст. л. Обезжиренный греческий йогурт 1/2 ст. Слива 1 шт. Обед: Зеленый салат с бобами эдамаме и свеклой. Один кусок обжаренного хлеба из цельнозерновой муки. Пюре из 1/4 авокадо. Тост посыпать авокадо и приправить щепоткой соли, перца и измельченного красного перца. Ужин: Тако с лососем и ананасовой сальсой. Жареный манго 1 шт.	Дневная норма: 1208 калорий, 70 г белка, 144 г углеводов, 30 г клетчатки, 41 г жира, 1743 мг натрия.

Белок в продуктах

Выбор правильных продуктов при диете с высоким содержанием белка важен для достижения максимального эффекта.

Разрешенные продукты

1
Яйца.
2
Нежирные куски говядины.
3
Куриная грудка.
4
Грудка индейки.
5
Фасоль гарбанзо или черная фасоль.
6
Креветки.
7
Тыквенные семечки, арахис, миндаль.
8
Рыба, в том числе лосось, камбала и пикша.
9
Хлеб из проросших зерен.
10
Сывороточные или растительные протеиновые коктейли.
11
Чечевица.
12
Нут.
13
Овес.
14
Молочные продукты: греческий йогурт, коровье молоко или сыр.
15
Овощи, включая брюссельскую капусту и брокколи.

Людям с диетическими ограничениями следует исключить из этого списка запрещенное к употреблению. Например, человеку с непереносимостью лактозы не следует принимать для увеличения количества белка молочные продукты.

Запрещенные продукты

В рамках белковой диеты нужно избегать:

1
Пищу, содержащую рафинированный сахар (конфеты, выпечку, газированные напитки).
2
Все, что имеет высокую степень обработки.
3
Товар, который производители продают как «диетический», так как он часто содержит чрезмерное количество искусственных подсластителей.

Виды белковых диет

Существует несколько разновидностей высокопротеиновых диет: Аткинса, Дюкана, Стилмана, спортивная, кефирная, кремлевская и прочие.

Например, диета Дюкана — это программа снижения веса с низким содержанием углеводов, жиров и высоким содержанием белка. Она основана на тезисе, что трудно худеть, когда голоден, и фокусируется на продуктах, которые повышают сытость.

24 декабря 2020, 15:12

Диета Дюкана: плюсы, противопоказания и примерное меню

Выход из диеты

Выходить необходимо постепенно, не менее двух недель, аккуратно добавляя углеводы. Не стоит употреблять сладкое и мучное, если очень хочется, то можно приправить чай ложкой меда. Ранее исключенные продукты нужно добавлять по одному в день. Легкие завтрак и ужин, обед из постного мяса и овощей, побольше жидкости и фитнес не дадут снова набрать вес.

Типичные ошибки

Нельзя выбирать в качестве источника белка нездоровую пищу (например, колбасы), употреблять только животный белок без растительного, пить мало жидкости во время диеты. Не рекомендуется отказываться от фруктов и бесконтрольно принимать в пищу большое количество протеина.

Какие продукты в пост заменят мясо?

Великий пост наступает после Масленицы, и православные христиане отказываются от мяса, молочных продуктов, яиц, рыбы. Откуда же брать белки и жиры? Во время поста из рациона нельзя полностью исключать продукты их содержащие, потому как это может отрицательно сказаться на здоровье. Если вы будете питаться хлебом с кашей и макаронами в течение всего поста, скорее всего, даже наберете лишние килограммы. Рассказываем, что же включить в ежедневное меню, чтобы восполнить внезапную для организма нехватку пищи животного происхождения.

Бобы

Среди растительных продуктов бобы – это один из самых богатых белком продуктов. Чечевица и фасоль вполне способы заменить мясо и стать вашими спутниками на время Великого поста. Также на это способны соя и нут (турецкий горох). В этих продуктах содержится около 30% белка, и усваивается он на 80%. Кстати, сою предпочитают люди с непереносимостью лактозы и те, кто хочет похудеть.

Орехи

Орехи по праву считаются «скорой помощью» для человеческого здоровья. Лучше всего есть грецкие орехи, потому что там белка содержится больше всего, чуть меньше – в миндале. Есть орехи можно даже каждый день: добавлять в салаты и выпечку или же грызть в сыром виде. Помимо белков в орехах содержатся полезные жиры, восполняющие энергию. Именно поэтому спортсмены в качестве перекуса берут себе пакетик кешью, грецких орехов или еще каких-нибудь.

Тофу

Сделанный целиком из сои, тофу неофициально носит титул «мяса без костей». Еще бы, ведь этот продукт – сплошь один белок. Хоть он и почти безвкусный, тем не менее, может стать вполне самостоятельным постным блюдом. Запеките его в духовке со спаржей, обжарьте в муке или же потушите с овощами. Усваивается продукт очень хорошо, потому что соевый белок прекрасно растворяется в воде.

Шпинат

К слову, в Великобритании этот овощ находится на кухне весь год. В его листьях настолько много протеина, что они могут заменить и рыбу, и мясо. Помимо этого, шпинат богат витаминами B и C, которые сохраняются при термообработке. Мясистые листья шпината можно добавлять в салаты, есть с орехами, или же использовать в приготовлении пхали – известной грузинской закуски.

Грибы

Все грибы содержат белок и обладают плотной текстурой, благодаря чему любое блюдо с ними становится интереснее. Обильное содержание столь полезной клетчатки благотворно скажется на чувстве насыщения и зарядит вас энергией. Грибы – это хорошее дополнение к картофелю, пасте, грече. Только не злоупотребляйте маринованными грибами – больше содержание уксуса негативно скажется на организме. Однако будьте осторожны в порциях: нельзя сказать, что они могут стать каждодневным блюдом, потому что трудно перевариваются.

Тыква и баклажаны

Баклажаны – это лайфхак для тех, кто соблюдает пост. Посудите сами, волокнистая текстура, клетчатка, обилие антиоксидантов, витамины, калий и все это имеет низкую калорийность – подарок, а не продукт! Из него делаются как салаты, так и самостоятельные блюда – к примеру, китайцы придумали готовить баклажаны в кисло-сладком соусе, но, к слову, это вовсе не диетический рецепт. Тем не менее, это полноценный заменитель мяса и рыбы. Тыква тоже подходит для пищи в пост – с ней большое разнообразие рецептов салатов, ее можно запечь в духовке или сделать с ней пирог.

Крупы

На самом деле, крупы следует употреблять не только в пост. Например, греча по содержанию белка, железа и микроэлементов возглавляет список полезных каш. Также годятся рис, овсянка и кукуруза – правда во время Великого поста придется варить из них каши на воде.

В заключение скажем, что пост – это, безусловно, выбор каждого. Однако таким образом вы можете выработать для себя обновленное меню с полезными продуктами, которые вы ранее не употребляли. Это хороший способ очистить организм, дать ему возможность воспринимать энергию и полезные вещества из других источников, а это только укрепит его. Ну и, конечно, это еще одна возможность узнать о новых блюдах, а саморазвитие – это всегда хорошо. Вкусного вам Великого поста!

11 альтернатив курице и творогу для насыщения организма белком

Все макроэлементы — жиры, белки и углеводы — жизненно необходимы. Но, пожалуй, следить за достаточным потреблением белка важнее всего. Если вы по этическим или вкусовым причинам не любитель куриной грудки, яиц и молочных продуктов, присмотритесь к следующим источникам растительного белка.

Популярность белка абсолютно оправданна: этот макроэлемент отвечает не только мышечный рост и восстановление тканей после тренировки, но также поддерживает баланс жидкости в организме, укрепляет иммунную систему, играет важную роль в выработке гормонов и ферментов.

При этом все больше людей отказываются от традиционного источника белка — белка животного происхождения. Во время опроса, проведенного Международным советом по информации о продуктах питания США, 28% респондентов сообщили, что в 2019-2020 годах потребляли больше белка из растительных источников.

Преимущества растительного белка

Увеличить количество растительной пищи в рационе — это всегда хорошая идея. Ученые пришли к выводу, что растительная диета играет роль в профилактике рака и диабета 2 типа, снижает риск сердечно-сосудистых заболеваний и помогает в похудении. Растительные продукты содержат клетчатку, которая крайне важна для вашего пищеварения.

Употребляя растительные белки, вы помогаете не только своему организму, но и окружающей среде. По данным Института мировых ресурсов, производство растительных продуктов сопровождается куда меньшей тратой земельных и водных ресурсов, а также выбросом парниковых газом, чем животные продукты. И, конечно, если употребление мяса беспокоит вас с этической точки зрения, то растительный белок поможет вам не идти в разрез со своими убеждениями.

Недостатки растительного белка

Несмотря на многочисленные преимущества и тот факт, большинство растительных продуктов имеют достаточное количество белка, они все же не всегда могут конкурировать с белковыми рекордсменами вроде курицы и говядины. Чтобы закрывать норму по белку растительными продуктами, нужно стратегически подойти к планированию своего меню. Также важно знать о том, что большинство растительных продуктов содержат меньше витаминов группы B, железа и витамина D3, чем продукты животного происхождения.

Не забывайте о том, что растительный белок, произведенный промышленный путем, зачастую подвергается значительной переработке. А врачи-диетологи в один голос говорят: чем меньше переработанных продуктов вы потребляете, тем лучше для вашего здоровья.

Главные источники растительного

1. Тофу и соевые крошки

Соевые продукты — лучший источник белка для вегетарианцев. Одна 100-граммовая порция тофу обеспечит вас 8 граммами белка Соевые крошки, иногда называемые текстурированным растительным белком, также богаты белком — на 1/4 чашки приходится 13 граммов.

Вряд ли вы захотите есть тофу и соевые крошки в сыром виде. Но во время готовки вы можете придать им любые вкусовые качества с помощью специй и маринада. Чтобы сделать тофу хрустящим, выжмите из него как можно больше жидкости перед приготовлением. А соевую крошку используйте как альтернативу фаршу.

2. Темпе

Темпе — более твердый и плотный родственник тофу. Он содержит больше белка (15 граммов белка на 100 граммов продукта), клетчатки, железа и калия. Темпе сделан из сои, имеет ореховый или грибной привкус, но в то же время легко адаптируется к другим вкусам. Он хорошо держит форму и может использоваться во множестве блюд — например, положите жареный темпе в сендвич в качестве альтернативы куриной грудке.

3. Гороховый протеин

В одной мерной ложке горохового протеина вы найдете 24 грамма белка, 120 калорий и 35% дневной нормы железа. Поклонники этого веганского продукта говорят, что у него приятный мягкий вкус, сочетающийся с разными продуктами. Вы можете добавлять столовую ложку горохового протеина в утренний смузи или в тесто для выпечки.

4. Чечевица

Нужно увеличить количество клетчатки в рационе? В одной чашке приготовленной чечевицы содержится 14 граммов полезных пищевых волокон и 18 граммов растительного белка. Вкус чечевицы немного отличается в зависимости от сорта, но любой из них идеально подходит для супов, салатов и карри.

5. Нут

Нут полон питательных веществ: одна чашка обеспечивает вас 15 граммами белка, 13 граммами клетчатки и 10% от дневной потребности в кальции. Цельный нут — универсальный ингредиент для салатов, фалафель и хумус также делаются на основе нута.

6. Семена чиа

Эти маленькие семена крайне питательны: содержат Омега-3, клетчатку и внушительное количество белка (5 граммов на 2 столовые ложки). Семена чиа не обладают ярко выраженным вкусом, так что вы можете использовать их для различных блюд. Добавьте их в смузи или пудинг, чтобы получить высокобелковый продукт, или, смешав с песто, сделайте заправку для салатов.

7. Киноа

Вы ошибаетесь, если думаете, что киноа — это всего лишь слабоватый гарнир. Пушистое «зерно» (которое технически является семенем) богато кальцием, калием, сложными углеводами и, конечно же, белком. В 100 граммах киноа содержится около 5 граммов белка. А еще варится он быстрее, чем гречка или рис.

8. Спирулина

Для получения значительного количества белка и небольшого количества калорий выбирайте спирулину. Одна столовая ложка этих водорослей содержит всего 20 калорий, 0,5 грамма жира, 2 грамма углеводов и 4 грамма белка.

У спирулины ярко выраженный вкус, который многие люди считают неприятным и сравнивают со вкусом соленой воды. Тем не менее, ваши вкусовые рецепторы со временем могут адаптироваться к уникальному аромату спирулины.

9. Картофель

Картофель демонизирован — кажется, мы забыли все о его полезных свойствах. Тем нее менее этот овощ содержит много калия, клетчатки и белка. Да, он не белковый рекордсмен среди всех растительных продуктов, но рекордсмен среди овощей. В 1 средней картофелине содержится около 4,5 граммов белка.

10. Орехи

Вы всегда можете добрать недостающее количество белка, съев горсть орехов. В среднем 30 граммов миндаля, кешью, фисташек или грецких орехов содержат от 4 до 6 граммов белка. А также полезные мононенасыщенные жиры.

11. Сейтан

Этот протеин на основе пшеницы — настоящая белковая бомба. В 30 граммах сейтана содержится 21 грамм растительного белка, при этом он крайне низкокалориен. Хотя сейтан и сделан из пшеницы, на вкус он не похож на хлеб. Его вкус и текстуру чаще сравнивают с курицей или грибами. А в петербургском Daner Pizza Spot из-за сейтана делают даже салями!

«Трапеза чемпионки»: какие продукты нельзя сочетать

Чтобы извлечь максимальную пользу из питания, независимо от того, набираете вы массу или худеете, важно правильно сочетать продукты.

Белки

К продуктам, в которых находится наибольшее количество протеинов, относятся яйца, творог, курица, мясо, рыба. В отличие от растительных белков животные легче усваиваются организмом.

Для переваривания такой пищи в желудке должна быть кислая среда, поэтому нельзя запивать белковые продукты водой. Процесс переваривания занимает 3-4 часа, поэтому следующий приём пищи должен быть не раньше положенного перерыва. Белки лучше усваиваются вместе с овощами, поэтому в качестве гарнира к рыбе или мясу нужно использовать салаты.

Углеводы

Макароны, крупы, картофель и хлеб перевариваются в щелочной среде. Углеводы отлично усваиваются, если их не смешивать с белковыми продуктами. На переваривание требуется 1,5-2 часа. Также углеводы нельзя запивать водой, пить следует не ранее чем через полчаса после приёма пищи.

Фрукты

В правильном питании фрукты играют роль заменителя сладостей, а также служат источником быстрых углеводов. Их стоит есть отдельно от остальных продуктов, а принимать основную пищу следует не ранее чем через полчаса после фруктов. Между собой можно смешивать фрукты, которые относятся к группе сладких, например, финики, инжир, бананы, сухофрукты. Также их можно сочетать с молочными продуктами, например, с творогом. Полукислые фрукты, такие как яблоки, персики, груши, виноград, манго можно смешивать между собой, но дополнять молочными продуктами нежелательно.

Овощи

Овощи хорошо сочетаются с белками, но не следует смешивать их с фруктами и молоком. Сложные овощи, такие как цветная капуста, кабачки, баклажаны, тыква, сочетаются с продуктами, содержащими крахмал и другими овощами, но с белками и фруктами их употреблять нежелательно.

Вывод

Первое, второе и десерт не вписываются в правильное питание, поэтому, например, обед можно разделить на три приёма пищи. В 12 съесть фрукт, через час картофель с цветной капустой, через полчаса попить чай, а еще через час съесть мясо с овощами. Таким образом, вы не проголодаетесь до ужина.

Кстати, следующее блюдо, приготовленное специально для раздела «К-Спорт» чемпионкой России и абсолютной чемпионкой Европы среди юниорок в категории бодифитнес Антониной Лазуковой, идеально подходит для белкового обеда или ужина.

Куриные рулетики с кальмаром

Ингредиенты: 1 кг куриного филе, 500 г кальмара, 1 яйцо, половина луковицы, соль и перец по вкусу.

Пищевая ценность 100 г: калорийность — 104,4 ккал, белки — 19,4 г; жиры — 2,6 г; углеводы — 0,9 г.

Все продукты, использованные для приготовления блюда, приобретены в магазинах торговой сети «Вестер».

Белки или углеводы: как должен выглядеть правильный завтрак

Для каждого человека первый прием пищи индивидуален. Одни люди предпочитают есть на завтрак овсянку с омлетом, другие – творог с фруктами, третьи – бутерброды с маслом и чашечкой капучино. Какой же вариант является оптимальным, чтобы начать утро с максимальной пользой для организма?

Существует много споров относительно данного вопроса, но большинство диетологов пришли к единому мнению: идеальный завтрак – это баланс БЖУ (белков, жиров и углеводов) на одной тарелке. Такое соотношение позволит не только утолить голод, правильно запустить работу организма на весь день, но и грамотно контролировать свой вес.

Если есть на завтрак углеводы, то можно ли похудеть?

Ежедневно наш организм нуждается в энергии. Основным ее источником являются углеводы, которые можно подразделить на быстрые (простые, плохие) и медленные (сложные, хорошие). Какие из них нужно включить в свой рацион?

Быстрые (простые, плохие) углеводы

Это выпечка, сладости, сахар и пр. Благодаря быстрым углеводам, человек ощущает мгновенный прилив сил, но лишь на короткий промежуток времени. И через 1-2 часа после такого завтрака организм снова захочет есть. Это обусловлено резким скачком уровня сахара в крови, а также его быстрым падением. Чрезмерное употребление быстрых углеводов может привести к лишнему весу и к заболеваниям поджелудочной железы. А также негативно сказаться на работе организме в целом.

Медленные (сложные, хорошие) углеводы

Это овсянка, чечевица, гречка, макароны твердых сортов пшеницы, хлеб грубого помола, нут и пр. Благодаря хорошим углеводам сахар поступает в кровь медленно, и поджелудочная железа работает правильно. Поэтому человек более 3-4 часов способен не испытывать чувства голода и не переедать.

Несмотря на то, что медленные углеводы несут большую значимость, чем быстрые, употреблять исключительно их во время первого приема пищи не совсем корректно. Их недостаточно для правильного метаболизма и потери веса. Чтобы похудеть, в рационе также должны присутствовать белки и жиры. Только правильное соотношение БЖУ поможет вам избавиться от лишних килограммов.

Если есть на завтрак белки, то можно ли поправиться?

Помимо углеводов, нашему организму также необходимы другие питательные вещества. И белок является одним из них. Он содержится в продуктах животного (мясо, рыба, птица и пр.), растительного (орехи, овощи и пр.) происхождения и является строительным элементом каждой клетки тела человека. Поэтому его роль в ежедневном рационе – бесценна.

Во время завтрака треть от всей пищи должна составлять белковая еда. Но это не значит, что по утрам следует питаться исключительно омлетами, стейками, творогом или орехами. Из-за избыточного количества белка организм начинает работать с нагрузкой, пытаясь распределить лишние калории. Это приводит к нарушению метаболизма, а впоследствии и к лишнему весу. Поэтому чтобы исключить такие проблемы, необходимо сбалансировано питаться.

Когда нужно завтракать?

Первый прием пищи должен быть не только питательным и полезным, но и припадать на утро. Потому что выработка основных пищевых ферментов происходит с 7 до 9 часов. За 30 минут до завтрака рекомендуется выпить стакан теплой воды. Это позволит пробудить организм и подготовить эндокринную и пищеварительную системы к утреннему приему пищи.

Некоторые люди отказываются завтракать из-за отсутствия чувства голода. Так поступать не следует. Необходимо перестроить свой организм и приучить его есть даже через силу. Уже через 2 недели сформируется полезная привычка. И организм сам будет напоминать о приеме пищи по утрам.

Цель завтрака – насыщение

Основной целью утреннего приема пищи является насыщение организма питательными веществами. Это необходимо для того, чтобы:

Наполнить организм энергией, которая необходима для физической и умственной деятельности в течение дня.
Восполнить набор питательных веществ, которые были потрачены за вчерашний день и ночь.
Контролировать свой аппетит в течение дня. Благодаря сбалансированному завтраку, организм долго не просит есть. И желание постоянно что-то перекусить исчезает.
Запустить метаболизм, благодаря которому организм будет работать правильно и без сбоев.
Снизить риск заболеваемости. Сбалансированная пища по утрам помогает выровнять уровень холестерина, предотвратить проблемы с сосудами, поджелудочной железой и ЖКТ.
Для правильного насыщения во время завтрака необходима пища, содержащая полезные нутриенты: БЖУ, минералы, аминокислоты, витамины, микроэлементы.

На какие продукты нужно обратить внимание?

Диетологи рекомендуют, чтобы завтрак не превышал 400-500 ккал и содержал треть белков, одну пятую жиров и две трети углеводов. Поэтому следует отдать предпочтение правильным продуктам питания:

Цельнозерновым кашам: плющеной овсянке, киноа, коричневому или бурому рису, гречке, булгуру, амаранту и др. Они содержат медленные углеводы, необходимые для длительной работы нашего организма, а также клетчатку, которая обеспечивает полноценную работу кишечника и желудка.
Хлебу с отрубями или из цельнозерновой муки, мюслям, хлопьям. Эти продукты также являются источником медленных углеводов, необходимых для насыщения организма энергией. Обратите внимание, что мюсли и хлопья должны быть натуральными, без синтетических добавок и сахара.
Яйцам, которые являются источником белка. Их можно приготовить разными способами: отварить в скорлупе или без нее, сделать омлет.
Нежирным кисломолочным продуктам (творог, йогурт, кефир), растительному молоку (кокосовое, соевое, гречневое и др.). Это белковая еда, которая необходима для правильной работы ЖКТ.
Орехам, авокадо, оливкам, семенам льна, растительным маслам холодного отжима как важным источникам жиров, которые необходимы для транспортировки питательных веществ, создания и функционирования ряда гормонов.
Нежирному мясу (курица, индейка), рыбе (хек, горбуша, зубатка) и морепродуктам (креветки, мидии) как главным источникам белка. Не стоит забывать, что рыба и морепродукты также содержат жиры. Такие продукты лучше отварить или запечь и подавать с овощами, салатом.
Фруктам (банан, апельсин, киви), которые содержат микроэлементы и витамины.
Сезонным овощам, которые содержат клетчатку.

Завтракайте правильно и сбалансированно, чтобы полученную энергию тратить не на борьбу с голодом, а на действительно важные дела.

Вся правда о белках, здоровье, белковая пища: продукты и польза

Белок – одна из основных составляющих человеческого организма. Белки, или протеины, – это высокомолекулярные вещества, состоящие из альфа-аминокислот, которые могут синтезироваться организмом, а могут быть незаменимыми.

Эти вещества очень сложные по своей структуре. В их состав входят углерод, водород, сера, фосфор, а основу составляет азот. И здесь мы подходим к одному важному моменту. Организм получает азот еще и в процессе обмена веществ. Поэтому очень важно помнить об азотистом балансе, который выполняет важные функции в процессе формирования мышц.

Белки выполняют множество функций. Они участвуют в образовании клеточных структур, транспортируют кислород из легких во все органы и клетки, регулируют обмен веществ, защищают организм от чужеродных микроорганизмов (образуя антитела), обеспечивают сокращение мышц, прием сигналов из внешней среды и передачу команд клеткам, ускоряют биохимические реакции в организме.

Важно обращать внимание не только на необходимое для организма количество белка, но и на его качество, на источники происхождения. При этом ни в коем случае нельзя обеднять рацион за счет жиров и углеводов (о них мы поговорим немного позже). Белки бывают животного и растительного происхождения, и соотношение их должно составлять приблизительно 70% к 30%. По степени усвояемости различают быстрые белки, из которых организм получает элементарные компоненты в кратчайшие сроки, и медленный, для усвоения которых необходимо достаточно много времени.Источником растительных белков выступают бобовые культуры – фасоль, горох, чечевица и прежде всего соя. Хотя вегетарианство становится все более распространенным сегодня, следует отметить, что растительные белки – неполные по своему составу. Полностью обеспечить организм аминокислотами могут мясо, молоко и яйца. Исходя из этого и стоит составлять свой дневной рацион.Как и во всем, необходимо соблюдать баланс при употреблении белка, так как его переизбыток не менее вреден для организма, чем недостаток. Если вы употребляете много белковой пищи, нужно соответственно расходовать много энергии. Чем же вреден переизбыток белка? Как не сложно догадаться, он способствует образованию лишнего веса и формированию токсинов в организме, что в свою очередь тянет за собой целый «букет» последствий, среди которых вполне серьезные заболевания – онкологические и сердечно-сосудистые. Если организм получает слишком много белка, это создает нагрузку на почки, которые начинают работать в усиленном режиме, чтобы вывести избыточный азот из организма. Большое количество кальция выводится из костной системы, что может привести к развитию остеопороза и образованию камней в почках.

Организму нужно постоянно обновлять запасы белка, так как это вещество не накапливается подобно жирам и углеводам. Во время стрессов он быстро разрушается. В таком случае нужно употреблять белковую пищу с целью восстановления мышц, тканей, костей, крови и гормонов.

Недостаток белка в организме негативно сказывается на здоровье. Это приводит к нарушению деятельности желез внутренней секреции и изменению гормонального фона. Ухудшается процесс усвоения питательных веществ. Также ухудшается общая работоспособность, могут возникнуть серьезные изменения в печени.

Есть несколько моментов, которые стоит учитывать при выборе белковой пищи. Организм лучше усваивает белки, полученные из продуктов с низким содержанием жира. Белки лучше усваиваются после тепловой обработки, но в то же время ценность некоторых аминокислот снижается.В некоторые периоды потребность организма в белках становится более выраженной. Это случается во время болезней, операций и выздоровления, во время соревнований и подготовки к ним. Интенсивно растущий организм также требует больше белка. Организм также нуждается в большем количестве белка в холодное время года, когда больше сил тратит на обогрев. В теплое время года все как раз наоборот. Люди в возрасте также не нуждаются в большом количестве этого вещества, так как обновление их организма происходит достаточно медленно.

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
Форма белка определяет его функцию.
Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

катализирующие химические реакции
синтезирует и восстанавливает ДНК
транспортировка материалов по камере
прием и отправка химических сигналов
отвечает на раздражители
обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он складывается в компактную глобулярную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волоконно-подобную цепь. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы отличны от посторонних, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле разные.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое незначительное изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может способствовать его распаду, перегруппировке или синтезу. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы, чтобы определять концентрации химических веществ и посылать сигналы для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты метаболизма по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
Цепочка аминокислот представляет собой полипептид.

Ключевые термины

аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную R-группу или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою R-группу (группу вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, которая генерирует H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи представляет собой реакцию синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
Третичная структура — это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

антипараллельный : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка.
дисульфидная связь : связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы относятся к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы разобраться в сложности общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной группой R в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные R-группы лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственная ковалентная связь, образующаяся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белка

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
Некоторые белки могут повторно укладываться после денатурации, а другие — нет.
Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
денатурация : изменение складчатой структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою собственную уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверсивная денатурация

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок в его исходную конформацию, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Физиология, белки — StatPearls — Книжная полка NCBI

Введение

Белки — это биополимерные структуры, состоящие из аминокислот, 20 из которых являются общими для биологической химии. Белки служат структурной опорой, биохимическими катализаторами, гормонами, ферментами, строительными блоками и инициаторами клеточной смерти.Далее белки можно определить по четырем структурным уровням: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первый уровень — это первичная структура, потому что это самый базовый уровень структуры белка. Он состоит из аминокислотных остатков линейного порядка. Все остатки соединяются пептидными связями. Эти связи обозначены положениями атомов углерода альфа, бета и гамма, которые соответствуют конкретным положениям относительно пептидной связи. Эта структура также носит название белкового остова.

Второй уровень структуры белка — это вторичная структура, и она состоит из различных форм, образующихся за счет водородных связей. Эти формы включают альфа-спираль, бета-гофрированный лист и бета-виток. Как указывалось ранее, водородные связи стабилизируют все эти формы.

Третий уровень структуры белка — это третичная структура. Он состоит из трехмерной формы, которая будет формироваться, когда «каркас» полипептидной цепи взаимодействует с водной средой, которая немедленно начинает формироваться, когда вновь синтезированная полипептидная цепь выходит из терминального конца комплекса рибосомных субъединиц.Полипептидная цепь изолирует гидрофобные остатки и обнажает те, которые являются гидрофильными; все это для достижения термодинамической стабильности. Эта термодинамическая стабильность дополнительно определяется различными химическими взаимодействиями, включая водородные связи, силы Вандерволла и ионные связи (термин ионная связь включает электростатические взаимодействия и солевые мостики). Энергия, которую могут производить эти взаимодействия, колеблется от 0,1 до 3 килокалорий на моль. Четвертый и последний уровень структуры белка называется четвертичной структурой.На этом уровне комплексы образуются из множества полипептидных цепей, называемых субъединицами. Примером этого является гемоглобин и то, как формируется его тетрамерная структура, когда две альфа- и две бета-субъединицы удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Поэтому уместно сказать, что четвертичная структура — это трехмерное расположение двух или более полипептидов в белке, каждый из которых сворачивается независимо от другого. Важно отметить, что термин субъединица взаимозаменяем с протомер.[1] Примером клинического значения является серповидно-клеточная анемия, при которой произведенный белок гемоглобина содержит аминокислоты, которые нерастворимы в водной среде, заставляя дефектный гемоглобин агрегироваться, чтобы скрыть вновь образованные гидрофобные остатки и достичь термодинамической благоприятности. Эти измененные молекулы гемоглобина затем образуют полимеры, которые проявляются в виде длинных негибких стержней. Эти макромолекулы продолжают удлиняться, пока они в конечном итоге не осаждаются и не деформируют плазматическую мембрану эритроцитов в классическую форму серпа, наблюдаемую при кризисе серповидных клеток.

Проблемы, вызывающие озабоченность

денатурация

Меркаптоэтанол — химическое вещество, которое может разрушать дисульфидные связи. Он «разрезает» белки справа от карбоксильной группы предпоследней аминокислоты. Это разрезание может происходить только на дисульфидных связях, потому что эти связи могут принимать электроны от спиртовых групп бета-меркаптоэтанола, поэтому это вещество также известно как восстанавливающий агент. Проблема, вызывающая беспокойство, проявляется через гормональную денатурацию. Гормоны известны как белки с большим количеством дисульфидных связей.Поэтому, если их поместить в водную среду, богатую спиртовыми группами, гормоны денатурируют и теряют биологическую функциональность. Это состояние, по-видимому, является причиной того, почему матери, страдающие алкогольным расстройством и кормящие грудью, могут перестать кормить грудью (из-за денатурированного пролактина), почему у алкоголиков через некоторое время развивается диабет (из-за денатурированного инсулина) и почему подростки, чрезмерно употребляющие алкоголь, перестают расти (из-за денатурированный гормон роста). [2]

Сотовая связь

Транспорт

Белки, продуцируемые на рибосомах грубого эндоплазматического ретикулума, переносятся в гладкий эндоплазматический ретикулум для преобразования в пузырьки для внутриклеточного транспорта.Белки также несут ответственность за нацеливание на везикулы посредством ряда взаимодействий, которые включают взаимодействия рецепторов и субстратов. Аппарат Гольджи состоит из цис-, медиальной, транс- и транс-сети Гольджи. Джеймс Ротман предположил в 1980-х, что белки, обрабатываемые аппаратом Гольджи, переносятся из одного мешочка в другой в пузырьках. Эта концепция важна, потому что не было хорошо известно, как белки могут оставаться и действовать как специфические ферменты Гольджи, тем более что практически все ферменты Гольджи являются мембранными белками.Это предложение привело к трем различным теоретическим путям, с помощью которых белки обрабатываются и транспортируются. [3]

Три пути:

Секреторный
Лизосомальный
Регулируемый

Секреторный транспорт

Конститутивная секреция — это непрерывный путь, который происходит во всех клетках. Считается, что именно так клетки производят новые плазматические мембраны. Это также то, как происходит экзоцитоз.Везикулы цитозоля сливаются с плазматической мембраной. Жидкие мембраны способствуют слиянию мембран по принципу «подобное растворяется в подобном». Эта теория утверждает, что сигнал и рецептор комплемента (который находится на Гольджи) необходимы для сортировки в Гольджи. Эта теория основана на хорошо известной концепции, согласно которой сигнал и его рецептор комплемента являются фундаментальными компонентами всей внутриклеточной везикулярной сортировки. [4]

Лизосомальный транспорт

Эта теория, определяемая как конститутивный лизосомный путь, утверждает, что транспортные везикулы, содержащие лизосомальные ферменты, образуют лизосомы, когда внутриклеточные везикулы сливают везикулы, образованные из плазматической мембраны во время эндоцитоза.Лизосома — это участок внутри клетки, где макромолекулы распадаются на соответствующие мономеры. (например, белки, полисахариды, полинуклеотиды и липиды. Это основные строительные блоки: аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды. Для липидов нет единого строительного блока, но жирные кислоты подходят ближе всего. Клетка повторно использует строительные блоки для создания новых макромолекул . [5]

Регулируемый транспорт

Этот регулируемый секреторный путь имеет место только в клетках, специализирующихся на секреции.(например, В-лимфоциты секретируют антитела). Везикула, содержащая специализированные белки для зачатка секреции области транс-сети Гольджи аппарата Гольджи. В этом случае секреторный пузырь остается в цитозоле. Лиганд связывается с сайтом связывания лиганда на внеклеточном матриксе, обращенном к трансмембранному рецепторному белку. После связывания с лигандом (например, нейротрансмиттером или гормоном) это заставляет рецептор претерпевать конформационные изменения, тем самым активируя путь передачи сигнала. Путь передачи сигнала может вызвать повышение уровня внутриклеточного кальция.(-6) М. Затем цитозольные секреторные пузырьки перемещаются к плазматической мембране для экзоцитоза. [6]

Пептидные облигации

Пептидные связи образуются, когда карбоксильная группа аминокислоты слева атакует аминогруппу аминокислоты справа. Аминоконец всегда слева. Карбокси-конец всегда справа. Полярность каждой аминокислоты обусловлена ее R-группой. Пептидная связь имеет три особенности: подошвенную, ограниченную подвижность и транс-конфигурацию.Рестрикционные ферменты часто используются в лабораторных процедурах для определения последовательности белков. История секвенирования белков выходит за рамки данной статьи [7].

Дисульфидные связи

Они также известны как дисульфидные мостики; эти связи образуются близлежащими остатками цистеина в белке. Остаток цистеина имеет неполярную группу R, более конкретно, сульфгидрильную группу. Эта связь составляет примерно 60 килокалорий на моль энергии. Эти прочные ковалентные связи являются результатом химического взаимодействия, связанного с белками, которые сворачиваются в грубую эндоплазматическую сеть — это потому, что восстановители разрывают дисульфидные связи, а относительно высокая концентрация восстановителей в цитозоле разрывает связи серы и серы, как только эти связи образуются. .Основным восстанавливающим агентом цитозоля является трипептид, называемый глутатионом. В основе этого понимания лежит классический эксперимент Анфинсена. В эксперименте использовалась рибонуклеаза, функциональное представление зрелой структуры с многочисленными дисульфидными связями. В эксперименте к рибонуклеазе применяли восстанавливающие агенты, которые денатурируют белок, в частности, мочевину, которая разрывает все слабые химические связи в белке. Еще одним используемым восстановителем был бета-меркаптоэтанол. В результате получился белок, не обладающий биологической активностью, поскольку у него больше не было активного сайта.Говорят, что это денатурированная форма белка рибонуклеазы. Затем белок помещали в воду с денатурирующим агентом и диализной трубкой. Они несколько раз заменяли внешнюю диализную среду, чтобы удалить как можно больше денатурирующих молекул. После диализа они обнаружили, что рибонуклеаза ренатурировала до 100% функционального статуса, что привело к заключению, что первичная структура определяет третичную структуру [7].

Биохимические реакции

Самые важные белки в организме — это те, которые помогают в реакциях.Они называются ферментами, и их основная задача — помочь организму вырабатывать энергию. Реакция всегда возможна, но не всегда благоприятна. Примерно 90% реакций, которые происходят в организме, не будут происходить с надлежащей скоростью, необходимой для жизни. Таким образом, ферменты действуют как «катализаторы». Примерно 80% реакций в организме не произошло бы, если бы не присутствовал фермент, катализирующий реакцию. Ферменты делают реакции более вероятными, облегчая их возникновение. Они объединяют субстраты в пространстве и времени.Ферменты снижают свободную энергию активации, что приводит к меньшему количеству энергии, необходимой для возникновения реакции. Ферменты также стабилизируют высокоэнергетический промежуточный субстрат в реакции и не расходуются в реакции. Фермент можно классифицировать как глобулярный, если это сильно свернутый полипептид, который часто имеет сферическую форму и стабилизируется слабыми химическими взаимодействиями. [8]

Источники

Белок является жизненно важной частью рациона человека и присутствует в различных продуктах питания, таких как яйца, мясо, молочные продукты, морепродукты, бобовые, орехи и семена.Независимо от источника потребляемого белка, он расщепляется и превращается в новые белки в нашем организме. Эти белки делают все: от борьбы с инфекциями до помощи клеткам в делении. L-изомер каждой аминокислоты обычно является более биологически релевантной формой по сравнению с D-изомером.

Классификация аминокислот

Хотя в природе существуют сотни аминокислот, люди используют только 20 из них. Один из способов их дальнейшей классификации — определить, какие из них здоровые тела могут вырабатывать, а какие нет.

Три класса белков:

Несущественные
Условно необходимые
Основные

Незаменимые аминокислоты

Есть пять аминокислот, которые считаются несущественными, потому что они могут быть получены из продуктов питания, а также вырабатываются в организме.

Незаменимые аминокислоты:

Аланин
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
Серин

Условно незаменимые аминокислоты

Шесть аминокислот называют условно незаменимыми, потому что здоровый организм может вырабатывать их при нормальных физиологических условиях.Они становятся необходимыми при определенных условиях, таких как голодание или врожденные нарушения обмена веществ.

Условно незаменимые аминокислоты:

Аргинин
Цистеин
Глютамин
Глицин
Пролин

Незаменимые аминокислоты

Девять аминокислот называют незаменимыми, потому что они не могут вырабатываться в организме.Следовательно, диетический белок обеспечивает эти аминокислоты, которые необходимы для выработки определенных гормонов и других важных молекул.

Незаменимые аминокислоты:

Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Трекилаланин
Валин

Развитие

Четыре уровня структуры белка:

Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
Четвертичная структура

Первичная структура

По сути, белок представляет собой цепь аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.Подобно нитке бусинок, эти нити могут скручиваться и складываться в окончательную форму белка. Когда кто-то ест белок, он расщепляется на аминокислоты. Эти аминокислоты состоят из центрального атома углерода, связанного с «амино» или азотсодержащей группой, и карбоновой «кислотной» группы, отсюда и название «аминокислота». Углерод также имеет один атом водорода и боковую цепь или «R-группу», которая уникальна для каждой аминокислоты. Исключением является пролин, имеющий кольцевую структуру.

Среднее Структура

Вторичная структура — это уровень структуры белка, на котором встречаются два общих подтверждения, альфа-спираль и бета-складчатые листы.Биологически этот уровень можно подразделить на три общие структуры. Третий — комбинация альфа-спиралей и бета-пластин, которые могут образовывать некоторые ферменты.

Первый — это альфа-спирали, которые могут присутствовать в таких белках, как гемоглобин и промежуточные филаменты. Альфа-спирали — это аминокислоты в форме спирали или спирали, позволяющие образовывать водородные связи между азотом и водородом, иначе известные как нитратные группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты на четыре остатка ранее.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию альфа-спиралей. Некоторыми примерами являются метионин, глутамин, цистеин, гистидин и лизин.

Второй — бета-складчатые листы, которые появляются в транспортных белках жирных кислот и антителах. Бета-складчатые листы представляют собой аминокислоты в серии соседних рядов, что позволяет образовывать боковые водородные связи между аминокислотной группой с карбоксильной группой другой аминокислоты. Если на рисунке имеется перегиб, это указывает на то, что в этом положении находится аминокислота пролин.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию бета-складок. Некоторыми примерами являются изолейцин, тирозин, триптофан и валин.

Кроме того, есть две биологические характеристики вторичной структуры — функциональные и острофазовые реагенты.

Костный мозг и печень делают их функциональными. Костный мозг производит иммуноглобулины. В печени вырабатываются альбумин, фибриноген и альфа-1-антитрипсин. Печень производит примерно 90% белков, которые служат в качестве осмотического градиента в сыворотке.Осмотический градиент необходим для втягивания жидкости в капилляры и из них.

Реагенты острой фазы — это белки, вырабатываемые во время воспаления. Они неспецифичны и используются для контроля за воспалительными процессами в организме. Примеры включают трансферрин и церулоплазмин. [9]

Третичная структура

Наиболее важным фактором, влияющим на третичную структуру, являются ее гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Гидрофобные жирорастворимые аминокислоты в белке будут складываться в направлении «внутрь» белка и от контакта с водой.Напротив, гидрофильные водорастворимые аминокислотные остатки будут сворачиваться по направлению к «внешней стороне» белка, к контакту с водой. Кроме того, третичный — это уровень образования ковалентных связей. Все эти характеристики способствуют формированию трехмерной формы. [10]

Четвертичная структура

Четвертичная структура — это уровень, на котором два или более белков взаимодействуют друг с другом, и называется кооперативностью.

Когда кооперативность применяется к композиции ферментов, она классифицируется как аллостерический фермент.А аллостерические ферменты обычно являются ферментами, ограничивающими скорость. Это белки, которые контролируют конкретный этап пути. Следовательно, фермент, ограничивающий скорость, участвует в стадии, которая называется «стадией ограничения скорости». Если ограничивающий скорость фермент становится медленнее, то последующие или последующие шаги также замедляются. Верно и обратное. Если ограничивающий скорость фермент станет более эффективным, он увеличит скорость реакции, поскольку последующие стадии в конечном итоге происходят раньше.Таким образом, по определению, ограничивающий скорость фермент должен быть самым медленным катализатором реакции. Следует также упомянуть, что большинство клинически значимых генетических состояний влияют на ограничивающий скорость фермент биохимической реакции.

Кинетическая кривая фермента будет иметь определенную форму, если белок является аллостерическим. Наиболее вероятное подтверждение — сигмовидное, что имеет значение при элиминации первого порядка. Хотя фармакокинетические аспекты выходят за рамки данной статьи, необходимо понимать, что выведение первого порядка связано с концентрацией субстрата и Vmax.Когда белки имеют несколько активных центров, их Vmax увеличивается. Говорят, что белки насыщены, когда субстрат занимает все активные центры. Клинически это то, как белковые каналы и переносчики влияют на скорость клубочковой фильтрации [11].

Участвующие системы органов

Диета

В целом, белковые продукты животного происхождения, такие как яйца, молочные продукты, мясо и морепродукты, содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве. Продукты на основе сои уникальны, потому что они безвкусны и содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве.Большинство других растительных продуктов, включая цельнозерновые, орехи, бобовые и семена, содержат высокий уровень одних аминокислот и низкий уровень других. Было бы неправильно предполагать, что продукты животного происхождения содержат больше белка, чем продукты растительного происхождения. Чашка тофу содержит столько же граммов белка, сколько 30 грамм стейка, курицы или рыбы. Полстакана чечевицы содержит больше граммов белка, чем яйцо. Не все растительные продукты содержат одни и те же аминокислоты, поэтому употребление разнообразных растительных продуктов может обеспечить все девять основных компонентов.Например, сочетание источников белка, таких как рис и бобы, хумус и лаваш, или овсянка с миндальным маслом. Однако с точки зрения объема может потребоваться употребление большего количества продуктов растительного происхождения, чтобы получить такое же количество белков и аминокислотный профиль, обеспечиваемый белками животного происхождения. [12]

Пищеварение

Когда пища достигает желудка, соляная кислота денатурирует белок, разворачивая его и делая аминокислотную цепь более доступной для ферментативного действия.Затем пепсин, белок, продуцируемый главными клетками желудка, расщепляет любой доступный белок на более мелкие олигопептидные цепи, которые затем перемещаются в двенадцатиперстную кишку. Второй набор пищеварительных ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, дополнительно расщепляет олигопептиды на трипептиды, дипептиды и отдельные аминокислоты. Все эти продукты могут поглощаться клетками кишечника, где дипептиды и трипептиды превращаются в аминокислоты. Некоторые аминокислоты являются частью процесса синтеза кишечных ферментов и новых клеток.Большинство из них попадает в кровоток и переносится в другие части тела.

Брутто Анатомическое проявление

Волосы — это белок, который содержит множество изгибов и поворотов. Поэтому неудивительно, что волосы содержат много дисульфидных связей. Тепло денатурирует белки; Вот почему люди могут распаривать волосы, чтобы «расслабиться» и выпрямить очень вьющиеся волосы. Системы органов в организме, обладающие бета-складчатыми листами, требуют плоских тканей, таких как плоские кости и кожа.[13]

Функция

Белки играют решающую роль в биохимии человека . Основная роль заключается в обеспечении строительных блоков тела. Они являются предшественниками нескольких биологически значимых молекул. Следовательно, избыток или недостаток белка может привести к заболеванию, которое может привести к дефектам нервной системы, метаболическим проблемам, отказу органов и даже смерти.

Биохимические функции

Ферменты белков ускоряют реакцию в качестве катализатора.Катализированные реакции протекают в миллион или более раз быстрее. Ферменты обычно имеют в названии суффикс «-аза». Исключение составляют ферменты, обнаруженные до начала схемы наименования. Каждый фермент регулируется конкурентными и неконкурентными ингибиторами и / или аллостерическими молекулами. Ферменты могут катализировать пути производства или разрушения биологических молекул. Изменения ферментов могут привести к заболеванию или лечению. Определенные аминокислоты образуют сайт связывания субстрата фермента. Сайт связывания субстрата — это «активный сайт».«Это служит в химических реакциях. Субстраты могут быть гидрофобными, гидрофильными, заряженными, незаряженными, нейтральными или их комбинациями. Мутации, которые изменяют аминокислоты в активном центре, изменяют активность фермента. кислоты. Если эти аминокислоты изменяются, субстрат может не соединиться, что делает фермент нефункциональным. То, как субстрат взаимодействует с активным сайтом, означает «сродство» этого фермента. Более высокое сродство означает, что для добиться реакции.Мутация, изменяющая активный сайт, может повышать или понижать аффинность. [14]

Структурные функции

Белки служат структурными элементами клеток и тканей — белки актин и тубулин образуют актиновые филаменты и микротрубочки. В мышцах актин обеспечивает «основу», на которой миозин может вызывать сокращение мышц. [15]

Кинетический Функции

Моторные белки транспортируют молекулы внутри клетки, обеспечивают движение определенных частей отдельных клеток, участвующих в специализированных функциях, генерируют крупномасштабные движения жидкостей и полутвердых веществ, такие как циркуляция крови и движение пищи через пищеварительный тракт и, наконец, обеспечивают движение человеческого тела через свои скелетные мышцы.Миозин — это белок с гидрофобным хвостом, головной группой, которая может присоединяться и отделяться от актиновых нитей, и «шарнирной» частью, которая перемещает головную группу вперед и назад, приводя к движению [16].

каналов

Каналы необходимы для транспортировки питательных веществ в клетки и из них, а также для передачи нервных сигналов и избирательной фильтрации молекул в почках. Это проиллюстрировано тем, что внутриклеточная концентрация калия в клетке млекопитающего составляет приблизительно 140 миллимолей на клетку, а натрия — от 5 до 15 миллимолей.Внеклеточная среда имеет концентрацию калия 5 моль и концентрацию натрия 145 миллимоль. специфические для калия каналы отвечают за регулирование этих концентраций в своих соответствующих отделах [17].

Механизм

Перевод

Синтез белка инициируется GTP, который заставляет рибосомные единицы собираться и запускать процесс элонгации, который превращает первичный транскрипт в аминокислотную последовательность, формирующую фундаментальную структуру белка.Эукариотические рибосомные субъединицы — это 40-е и 60-е, тогда как прокариотические рибосомные субъединицы — 30-е и 50-е. Рибосомная субъединица эукариот — это 80-е годы. Прокариотическая рибосомная субъединица 70-х гг. S не представляет размер субъединиц, поэтому не следует предполагать, что общая сумма для комплекса субъединиц является суммой двух отдельных субъединиц. «S» представляет собой коэффициент седиментации, при котором каждый белок проявляет при центрифугировании. Процесс удлинения — это то, как создается первичная структура белка, который также известен как транслокация.ТРНК связывается с определенной позицией, называемой сайтом. Затем TRNA перемещается в участок гороха, где доставляет аминокислоту в конец растущей полипептидной цепи. Наконец, тРНК перемещается на электронный сайт, откуда она выходит.

Сопутствующие испытания

Секвенирование белков

Есть несколько лабораторных методов, используемых для определения характеристик белка. Это тесты, которые определяют тип, количество и заряд аминокислот в белке.

Кислотный гидролиз

Используется для определения типов аминокислот в белке.
Этот метод не может определить последовательность.
Кислотный гидролиз выполняется путем погружения белка в кислоту, которая денатурирует белок. [18]

Гель-электрофорез

Использует агарозный гель для разделения белков в основном по размеру.
Он также может разделять их по заряду, если добавлены электроды.
Более мелкие белки перемещаются дальше.
Более крупные белки остаются ближе к стартовому сайту.
Не секвенирует белки.
Для любого полипептида существует электрофоретическая картина; поэтому для его обнаружения можно использовать гель-электрофорез. [19]

Реакция с нингидрином

Это химическая реакция, которая реагирует с аминокислотой на амино-конце (слева).
Реагирует со всеми аминокислотами, образуя пурпурный цвет.
Реакция пролина дает желтый цвет.
Используется для подсчета количества пролинов в конкретном белке. [20]

Деградация Эдмана

Использует реагент под названием фенилизотиоцианат.
Реагирует с любой аминокислотой, начиная с амино-конца.
Аминокислоты идентифицируются с помощью тонкослойной хроматографии или высокоэффективной жидкостной хроматографии.
Процедура точна только до 30 аминокислот. [21]

Рестрикционные пептидазы

Определяет последовательность путем разделения белка на наборы аминокислот.
Пептидазы ограничены в том, что они могут распознать и вырезать.
Затем используется обратный инжиниринг, чтобы выяснить, как они должны были быть связаны. [22]
Используется для секвенирования белков.
Надо вывести последовательность.
Сначала необходимо знать, какие аминокислоты распознают ферменты.
Трипсин отрезает справа от LYS и ARG.
Химотрипсин разрезает справа ароматические аминокислоты, PHE, TRP.
Эластаза разрезает справа от GLY, ALA, SER, трех самых маленьких аминокислот.
Бромистый циан срез справа от НДПИ.
Аминопептидаза разрезает справа от любой аминокислоты на амино-конце.
Меркаптоэтанол разрушает дисульфидные связи.
Карбоксипептидаза разрезает слева от любой аминокислоты на карбоксильном конце.

Патофизиология

Дисфункциональный белок может привести к различным заболеваниям и, часто, к смерти. Дисфункциональные белки могут привести к детскому ожирению, разрушению сетчатки, ведущему к слепоте, потере слуха и диабету 2 типа.

Возьмем, к примеру, белковые реснички и то, как проявляется их дисфункция.

Недостаточные реснички в жгутиках приводят к нарушению подвижности сперматозоидов.
Дефект ресничек дыхательных путей приводит к хроническим инфекциям легких.
Дисфункция ресничек евстахиевой трубы вызывает хронические инфекции уха и потерю слуха.
Дисфункциональные реснички маточных труб вызывают бесплодие.

Инфекционный

Многие инфекционные агенты действуют, имитируя дополнительные белки человека и связываясь с факторами удлинения.Хотя бактерии ингибируют белки, вирусы фактически «захватывают» и используют аппарат синтеза белка хозяина для размножения и дальнейшего заражения. Инфекционные, неправильно свернутые белки, называемые «прионами», сокращенно от «белковые и инфекционные вирионы», заражают как нормально свернутый белок, затем реплицируются и неправильно складываются в β-листы, называемые «амилоидная складка». Они собираются в амилоидные бляшки и создают «дыры» в ткани, создавая «губчатый» вид. Прионы поражают нервную ткань, вызывая вредные и смертельные неврологические симптомы.[23]

Хрящевой

Мутации, которые изменяют структуру коллагена, вызывают частые переломы, легкие синяки, слабые суставы и потерю слуха из-за аномальных костей внутреннего уха. [24]

Ферментативный

Генетическое заболевание может вызвать дефицит фермента, необходимого для преобразования аминокислот в нейромедиаторы и пигмент кожи. Заболевание возникает не из-за снижения уровня аминокислот, а из-за их высокой концентрации.Это способствует активности второстепенного ферментативного пути, производящего токсичные продукты. Наличие этих продуктов в крови проверяется в рамках стандартного неонатального тестирования. Пациенты обычно проявляют признаки альбинизма, белокурые волосы, бледно-голубые глаза и запах токсичных продуктов в их поте, моче, коже и волосах. Лечение этого заболевания заключается в соблюдении диеты с низким содержанием определенных аминокислот [25].

Мускулистые

Заболевания белков скелетных мышц могут вызывать быстрое разрушение, что приводит к неспособности ходить.[26]

Осмотический

Неправильно свернутые белки могут вызывать множество клинически значимых заболеваний. В частности, это муковисцидоз, аутосомно-рецессивное заболевание, вызванное дефектом белка CFTR хлоридного канала, который регулирует движение воды, хлоридов и выработку слизи. Обычно этот белок является каналом для хлорида, который выходит из клеток, чтобы сбалансировать тонус соли и воды. Натрий — это ион, который движется противотоком, чтобы сбалансировать осмоляльность между компартментами.Это важно для железистых тканей, которые выделяют большие концентрации хлорида натрия. Обычные проявления — слизистые пробки, рецидивирующие инфекции, бесплодие и желудочно-кишечная дисфункция [27].

Многофакторный

Реагенты острой фазы, вызываемые в основном ИЛ-6, производимым макрофагами, а также Т-хелперами. Слишком много белков острой фазы может откладываться в любом месте тела. Неспецифическое отложение называется амилоидозом. Отложение в сосудистой сети нарушает их целостность.Уменьшается соответствие стенок кровеносных сосудов, что приводит к меньшей растяжимости; это увеличивает вероятность разрыва кровеносного сосуда при повышении давления — массивное внутримозговое кровоизлияние у молодого человека, у которого в анамнезе не было гипертонии или травм. Диагностическое подтверждение подтверждается окрашиванием конго красным, которое показывает характерное двойное лучепреломление яблочно-зеленого цвета [28].

Бета-амилоид или тау-белок присутствует как при возрастной, так и при связанной с синдромом Дауна болезни Альцгеймера (бета-липопротеин E4 более специфичен для болезни Альцгеймера).У населения в целом этот белок окисляется, вызывая болезнь Альцгеймера. Нейрофибриллярные клубки — это проявление тау-белка, подвергающегося окислению и агрегации. При синдроме Дауна организм не может отщеплять бета-липопротеин от белка-предшественника амилоида. В результате накапливается бета-липопротеин, который вызывает раннее начало болезни Альцгеймера.

Клиническая значимость

Признаки и симптомы

Недоедание

Деменция
Пеллагра (3 Ds)
- Депрессия
- Дерматит
- Диарея
Психические изменения
Анорексия
Потеря веса
16 900 Глоссит 900 Энцефалопатия
- Путаница
- Кома
- Астериксис

Энтеропатия

Кишечная дисфункция
История трансплантации органов
Сосудистый застой
Язвенный отек
Асцит
Альфа-1

Фармакотерапия

Цефалоспорины могут связываться с пенициллин-связывающими белками, тем самым подавляя синтез клеточной стенки бактерий.
Макролиды и Линкозамид оба связываются с 50-й рибосомной субъединицей, которая ингибирует синтез бактериального белка. таким образом подавляя синтез бактериального белка. [30]

Лабораторная медицина

Концентрация белка в плазме и сыворотке составляет примерно 7.0 г / дл / л
Концентрация белка в спинномозговой жидкости составляет примерно 0,48 г / дл / л
Концентрация белка в моче примерно 1,5 г / день
Концентрация белка в сыворотке примерно 140 мЭкв / л
Примерно 50% сывороточного белка составляет альбумин.
Примерно 48% сывороточного белка составляет глобулин. [31] Состав такой:
- Альфа 1: примерно 5,7%
- Альфа 2: примерно 9.4%
- Бета: приблизительно 11,6%
- Гамма: приблизительно 17%

Скорость оседания эритроцитов и C-реактивный белок

Если в плазме слишком много белков, это может быть отражено в лабораторных исследованиях по повышенной скорости оседания эритроцитов (СОЭ) или С-реактивному белку (СРБ). СОЭ — это анализ крови, который определяет скорость осаждения эритроцитов во время центрифугирования за один час.CRP — это опсонин, который связывается с поверхностью мертвых клеток для активации системы комплемента. Повышение CRP указывает на неспецифическое воспаление. Повышенная СОЭ не указывает, какие белки увеличились. Другими факторами, влияющими на СОЭ, являются микроцитарная анемия, серповидно-клеточная анемия и полицитемия. Ценность СОЭ обусловлена его способностью определять воспалительный или невоспалительный процесс.

Представьте себе флакон с плазмой пациента. Встряхните и переверните вверх дном.Посчитайте, сколько времени нужно, чтобы один эритроцит опустился на дно. Как только он достигает дна, часы останавливаются. Если он достигает дна быстро, скорость осаждения низкая.

Если белки мешают, эритроциты будут подпрыгивать, пока не достигнут дна; это вызовет высокую скорость осаждения. Анемия вызовет ложно высокую скорость оседания, потому что во флаконе очень мало клеток; только по чистой случайности человеку понадобится много времени, чтобы, наконец, уплыть на дно.

Может возникнуть ложно низкая скорость оседания, если флакон уже заполнен эритроцитами.Следовательно, нет необходимости проводить оценку для пациента с полицитемией, поскольку подсчет клеток будет искажать результат. Серповидная форма красных кровяных телец позволяет клеткам быстрее достигать дна флакона, что делает скорость оседания ложно низкой. [32]

Профилактическое здравоохранение

Диабет

Диеты с высоким содержанием белка могут способствовать снижению веса за счет повышенной чувствительности к инсулину, повышенного окисления жирных кислот, повышения и подавления аппетита, повышенного насыщения.Однако людям с диабетом, страдающим подагрой, следует соблюдать осторожность, поскольку белок может повышать уровень ниацина, что может усугубить симптомы, связанные с подагрой.

Просеивание

Определенные комбинации белков могут быть полезны при обследовании состояния здоровья. Например, определенные комбинации белков имеют более высокую чувствительность для выявления рака, чем тестирование только на один конкретный белок. [33]

Ссылки

1.: Мовилеану Л., Беневидес Дж. М., Томас Дж. Дж.Определение вкладов оснований и скелетов в термодинамику предплавильных и плавильных переходов в B-ДНК. Nucleic Acids Res. 2002 Сентябрь 01; 30 (17): 3767-77. [Бесплатная статья PMC: PMC137406] [PubMed: 12202762]
2.: Santucci L, Bruschi M, Del Zotto G, Antonini F, Ghiggeri GM, Panfoli I, Candiano G. Биологические свойства поверхности внеклеточных везикул и их влияние на грузовые белки. Sci Rep.10 сентября 2019; 9 (1): 13048. [Бесплатная статья PMC: PMC6736982] [PubMed: 31506490]
3.: Rothman JE, Fine RE. Покрытые везикулы транспортируют вновь синтезированные мембранные гликопротеины от эндоплазматического ретикулума к плазматической мембране в две последовательные стадии. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1980 февраль; 77 (2): 780-4. [Бесплатная статья PMC: PMC348364] [PubMed: 6244586]
4.: Diaz R, Mayorga LS, Weidman PJ, Rothman JE, Stahl PD. Слияние везикул после рецептор-опосредованного эндоцитоза требует белка, активного в транспорте Гольджи. Природа. 1 июня 1989 г .; 339 (6223): 398-400. [PubMed: 2725659]
5.: Ротман Дж. Х., Ямасиро Коннектикут, Раймонд СК, Кейн П.М., Стивенс TH. Подкисление лизосомоподобной вакуоли и вакуолярной Н + -АТФазы наблюдается у двух дрожжевых мутантов, которые не могут сортировать вакуолярные белки. J Cell Biol. 1989 июл; 109 (1): 93-100. [Бесплатная статья PMC: PMC2115461] [PubMed: 2526133]
6.: Brion C, Miller SG, Moore HP. Регулируемая и конститутивная секреция. Дифференциальные эффекты остановки синтеза белка на транспорт цепей гликозаминогликанов по двум секреторным путям.J Biol Chem. 1992 25 января; 267 (3): 1477-83. [PubMed: 1309785]
7.: Гордон А.Х., Мартин А.Дж., Synge RL. Изучение частичного кислотного гидролиза некоторых белков с особым упором на способ связывания основных аминокислот. Biochem J. 1941 Dec; 35 (12): 1369-87. [Бесплатная статья PMC: PMC1265646] [PubMed: 16747423]
8.: Хадади Н., Мохаммади Пейхани Х., Мискович Л., Сейджо М., Хатзиманикатис В. Энзимная аннотация для орфанных и новых реакций с использованием информации о реактивных сайтах субстрата.Proc Natl Acad Sci U S. A. 2019, 9 апреля; 116 (15): 7298-7307. [Бесплатная статья PMC: PMC6462048] [PubMed: 30
1]
9.: Hoefs JC. Коррекция градиента альбумина глобулином: корреляция с измеренными градиентами осмотического давления коллоидного коллоида асцита сыворотки. Гепатология. 1992 августа; 16 (2): 396-403. [PubMed: 1639349]
10.: Chen B, Ren X, Neville T., Jerome WG, Hoyt DW, Sparks D, Ren G, Wang J. Третичные структуры аполипопротеина AI определяют стабильность и фосфолипид-связывающую активность дискоидно-высоких концентраций. плотность липопротеиновых частиц разного размера.Protein Sci. 2009 Май; 18 (5): 921-35. [Бесплатная статья PMC: PMC2771295] [PubMed: 19384992]
11.: Цзяо В., Блэкмор, штат Нью-Джерси, Назми, АР, Паркер Э. Четвертичная структура является важным компонентом, который способствует сложному механизму аллостерической регуляции ключевого фермента Mycobacterium tuberculosis. PLoS One. 2017; 12 (6): e0180052. [Бесплатная статья PMC: PMC5493349] [PubMed: 28665948]
12.: O’Neil CE, Keast DR, Fulgoni VL, Nicklas TA. Пищевые источники энергии и питательных веществ среди взрослых в США: NHANES 2003–2006.Питательные вещества. 2012 декабря 19; 4 (12): 2097-120. [Бесплатная статья PMC: PMC3546624] [PubMed: 23363999]
13.: Wickett RR. Перманентная завивка и выпрямление волос. Кутис. 1987 июн; 39 (6): 496-7. [PubMed: 3608576]
14.: Agarwal PK. Ферменты: комплексное представление о структуре, динамике и функциях. Факт о микробной клетке. 2006 12 января; 5: 2. [Бесплатная статья PMC: PMC1379655] [PubMed: 16409630]
15.: Shoulders MD, Raines RT. Структура и стабильность коллагена.Анну Рев Биохим. 2009; 78: 929-58. [Бесплатная статья PMC: PMC2846778] [PubMed: 19344236]
16.: Шрайбер Г. Кинетические исследования белок-белковых взаимодействий. Curr Opin Struct Biol. 2002 Февраль; 12 (1): 41-7. [PubMed: 11839488]
17.: Чаван Т., Мадуке М., Шварц К. Белковые лиганды для изучения белков ионных каналов. J Gen Physiol. 2017 апр 3; 149 (4): 407-411. [Бесплатная статья PMC: PMC5379924] [PubMed: 28270405]
18.: Зубарев Р.А., Чиванов В.Д., Хоканссон П., Сундквист БУ.Секвенирование пептидов с помощью частичного кислотного гидролиза и масс-спектрометрии с десорбцией плазмы высокого разрешения. Масс-спектрометр Rapid Commun. 1994 ноя; 8 (11): 906-12. [PubMed: 7819601]
19.: Aebersold R, Leavitt J. Анализ последовательности белков, разделенных электрофорезом в полиакриламидном геле: в направлении интегрированной базы данных белков. Электрофорез. 1990 июл; 11 (7): 517-27. [PubMed: 2226408]
20.: Фридман М. Применение реакции нингидрина для анализа аминокислот, пептидов и белков в сельскохозяйственных и биомедицинских науках.J. Agric Food Chem. 2004 11 февраля; 52 (3): 385-406. [PubMed: 14759124]
21.: Шимониси Ю., Хонг Ю.М., Китагиси Т., Мацуо Т., Мацуда Х., Катакузе И. Секвенирование пептидных смесей методом деградации по Эдману и масс-спектрометрии с десорбцией в полевых условиях. Eur J Biochem. 1980 ноя; 112 (2): 251-64. [PubMed: 7460922]
22.: Каннингем Д.Ф., О’Коннор Б. Пролинспецифические пептидазы. Biochim Biophys Acta. 1997, 5 декабря; 1343 (2): 160-86. [PubMed: 9434107]
23.: Ковач Г.Г., Будка Х.Прионные болезни: от белковой к клеточной патологии. Am J Pathol. Март 2008; 172 (3): 555-65. [Бесплатная статья PMC: PMC2258253] [PubMed: 18245809]
24.: Hsueh MF, Önnerfjord P, Bolognesi MP, Easley ME, Kraus VB. Анализ «старых» белков выявляет динамический градиент обновления хряща в конечностях человека. Sci Adv. 2019 Октябрь; 5 (10): eaax3203. [Бесплатная статья PMC: PMC6785252] [PubMed: 31633025]
25.: Риос М., Хабекер Б., Сасаока Т., Эйзенхофер Г., Тиан Х., Ландис С., Чикараиши Д., Роффлер-Тарлов С.Синтез катехоламинов опосредуется тирозиназой в отсутствие тирозингидроксилазы. J Neurosci. 1 мая 1999 г .; 19 (9): 3519-26. [Бесплатная статья PMC: PMC6782225] [PubMed: 10212311]
26.: Ji LL, Yeo D. Митохондриальная дисрегуляция и атрофия неиспользования мышц. F1000Res. 2019; 8 [Бесплатная статья PMC: PMC6743252] [PubMed: 31559011]
27.: Henderson AG, Ehre C, Button B, Abdullah LH, Cai LH, Leigh MW, DeMaria GC, Matsui H, Donaldson SH, Davis CW , Шихан Дж.К., Буше Р.К., Кесимер М.В выделениях из дыхательных путей при муковисцидозе наблюдается повышенная концентрация муцина и повышенное осмотическое давление. J Clin Invest. 2014 июл; 124 (7): 3047-60. [Бесплатная статья PMC: PMC4072023] [PubMed: 24892808]
28.: Iadanza MG, Jackson MP, Hewitt EW, Ranson NA, Radford SE. Новая эра в понимании амилоидных структур и болезней. Nat Rev Mol Cell Biol. 2018 декабрь; 19 (12): 755-773. [PubMed: 30237470]
29.: Zanotti G, Cendron L. Структурные аспекты устойчивости Helicobacter pylori к антибиотикам.Adv Exp Med Biol. 2019; 1149: 227-241. [PubMed: 31016632]
30.: Уильямсон Э., Като Х., Вольтерман К.А., Сузуки К., Мур ДР. Влияние диетического белка на метаболизм и производительность у мужчин, тренирующихся на выносливость. Медико-спортивные упражнения. 2019 Февраль; 51 (2): 352-360. [PubMed: 30252774]
31.: Viteri FE. INCAP изучает энергию, аминокислоты и белок. Еда Nutr Bull. 2010 Март; 31 (1): 42-53. [PubMed: 20461903]
32.: Липпи Г., Плебани М.Комплексная диагностика: будущее лабораторной медицины? Биохим Мед (Загреб). 2020 15 февраля; 30 (1): 010501. [Бесплатная статья PMC: PMC6
6] [PubMed: 31839719]
33.: Twohig PA, Rivington JR, Gunzler D, Daprano J, Margolius D. Представления клиницистской панели и улучшение превентивных показателей здоровья: ретроспективный анализ. BMC Health Serv Res. 11 июля 2019; 19 (1): 475. [Бесплатная статья PMC: PMC6621998] [PubMed: 31296211]

Что такое белки? | Протокол

3.1: Что такое белки?

Обзор

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые связаны пептидными связями и образуют трехмерную структуру. Боковые цепи отдельных аминокислотных остатков определяют взаимодействия между аминокислотными остатками и, в конечном итоге, укладку белка. В зависимости от длины и структурной сложности цепи аминокислотных остатков классифицируются как олигопептиды, полипептиды или белки.

Аминокислотные остатки являются строительными блоками белков

Аминокислота — это молекула, которая содержит карбоксил (–COOH) и аминогруппу (–NH ₂), присоединенные к одному и тому же атому углерода, ⍺-углероду.Идентичность аминокислоты определяется ее боковой цепью или боковым остатком, часто называемым R-группой. Простейшая аминокислота — это глицин, остаток которого представляет собой единственный атом водорода. Другие аминокислоты несут более сложные боковые цепи. Боковая цепь определяет химические свойства аминокислоты. Например, он может притягивать или отталкивать воду (гидрофильную или гидрофобную), нести отрицательный заряд (кислотный) или образовывать водородные связи (полярные).

Из всех известных аминокислот только 21 используется для создания белков у эукариот (генетический код кодирует только 20 из них).Аминокислоты сокращаются с использованием трехбуквенного (например, Gly, Val, Pro) или однобуквенного кода (например, G, V, P). Линейная цепь аминокислотных остатков составляет основу белка. Свободная аминогруппа на одном конце называется N-концом, а свободная карбоксильная группа на другом конце составляет C-конец. Химические свойства боковых цепей во многом определяют окончательную структуру белка, поскольку они взаимодействуют друг с другом и с полярными молекулами воды.

Чтобы сформировать полипептид, аминокислоты связаны пептидными связями.Пептидные связи образуются между аминогруппой (группа –NH ₂) одной аминокислоты и карбоксильной группой (–COOH) соседней аминокислоты. Белки образуются путем дегидратационного синтеза. Каждая молекула воды образуется при связывании двух аминокислот. Образовавшаяся ковалентная связь представляет собой пептидную связь.

pH окружающей среды определяет химическую функцию аминокислот

Аминокислоты имеют как основную, так и кислотную группу. Следовательно, они могут действовать как основание (реципиент ионов водорода) или как кислота (донор ионов водорода).Химические свойства зависят от pH окружающей среды. При низком pH (например, ph3) как карбоксильная, так и аминогруппа протонированы (–NH ₃, –COOH), поэтому аминокислота действует как основание. При щелочном pH (например, ph23) как карбоксильная, так и аминогруппа депротонированы (–NH ₂, –COO ^—), и аминокислота будет действовать как кислота. При нейтральном pH (т.е. в большинстве физиологических сред ~ pH7,4) аминогруппа протонируется (–NH ₃), а карбоксильная группа депротонируется (–COO ^—), что приводит к образованию цвиттериона, a молекула с положительным и отрицательным зарядом.Эти химические свойства при физиологическом pH необходимы для создания водородных связей, которые, в свою очередь, способствуют образованию более сложных белковых структур.

Длина, структурная сложность и функциональность, позволяющие отличить полипептид от белка

Полипептиды представляют собой цепочки аминокислот. Полипептиды, содержащие менее 20 аминокислот, также называют олигопептидами или просто пептидами. Полипептидная цепь называется белком, когда она свернута в трехмерную структуру, готовую выполнять свою специфическую клеточную функцию.

Белки — важные строительные блоки жизни

Белки вместе с углеводами, нуклеиновыми кислотами и липидами являются фундаментальными строительными блоками жизни. Белки обладают огромным разнообразием по своему составу и, следовательно, по функциям. Среди других функций они обеспечивают структуру клетки (например, в форме коллагена), обеспечивают движение (например, актин и миозин в мышцах), катализируют реакции (ферменты), переносят молекулы через клеточную мембрану и защищают позвоночных от захватчиков. (антитела).

Белков

БЕЛКИ

Вы когда-нибудь замечали, что практически в каждой организации всегда есть один человек, который может все? Независимо от того, что нужно сделать, этот человек каким-то образом может это сделать. Подумайте о том дяде в вашей семье, который является «мастером на все руки», которого всегда вызывают, когда возникает проблема или необходимость. В каждой бейсбольной команде есть вспомогательный игрок, который может замещать любую позицию, когда он нужен.Эти люди незаменимы для своих организаций. Клетка ничем не отличается. Нужен в ячейке «служебный» плеер. Кто такая биологическая молекула в молекулярном мире клетки, которая может делать почти все? Если вы предполагаете, что это белки, вы правы (конечно, заголовок этого раздела мог вас предупредить). Из четырех классов биологических молекул белки наиболее разнообразны по своим функциям. По некоторым оценкам, наши клетки производят более 50 000 различных белков.В таблице 1 перечислены некоторые основные функции белков, но этот список не является исчерпывающим, на самом деле трудно представить себе какую-либо функцию в организме, в которой белки не были бы неотъемлемой частью. В этом разделе мы узнаем о молекулярной структуре белков и обсудим некоторые из их важных функций.

Функция	Пример
Структура	Коллаген в сухожилиях и связках, Кератин в ногтях и коже
Транспорт	Гемоглобин в крови, Na ⁺, K ⁺ -АТФаза в клеточных мембранах
Защита	Антитела иммунной системы
Механизм	Актин и миозин в мышцах
Ферменты	Пищеварительные ферменты тонкого кишечника (лактаза, сахароза, трипсин)
Рецепторы	Мембранные белки, отвечающие на химические мессенджеры (рецепторы инсулина)
Постановление	Химические посланники: гормоны, нейротрансмиттеры, цитокины

Аминокислоты

Подобно полисахаридам и нуклеиновым кислотам, белки представляют собой полимеры из более мелких субъединиц или мономеров.Мономеры, из которых состоят белки, — это аминокислоты . Хотя существует 20 различных аминокислот, из которых состоят белки у человека, все они имеют одинаковую базовую структуру. Каждый из них имеет центральный углерод с прикрепленными к нему 4 разными группами. На рисунке ниже показана основная структура аминокислоты. К центральному атому углерода присоединены аминогруппа (зеленый) и карбоксильная группа (красный). Напомним, что карбоксильная группа — это кислотная группа. Название аминокислота происходит от этих двух групп.Кроме того, есть водород (синий) и, наконец, группа R . В сокращении химиков-органиков группа R представляет собой некоторую другую органическую группу. В случае аминокислот имеется 20 различных групп R, следовательно, 20 различных аминокислот. Именно разные группы R придают аминокислотам разные свойства. Некоторые группы R неполярны (гидрофобны), другие полярны (гидрофильны). Некоторые группы R являются ионами, анионами или катионами (гидрофильными).

Изображение создано MG BYU-I; 2013.

На изображении выше представлена основная структура аминокислоты. Центральный углерод (черный) имеет 4 присоединенные к нему группы: аминогруппу (зеленый), карбоксильную группу (красный), водород (синий) и одну из 20 различных групп R. Что касается аминокислоты, «R» может означать разные вещи, и на этом изображении он просто представляет собой какой-то тип органической группы.

В этом классе вам не нужно будет изучать названия и структуры отдельных аминокислот, однако, если вы хотите узнать больше об их структуре и характеристиках, перейдите по следующим ссылкам:

http: // www.aminoacidsguide.com/

http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid

Пептидные связи и полипептиды

Как упоминалось во введении, белки представляют собой полимеры аминокислот. Как и все полимеры, которые мы обсуждали до сих пор, аминокислоты связаны друг с другом посредством реакций синтеза дегидратации (конденсации). Связь, которая образуется между аминокислотами, называется пептидной связью . На рисунке ниже показано, как формируются эти связи.В этом простом примере мы назвали бы полученный полимер дипептидом . Малые пептиды обозначают трипептиды, тетрапептиды, пентапептиды и т.д. Общий термин полипептид используется для обозначения многих аминокислот, связанных вместе. Термины «полипептид» и «белок» часто используются как взаимозаменяемые, и нет установленного правила, когда следует использовать каждый из них. Некоторые авторитеты предлагают сократить количество аминокислот до 50, все, что меньше 50, называется полипептидом, а все, что больше 50, — белком.Другие используют отсечку по молекулярной массе, где 10 000 — это разделение между полипептидами и белками. Назовем ли мы их белками или полипептидами, это не имеет особого значения; они по-прежнему будут выполнять свою работу, как бы мы их ни называли. Обратите внимание, что концевые аминокислоты в полипептиде будут иметь либо несвязанную аминогруппу, либо несвязанную карбоксильную группу. Эти концы обозначены как амино- или N-конец и карбоксильный или С-конец , соответственно.

Изображение создано MG BYU-I; 2013.

На изображении выше представлена реакция синтеза дегидратации между 2 аминокислотами с образованием пептидной связи. Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

Как упоминалось выше, почти все живые существа (за исключением нескольких бунтарских штаммов бактерий) содержат белки, состоящие из 20 аминокислот. Наша печень — довольно эффективная фабрика аминокислот, и она может синтезировать 11 из этих 20 аминокислот, даже если мы не потребляем их с пищей.Однако девять аминокислот составляют незаменимых аминокислот . Если мы не потребляем эти незаменимые аминокислоты с пищей, у нашего тела не будет необходимых запасов, когда нужно будет производить новые белки.

Для тех из вас, кто еще не задремал, давайте подкрепим эти основные концепции. Думайте об аминокислотах как о блоках Lego. Если бы вам дали 20 упаковок этих блоков, каждая из которых имела свой цвет, вы могли бы начать производство белков Lego. Подумайте только о возможных комбинациях ваших лего.Возможности практически безграничны. Некоторые из ваших белков могут содержать только несколько Lego, в то время как другие могут содержать тысячи. Это потенциал наших клеток для производства молекул, выполняющих многие функции белков.

Структура белка

К настоящему времени вы должны начать осознавать важность белков для правильного функционирования различных систем нашего тела. Что такого особенного в белках, что позволяет им выполнять все эти различные задачи? Ответ на этот вопрос можно описать тремя словами: форма, форма и форма.Позвольте мне еще раз сказать, что функция белка определяется его формой. Судя по многочисленным функциям белков, вы можете себе представить, что они имеют очень сложную форму. Если мы думаем о белках как о машинах, мы все быстро понимаем, что наличие колес на днище автомобиля и рулевого колеса для управления автомобилем — довольно важное стандартное оборудование. Точно так же, если наша белковая «машина» не имеет нужных частей в нужных местах, а каждый компонент должным образом соединен вместе, белок приносит нашему телу столько же пользы, сколько машина, прошедшая автодробление.Изучая форму белков, биохимики разделили их на 4 уровня сложности или структуры. По мере того, как мы переходим от уровня структуры 1 к уровню структуры 4 , предыдущий уровень добавляется к следующему. Например, у вас не может быть вторичной структуры без первичной структуры.

Первичная структура: Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислот в его полипептидной цепи. Если бы белки были нитями для попкорна, сделанными для украшения рождественской елки, первичная структура белка — это последовательность, в которой нанизаны вместе различные формы и разновидности кукурузных хлопьев.Первичная структура белка поддерживается ковалентными пептидными связями, соединяющими аминокислоты вместе. На рисунке ниже показана первичная структура инсулина, первого белка, который нужно секвенировать. Обратите внимание, что в правой части рисунка пронумерована позиция каждой аминокислоты. По соглашению биохимики всегда нумеруют аминокислоты, начиная с N-конца полипептидной цепи.

Изображение нарисовано студентом BYU-I Нейтом Шумейкером Весна 2016

На изображении выше представлена первичная структура белка (цепочка аминокислот).Как и следовало ожидать, последовательность аминокислот в полипептидной цепи имеет решающее значение для правильного функционирования белка. Эта последовательность закодирована в генетическом коде ДНК. Если есть мутация в ДНК и изменена аминокислотная последовательность, это может повлиять на функцию белка. Все известные генетические заболевания, такие как муковисцидоз, серповидно-клеточная анемия, альбинизм и т. Д., Происходят из-за мутаций, которые приводят к изменениям в первичных структурах белков, которые затем, в свою очередь, вызывают изменения во вторичных, третичных и, возможно, четвертичных. состав.

Изображение нарисовано студентом BYU-I Нейтом Шумейкером Весна 2016

Вторичная структура: Вторичная структура белков включает скручивание или сворачивание полипептидов в очень регулярные субструктуры. В то время как первичная структура белка в значительной степени двумерна, вторичная структура белков начинает очень важную трехмерную конфигурацию белков.

Два типа вторичных элементов — это alpha helix (представьте «обтягивающий» слева на картинке чуть выше) и beta плиссированный лист, или просто плиссированный лист (подумайте об одном из тех складчатых картонных щитков для лобового стекла, которые может быть размещен на внутренней стороне лобового стекла вашего автомобиля в жаркий день, чтобы внутри вашего автомобиля не было температуры, примерно такой же, как внутренняя часть нашего солнца (находится справа на картинке чуть выше). Вторичная структура белков является результатом последовательности аминокислот в первичной структуре и поддерживается водородными связями .Некоторые белки, такие как коллаген, почти полностью представляют собой альфа-спираль, в то время как другие, такие как шелк, в основном состоят из гофрированного полотна. Другие белки могут иметь в своей структуре короткие сегменты альфа-спирали и / или складчатый лист.

Изображение нарисовано студентом BYU-I Нейтом Шумейкером Весна 2016

Третичная структура: Третичная структура белка — это общая укладка полипептидной цепи.Это складывание включает в себя нечто большее, чем просто альфа-спираль и гофрированный лист. Существуют и другие химические взаимодействия, которые могут помочь определить трехмерную третичную структуру. Помните, что группы R некоторых аминокислот являются гидрофильными, а другие — гидрофобными. Поскольку белки в организме находятся в водном растворе, гидрофильные группы R будут стремиться ориентироваться в сторону воды, а гидрофобные группы R будут отворачиваться от воды (к центру белка). Это может создавать петли и складки в структуре белка.Иногда гидрофильные группы образуют ионные или водородные связи между разными R-группами. Это помогает стабилизировать третичную структуру. Слабые кислоты и основания могут отдавать или принимать протоны в водных растворах, в которых существуют белки. Это может создавать положительные и отрицательные заряды на аминокислотах, которые создают притяжение. pH, безусловно, может влиять на то, как происходит это притяжение между кислотными и основными R-группами. Это помогает объяснить, почему радикальные изменения pH могут привести к распаду структур белков и нарушению способности белка функционировать.Это называется денатурированием белка. Кстати, очень высокие температуры также могут вызвать разрушение некоторых из этих третичных структурных связей, и это еще один способ денатурировать белок. Одна очень важная и очень прочная связь третичной структуры на самом деле представляет собой ковалентную связь, которая возникает между определенными группами R (дисульфидные связи между соседними остатками цистеина).

Изображение разработано студентом BYU-I Нейтом Шумейкером Весна 2016 г.

Четвертичная структура: Не все белки имеют четвертичную структуру.Только белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи, имеют четвертичную структуру. Например, белок на изображении чуть выше имеет 4 полипептидные цепи, которые работают вместе, образуя один функциональный белок. Белок, подобный показанному на этой картинке, который имеет 4 полипептидные цепи (называемые субъединицами), с которыми вы, возможно, знакомы, — это гемоглобин. Гемоглобин содержится в красных кровяных тельцах и переносит кислород по всему телу. Гемоглобин состоит из 2-х альфа- и 2-бета-цепей.Возможно, вы слышали о серповидно-клеточной анемии? Это мутация, которая приводит к изменению только одной аминокислоты в первичной структуре бета-цепей. Но этого небольшого изменения достаточно, чтобы вызвать изменения вторичной, третичной и четвертичной структуры гемоглобина. Изменения влияют на способность гемоглобина функционировать правильно, что приводит к появлению большого количества патологических симптомов.

Это следующее изображение ниже — это просто сводка, которая показывает все уровни структуры белка на одном изображении.Вы можете увидеть, как каждый уровень структуры приводит к более сложному развитию очень специфического трехмерного белка.

Изображение разработано студентом BYU-I Нейтом Шумейкером Весна 2016 г.

Классы белков

Существует два основных класса или типа белков: глобулярных и волокнистых белков . Шаровидный означает шарообразный. Гемоглобин — хороший пример глобулярного белка.Глобулярные белки довольно хрупкие и могут быть инактивированы ( денатурировано ) такими вещами, как тепло (подумайте о белковом альбумине в яичном белке, когда вы его жарите), органических растворителях или сильных ионных растворах.

Волокнистые белки намного прочнее и жестче. Как следует из названия, эти белки больше похожи на веревки или тросы. Мы все должны быть благодарны за волокнистые белки, потому что, если бы их у нас не было, мы все были бы похожи на растопленный молочный коктейль на горячем тротуаре. Волокнистые белки обеспечивают структурную поддержку тела и помогают сопротивляться механическим воздействиям.Общие примеры структур тела, содержащих волокнистые белки, включают кости, хрящи, сухожилия (которые прикрепляют мышцы к кости), связки (которые прикрепляют кости к другим костям) и капсулы вокруг наших внутренних органов.

Два изображения ниже показывают молекулярные изображения сначала глобулярного, а затем волокнистого белка.

Файл: Поверхность Hras раскрашена консервацией.png; Автор: ElaineMeng; Сайт: https: // commons.wikimedia.org/wiki/File:Hras_surface_colored_by_conservation.png; Лицензия: под лицензией Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0 Unported.

Файл: 1bkv collagen 02.png; Автор: Невит Дильмен; Сайт: https://commons.wikimedia.org/wiki/File:1bkv_collagen_02.png; Лицензия: под лицензией Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0 Unported.

Ферменты

Одна из самых разнообразных и важных ролей белков — это роль ферментов.Цель ферментов — в основном ускорить скорость химической реакции, и они достигают этого за счет уменьшения энергии активации, необходимой для запуска процесса. Давайте воспользуемся аналогией со свиданиями, чтобы попытаться понять этот важный процесс!

Предположим, парень видит привлекательную девушку и хочет пригласить ее на свидание, чтобы лучше узнать ее и, возможно, даже жениться на ней. Чтобы начать процесс свиданий / ухаживания, он должен вложить определенное количество смелости или «энергии активации».Чтобы просто подойти и начать с ней разговаривать, может потребоваться больше смелости, чем он может собрать, и без какой-либо помощи он, возможно, никогда не сможет инициировать процесс свидания или «реакцию». В химическом мире фермент играет очень важную роль, а в мире свиданий здесь очень кстати общий друг или сваха. Ваш общий друг признает, что вы можете быть совместимы, и назначает вас на свидание ……. Помните, что это то, что парень хотел сделать, но не смог набраться смелости или «энергии активации», чтобы сделать это самостоятельно.Теперь трудная часть позади, и два человека идут на свидание, yada yada yada, и становятся одной парой! При использовании ферментов следует помнить о нескольких очень важных моментах:

Ферменты не расходуются и не расходуются во время химической реакции. Другими словами, один фермент может служить катализатором одной реакции за другой. В приведенном выше примере сваха может назначить другие свидания между другими юношами и девушками.
Ферменты довольно специфичны, поэтому один фермент способен катализировать реакцию между определенными реагентами (субстратами), но не другими, поэтому нам нужно так много разных ферментов.Пример, с которым вы знакомы, — это преобразование обычного дисахарида, сахарозы, в два моносахарида, глюкозу и фруктозу. Фермент, который участвует в этой реакции, не сможет преобразовать дисахарид лактозу в моносахариды глюкозу и галактозу. Наша сваха, представленная выше, отлично подходит для организации свиданий между молодыми мужчинами и женщинами, но совершенно бесполезна в том, чтобы помочь собакам найти свою настоящую любовь!
Ферменты часто называют в честь субстратов, на которых они действуют. Таким образом, ферментами, участвующими в вышеуказанных реакциях, будут сахароза и лактаза соответственно.Обратите внимание, что к названию субстрата добавлен суффикс –ase.
Форма фермента определяет его функцию. У каждого фермента есть активный сайт, с которым могут связываться только определенные молекулы (субстраты). Когда субстрат (субстраты) связывается с активным центром, фермент катализирует химическую реакцию, а затем они высвобождаются в виде нового продукта.
Ферменты чувствительны к изменениям температуры и pH. Один из способов ускорить химические реакции — увеличить нагрев, но слишком сильное повышение температуры может изменить или даже разрушить клетки.Ферменты в организме человека оптимально функционируют при температуре 35-40 ° C (95-104 ° F). Они также лучше всего работают при нейтральном pH, обычно в диапазоне 6-8. Если мы изменим температуру или pH до значений, выходящих за рамки оптимума, ферменты могут изменить форму и потерять свою функцию.
Ферментам могут потребоваться «вспомогательные» вещества для катализа химических реакций. Эти помощники называются кофакторами или коферментами. Кофакторы — это неорганические вещества, такие как цинк или железо. Коферменты — это органические молекулы, подобные витаминам.

** Вы можете использовать кнопки ниже, чтобы перейти к следующему или предыдущему чтению в этом модуле **

Роль белков

Белки

Роль белков

ср протеин нужен для роста и ремонта. Белки используются для производства клеток нашего тела.В частности, они используются при образовании новой протоплазмы. Антитела, ферменты и гормоны также состоят из белков. Наконец, белки могут обеспечить мы с энергией (хотя организм расщепляет белок только тогда, когда все углеводы и жир ушли: другими словами, когда вы голодаете).

Почему они называются белками?

Белка происходит от греческого слова proteios, что означает «первичный» или «занимающий первое место».»Голландский химик Джерард Иоганн Малдер придумал слово «белок» в 1838 году.

Аминокислоты

Белки состоят из цепочек аминокислот. Есть двадцать различных аминокислот, поэтому клетке требуется много информации, чтобы белок вместе (, что из 20 это первая аминокислота в цепи, вторая, третья так далее). Эта информация в конечном итоге исходит от ДНК.Белок часто состоит сотен аминокислот, связанных вместе.

Еда Источники белков

худой мясо, рыба, яйца, молоко и сыр — важные источники животного белка. Все растения содержат белок, но бобы, орехи или злаки — лучшее растение источники.

Энергия белков

В отличие от углеводов или жиров, которые могут дать нам энергия, белки обычно используются для построения частей клетки.Другими словами они представляют собой сырье, необходимое клетке для производства клеток и тканей. Когда съедается избыток белка, лишний белок может быть разбит на энергоемкие соединения. Потому что белков гораздо меньше, чем углеводов и дает те же 4 калории на грамм, потребление мяса сверх нормы потребности организма в создании тканей становятся неэффективным способом производства энергия.

Полные и неполные белки

Завершено белки — это продукты, содержащие все необходимые аминокислоты.Большинство животных продукты, такие как мясо, птица, рыба, яйца, сыр и молоко, являются полноценными белки. Некоторые растительные белки тоже являются полноценными. Соевые продукты, такие как тофу, также являются полноценными белками. Яйца — хороший источник полноценных белков.

Неполные белки — это белки, содержащие небольшие количества одной или нескольких незаменимых аминокислот. Большинство растительных продуктов неполноценны, например: бобовые (фасоль и горох), орехи, семена, зерна и овощи.

Объединение неполных белков для получения полных белков

Хотя растительные белки неполноценны, еще можно получить все необходимое аминокислоты, употребляя в пищу комбинацию растительных белков.Например, арахис сливочное масло с низким содержанием метионина аминокислоты. Хлеб много метионина, но не хватает лизина и изолейцина. Так бутерброд с арахисовым маслом становится полноценным белок.

Продукты животного происхождения содержат полноценные белки потому что они включают в себя все незаменимые аминокислоты. В большинстве диет рекомендуется сочетание растительного и животного белка: 0,8 грамма на килограмм веса тела считается безопасной дневной нормой для нормального взрослого человека.

Белок связанные проблемы со здоровьем.

Слишком много белка в рационе может быть опасно. Дополнительный Белок содержит азот, который в печени превращается в отходы, называемые мочевиной. Почки выводят азотные отходы с мочой. Слишком много белка может положить нагрузка на печень и почки. Когда необходимо образовать лишнюю мочу для удаления избыток отходов, организм может обезвоживаться.Слишком много белка также может сделать один лишний вес, так как избыток белков в печени превращается в жиры, которые хранится в организме.

Недостаток белков приведет к ослаблению организма, неспособному бороться с болезнями. Диета может привести к тому, что организм не получит достаточно питательных веществ. Вы можете получить достаточно калорий для удовлетворения ваших энергетических потребностей, но у вас нет всех необходимых аминокислот. кислоты.

Недостаток белка практически неизвестен в рационе питания в этой стране (поэтому компании, продвигающие белков напитки или добавки с аминокислотами тратят ваши деньги ).

Дефицит белка приводит к болезни квашиоркор , которая обычно встречается в странах, где голод является проблемой.

Одним из симптомов квашиоркора является вздутие живота, что, по иронии судьбы, на первый взгляд заставляет ребенка выглядеть сытым.

Все о белках — структура и синтез

Белки — очень важные биологические молекулы в клетках.По весу белки в совокупности являются основным компонентом сухой массы клеток. Они могут использоваться для множества функций, от поддержки клеток до передачи сигналов и передвижения клеток. Примеры белков включают антитела, ферменты и некоторые типы гормонов (инсулин). Хотя белки выполняют множество разнообразных функций, все они обычно состоят из одного набора из 20 аминокислот. Мы получаем эти аминокислоты из растительной и животной пищи, которую мы едим. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, бобы, яйца и орехи.

Аминокислоты

Большинство аминокислот обладают следующими структурными свойствами:

Углерод (альфа-углерод) связан с четырьмя разными группами:

Атом водорода (H)
Карбоксильная группа (-COOH)
Аминогруппа (-NH ₂)
«Вариабельная» группа

Из 20 аминокислот, которые обычно составляют белки, «вариабельная» группа определяет различия между аминокислотами. Все аминокислоты имеют связи атома водорода, карбоксильной группы и аминогруппы.

Последовательность аминокислот в аминокислотной цепи определяет трехмерную структуру белка. Аминокислотные последовательности специфичны для конкретных белков и определяют функцию и способ действия белка. Изменение даже одной из аминокислот в аминокислотной цепи может изменить функцию белка и привести к заболеванию.

Ключевые выводы: белки

Белки — это органические полимеры, состоящие из аминокислот. Примеры белков, антител, ферментов, гормонов и коллагена.
Белки выполняют множество функций, включая структурную поддержку, хранение молекул, посредников химических реакций, химических посредников, перенос молекул и сокращение мышц.
Аминокислоты связаны пептидными связями с образованием полипептидной цепи. Эти цепи могут скручиваться, образуя трехмерные формы белка.
Белки двух классов — это глобулярные и волокнистые белки. Глобулярные белки компактны и растворимы, тогда как волокнистые белки имеют удлиненную форму и нерастворимы.
Четыре уровня структуры белка — это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура. Структура белка определяет его функцию.
Синтез белка происходит посредством процесса, называемого трансляцией, при котором генетические коды матриц РНК транслируются для производства белков.

Полипептидные цепи

Аминокислоты соединяются вместе посредством синтеза дегидратации с образованием пептидной связи. Когда ряд аминокислот связаны вместе пептидными связями, образуется полипептидная цепь.Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Полипептидные цепи обладают некоторой гибкостью, но ограничены по конформации. Эти цепочки имеют два концевых конца. Один конец заканчивается аминогруппой, а другой — карбоксильной группой.

Порядок аминокислот в полипептидной цепи определяется ДНК. ДНК транскрибируется в транскрипт РНК (информационная РНК), который транслируется для определения определенного порядка аминокислот в белковой цепи.Этот процесс называется синтезом белка.

Структура белка

Есть два основных класса белковых молекул: глобулярные белки и волокнистые белки. Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько из четырех типов белковой структуры. Четыре типа структур — это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

Структура белка определяет его функцию.Например, структурные белки, такие как коллаген и кератин, являются волокнистыми и вязкими. С другой стороны, глобулярные белки, такие как гемоглобин, сложены и компактны. Гемоглобин, содержащийся в красных кровяных тельцах, представляет собой железосодержащий белок, связывающий молекулы кислорода. Его компактная структура идеально подходит для путешествий по узким кровеносным сосудам.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией. Трансляция происходит в цитоплазме и включает передачу генетических кодов, которые собираются во время транскрипции ДНК, в белки.Клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транслировать эти генетические коды в полипептидные цепи. Полипептидные цепи претерпевают несколько модификаций, прежде чем стать полностью функционирующими белками.

Органические полимеры

Биологические полимеры жизненно важны для существования всех живых организмов. Помимо белков, к другим органическим молекулам относятся:

Углеводы — это биомолекулы, в состав которых входят сахара и производные сахаров. Они не только обеспечивают энергию, но также важны для ее хранения.
Нуклеиновые кислоты — это биологические полимеры, включая ДНК и РНК, которые важны для генетической наследственности.
Липиды — это разнообразная группа органических соединений, включая жиры, масла, стероиды и воски.

Источники

Желоб, Роз-Мари. «Дегидратационный синтез». Ресурсы по анатомии и физиологии, 13 марта 2012 г., http://apchute.com/dehydrat/dehydrat.html.
Купер Дж. «Геометрия пептидов, часть 2». ВСНС-ППС, 1 февраля 1995 г., http: // www.Крист.bbk.ac.uk/PPS95/course/3_geometry/index.html.

BIOdotEDU



Аминокислоты, полипептиды и гибкие цепи	Все белки состоят из длинных цепочек аминокислот, соединенных в последовательность, которая была определена информацией, хранящейся в генах ДНК и интерпретируемой аппаратом транскрипции и трансляции клетки. Каждая аминокислота несет боковую цепь (или R -группу), которая теоретически может принимать множество различных химических форм, но только 20-22 из этих форм встречаются в обычных белках. Несмотря на индивидуальные химические различия, аминокислоты (и их группы R ) могут быть разделены на четыре различных «семейства» в зависимости от того, являются ли их группы R : кислая базовый полярный — не заряжается неполярный Существует около 5 аминокислот, которые являются кислотными или основными, и их R -группы ионизируются при различных значениях pH, образуя химическую структуру, имеющую либо положительный, либо отрицательный заряд.Эти типы R -групп сильно гидрофильны и стабилизируются в окружении воды. Существует около 10 неполярных аминокислот с R -группами, которые нестабильны при контакте с водой. Они гидрофобны. Около 5 аминокислот имеют полярные боковые цепи, R -группы, которые не ионизируются и не становятся положительно или отрицательно заряженными. Эти группы R не являются ни сильно гидрофильными, ни гидрофобными. Атомы в длинных молекулах, таких как полипептиды, не имеют жесткой фиксации в пространстве или положении. Ковалентные связи, которые удерживают их вместе, позволяют атомам вращаться и занимать трехмерное положение в молекуле, где они наиболее стабильны. Это свойство «вращения вокруг связи» имеет важные последствия для всех других свойств полипептидов и белков. Поскольку основная цепь полипептида, удерживаемая вместе пептидными связями, является гибкой (из-за «вращения вокруг всех этих связей»), цепь может изгибаться, скручиваться и изгибаться в очень большое разнообразие трехмерных форм.Находясь в воде, большинство полипептидов спонтанно складываются в форму, которая является одновременно стабильной и критической для биологической роли, которую они собираются играть.
Гидрофильный внешний вид	Белки — это очень большие молекулы, которые, безусловно, достаточно тяжелые, чтобы опуститься на дно клетки, если их не поддерживать. Следовательно, когда полипептид образуется в воде, он вообще не сможет играть какую-либо биологическую роль, если его сразу же под действием силы тяжести потянуть на дно клетки и оставить там! Однако, поскольку полипептид представляет собой гибкую цепь, он может изгибаться и скручиваться практически в любую форму.Эта форма не случайна, а является результатом ряда различных меж- и внутримолекулярных сил между внутренними группами R , пептидными связями и внешней водной средой. Одной из наиболее важных из этих сил является действие и взаимодействие гидрофильных кислотных и основных групп R и окружающей воды. Находясь в водной среде, полипептид изгибается и скручивается до тех пор, пока максимальное количество гидрофильных групп R не расширяется в воду, где они стабильны. Имеет два эффекта на макромолекулу полипептида / белка; он начинает придавать всей молекуле характерную форму, а также обеспечивает поддержку. Гидрофильные группы R , выступающие с поверхности полипептида / белка, взаимодействуют с молекулами воды и удерживают огромную макромолекулу во взвешенном состоянии. Таким образом, белок не «опускается» на дно клетки.
Гидрофобный интерьер	Многие из R -групп, отходящих от полипептидной цепи, являются либо гидрофобными, либо, по крайней мере, негидрофильными.Если эти боковые цепи окружены водой, это дестабилизирует молекулу белка и сделает ее нерастворимой в воде. К счастью, молекулы полипептидов могут изменять свою форму таким образом, чтобы этого не происходило. Многие или большинство гидрофобных групп R в конечном итоге оказываются обращенными в середину молекулы, которая является точкой, наиболее удаленной от окружающей воды. При этом они создают зону или среду, которая сильно отталкивает воду. Подобно тому, как молекулы липидов или углеводородов объединяются, образуя каплю масла или смазки при помещении в воду, так и гидрофобные группы R с почти таким же эффектом; вода исключена и вся конструкция стабилизирована. Таким образом, многие глобулярные белки имеют свои гидрофобные группы R , скрытые глубоко в их ядре, создавая исключающую воду область, которая играет важную роль в поддержании общей трехмерной структуры конечной молекулы белка.
Дисульфидные мостики	В самой молекуле полипептида действует другой набор сил. Внутри -молекулярные силы притягивают или отталкивают части сегментов аминокислотной цепи, поскольку различные R -группы скручиваются так, чтобы сближаться друг с другом. Самая сильная из этих внутримолекулярных сил — это ковалентная связь, которая образует при определенных обстоятельствах между двумя R -группами двух цистеиновых аминокислот. Многие белки, которые секретируются из клеток или оказываются на поверхности клеток, «точечно свариваются» в местах по своей длине за счет сшивок, образованных между двумя серосодержащими аминокислотами R -группами. Дисульфидные мостики (также называемые «дисульфидными связями» или «-S-S- связями») сильно стабилизируют, особенно если белок должен транспортироваться за пределы клетки. Считается, что эти виды поперечных сшивок не являются существенными для создания трехмерной формы белка, а скорее используются для удержания их в правильной форме после ее формирования. Химические восстановители могут использоваться для разрыва этих поперечных связей, разрыва их, без существенного изменения общей формы белка.
Выкройки для складывания; Бета-плиссированный лист	Хотя и не так прочна, как ковалентная связь -S-S-, разные группы R могут и действительно вступают в тесный контакт друг с другом на двух участках одной и той же полипептидной цепи.Положительно заряженная группа R будет притягиваться к отрицательно заряженной группе R в другом положении в цепи, и вся молекула будет немного стабилизирована за счет их тесной ассоциации. Однако именно расположение атомов внутри самой пептидной связи вызывает ряд других возможных притяжений и, таким образом, объединения сил внутри полипептида. Атом кислорода в карбоксильной группе C = O имеет небольшой отрицательный заряд (из-за высокой электроотрицательности атома кислорода), тогда как атом водорода в аминогруппе ( = NH ) пептидной связи имеет крошечный положительный заряд.
	Это обычное дело, и поэтому сила притяжения, называемая водородной связью , может образовываться между двумя разными пептидными связями. Хотя водородные связи представляют собой очень слабые силы притяжения, если их достаточно, то формирующие силы могут быть больше. Одним из них является бета-складчатый лист (или бета-лист), который возникает, когда две длины полипептида проходят в противоположных направлениях ( антипараллельно, ) друг к другу.Так обстоит дело с одной из молекул антител и многими глобулярными белками. Отрезок полипептида несколько раз складывается, образуя «бутерброд». Эти отрезки цепи связаны друг с другом водородными связями, образующимися между пептидными связями на противоположных длинах. Этот антипараллельный бета-лист редко бывает идеальным, часто слегка скручен и менее регулярен, чем идеальная форма, поскольку R -группы разного размера могут искажать молекулу, и не все пептидные связи участвуют в образовании водородных связей. .
Альфа-спираль	Когда водородные связи образуются между пептидными связями на одной и той же длине полипептидной цепи, возникает другой тип внутримолекулярной структуры. Это альфа-спираль , пружинная спираль из полипептида, которая образует жесткий цилиндр большой регулярности. В этом типе структуры водородная связь образуется между аминокислотой и одной из четырех аминокислот дальше по цепи. Таким образом, в идеальной альфа-спирали каждая пептидная связь связана водородом с двумя другими пептидными связями по длине цепи, но в природных белках такое бывает редко. В окружении воды альфа-спираль обычно нестабильна, но обнаруживается во многих трансмембранных белках (тех, которые проходят через липидный бислой плазматической мембраны), где гидрофобная среда помогает стабилизировать цилиндр аминокислот.
Уровни структуры	Складывание изменяет свойства сырой полипептидной цепи, превращая ее в трехмерную форму, которая играет биологическую роль в клетке и живом организме.В полностью сложенном виде белки демонстрируют невероятный набор свойств и удивительную универсальность функций. Свойством полипептида, определяющим все остальные свойства, является последовательность аминокислот по его длине. Это первичная структура белка, которая получается путем интерпретации генетического кода. Однако в первичной структуре полипептидной цепи нет ничего, что автоматически придает конечному белку его биологические свойства. Когда внутримолекулярные силы, такие как водородные связи, объединяют части полипептидной цепи в регулярные, повторяющиеся структуры, такие как альфа-спираль или бета-складчатый лист, цепь укорачивается. Полипептид длиной 300 аминокислот укорачивается примерно до половины этой длины, когда он складывается в альфа-спираль, и менее 10 процентов от этой длины, когда он складывается в бета-складчатый лист. Когда он скатывается в шар, размер может быть еще меньше. Это вторичных структур конечного белка, и они являются первым уровнем сворачивания, который будет производить окончательную форму белка. Однако редко, когда форма целого белка состоит только из одной из этих вторичных структур. Гораздо чаще полипептид длины сворачивается в область альфа-спирали, за которой следует область случайного блуждания, без повторяющегося паттерна, за которой следует другая область альфа-спирали и так далее. Глобулярный белок может иметь одну главную область бета-складчатого листа, несколько областей альфа-спирали и еще несколько случайных блужданий между его концом N и его концом C . Эти области, или доменов , можно рассматривать как модули вторичной структуры в конечной общей трехмерной структуре макромолекулы белка. Комбинирование доменов вторичной структуры с еще большими силами взаимодействия с окружающей водой (гидрофильными снаружи, гидрофобными внутри) дает полностью сформированную характерную трехмерную форму или третичную структуру , которая часто является наивысший уровень структуры достигается многими белками. Именно на этом уровне формы белки часто начинают проявлять свои биологические свойства и способны выполнять назначенную им функцию. Форма очень важна для этой биологической роли, и если белку принудительно придать другую форму или заставить ее потерять эту форму, то роль и свойства белка одновременно теряются. Previous Post Настойка пустырника лечебные свойства и противопоказания: лечебные свойства, противопоказания, применение, отзывы врачей Next Post Вирус герпеса что такое: Вирус герпеса — симптомы, диагностика, лечение Следующие записи Разное Маска с горчицей с репейным маслом: рецепт маски для роста в домашних условиях на основе горчичного порошка Разное Послеоперационный пластырь после кесарева: какой нужен послеоперационный на шов, размер, как выбрать, когда снимать, цена – после кесарева сечения….. — пластырь послеоперационный дышащий — запись пользователя Оксана (ogkwwkmk) в сообществе Здоровье будущей мамы и малыша в категории Кесарево Разное Как удаляют родинки хирургическим путем видео: Иссечение невуса хирургическим путем (операция). Разное Цинк в какой еде: Хороший, плохой, злой: цинк в продуктах питания Разное Фиброма мягких тканей бедра: Опухоли соединительной, подкожной и других мягких тканей Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт Рубрики Домашний уход Кожа Лицо Советы Рекомендации Разное © 2012 - 2024 Магазин Мебели 72 Карта Сайта