Белок где содержится больше всего таблица: Таблица содержания белка в продуктах

Таблица содержания белка в продуктах

В данной таблице, продукты расположены по категориям. В первой колонке указано количество белка в продуктах, во второй- жира, а в третьей- калорийность продуктов.

Куриные яйца— продукт номер один для спортсмена. Содержание белка в этих продуктах весьма внушительно. Кроме того, яичный белок, считается идеальным по своей структуре и усваеваемости.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Яйцо с желтком/без желтка	6/3,5		80/15

Вареное мясо. Мясо является основным источником животного белка. С точки зрения пользы, полезнее вареное мясо или приготовленное на пару, так как в таком виде в нем содержится больше полезных веществ и меньше вредных жиров.

Среди спортсменов наиболее популярны куриные грудки и постная говядина. Куриные грудки богаты белком и вних почти не содержится вредных жиров.Это диетический продукт. Говядина же сочетает в себе набор таких полезных компанентов, как цинк и железо, которые полезны не только для организма в целом,но еще и оказывают положительное воздействие на выработку тестостерона, так необходимого спортсмену и любому другому человеку.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Телятина	30,7	0,9	130
Кура	25,2	7,4	170
Индейка	25,3	10,4	197
Кролик	24,6	7,7	175
Говядина	28,6	6,2	170
Свинина	20	24,2	298
Баранина	22	17,2	243

Жареное мясо.

Мясо, как правило, жарят в масле, что добавляет ему дополнительное количество калорий. Кроме того, в сковороде, например, весь жир, который стекает из мяса, вновь кантактирует с ним,что не очень хорошо с точки зрения диеты. Отличное решение в этой ситуации — аэрогриль, где мясо отлично прожаривается, а насыщенные жиры стекают в специальный резервуар. Опять же, калорийность тут может быть разной, в зависимость от того, каой способ жарки вы используете. Так же, содержание жиров в бифштексе и аналогичных продуктах может отличаться,в зависимости от рецепта приготовления. В таблице указаны средние значения.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Говядина	28,8	16,8	254
Бифштекс	24,9	11	214
Бефстроганов	17,9	14,3	228
Печень говяжья	23,1	10,2	227
Кура	26,9	11	207
Индейка	26,2	13,6	226
Свинина	23,1	30,9	375

Вареная рыба. В рыбе, в отличии от мяса, содержится меньше жиров и они не так вредны. При этом, рыба содержит в себе достаточное количество белка и иных полезных для организма веществ.

Продукт на 100 г.	Белка	Жиры	Калорийность
Горбуша	23,1	7,9	163
Камбала	17,9	3,4	104
Минтай	17,7	1	78
Окунь морской	20,1	3,7	111
Судак	21,4	1,4	98
Треска	18,1	0,7	79
Хек	18,5	2,3	95
Щука	21,4	1,4	98

Морепродукты. В морепродуктах, как и в рыбе,содержится большое количество протеина и почти не содержится жира. Морепродукты — отличная еда для спортсмена.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Кальмар (филе)	19	2,1	76
Крабы	18,6	1,2	85
Креветки	18,1	1,1	83

Жареная рыба. Рыба, даже жареная, содержит в себе не так много жиров. Но опять же, все зависит от приготовления.

Если залить сковороду наполовину маслом, то количество калорий, естественно, увеличится.

Продукт на 100 г.	Белка	Жиры	Калорийность
Камбала	18,6	8,5	166
Карп	18,9	11,2	191
Минтай	15,9	5,2	127
Окунь морской	21,1	9,8	187
Судак	17,9	5,3	138
Треска	15,8	5	123
Хек	16,3	6,5	135
Щука	17,8	5,9	138

Икра. Икра — продукт, из которого в последствии появляется новый живой организм. И, естественно, в ней собрано огромное количество не только белка, но и всех остальных, жизненно важных компонентов.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Икра красная	31,7	13,8	251
Икра черная	28,7	9,8	205
Икра минтаевая	28,4	1,8	131

Молочные продукты нежирные. Выбирая молочные продукты, следует обратить внимание на % жирности. Думаю, что лишние жиры нам ни к чему.

Продукт на 100 г.	Белка	Жиры	Колорийность
Молоко обезжир.	3	0,05	31
Кефир обезжир.	4,3	1	49
Йогурт 1,5% жирности	5	1,5	51
Творог нежир.	18	0,6	88
Сыры: пониженной жир.	25-30		190-255

Молочные продукты средней жирности.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Колорийность
Молоко 3,2 % жирности	3	3,2	58
Кефир жир.	3	3,3	56
Творог полужирный	16,7	9	55
Сырники из нежир. творога	19,1	3,2	160
Сырники из полужир. творога	17,7	11,4	223
Запеканка из нежир. творога	17,7	4,3	171
Запеканка из полужир. творога	16,5	11,8	232

Молочные продукты жирные. Таких продуктов лучше избегать.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Колорийность
Молоко 6% жир.	3	7	85
Сливки 10% жир.	3	10,1	119
Творог жир. 18%	14	18,2	231
Сырки и творож. массы	7,2	23,2	340
Сырки глаз.	8,5	27,9	408
Молоко сгущенное без сахара (7,5%)	7	8,5	141

 

Бобовые. Так называемые, бобы, тоже довольно полезный продукт, хотя бобовые и не содержат большого количества белка. За то это белок растительный, который по своей структуре отличается от животного и так же нам необходим.

Процент содержания белка указан в сухой массе продукта.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Фасоль	23	0,3
Горошек зеленый	22,5	0,2
Соя	40-50 (в зависимости от сорта)	6,8 г. (свежие зеленые бобы сои)	147

 

Орехи. Орехи являются отличным источником растительного белка, но достаточно калорийны. По этому не следует злоупотреблять орешками.

Продукт на 100 г.	Белка	Жиры	Калорийность
Миндаль	18,7	57,8	650
Кешью	25,3	53,7	634
Фундук	16,2	67	708
Грецкие орехи	15,7	62,1	701
Арахис	26,4	4,3	552
Фисташки	20,6	48,61	611
Каштаны жар.	3,3	2,3	183
Орехи кокосовые	3,5	33,6	381
Семена тыквы	24,6	46,1	581
Семена подсолнуха	23,1	49,6	611
Кедровые орехи	12,1	61,1	630

Каши. Мы не рассматриваем каши, как источник белка. У них свои преимущества. Каши и крупы — отличный источник углеводов, для обеспечения своего организма энергией для тренировок и построения мышц.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Рисовая каша на воде,вязкая	1,5	0,1	78
Гречневая каша рассыпчатая	6	1,7	163
Гречневая каша на воде вязкая	3,3	3	90
Пшенная каша рассыпчатая	4,8	1,2	135
Пшенная каша на воде вязкая	3,1	0,8	90
Овсяная из ‘Геркулеса’  на воде вязкая	3	1,4	84
Перловая рассыпчатая каша	3,2	0,4	106
Овсяная  на воде вязкая	3,1	1,8	88
Пшеничная каша на воде	3,3	0,3	92
Ячневая рассыпчатая каша	3,5	0,4	108
Ячневая вязкая каша	2,4	0,3	76
Ржаной хлеб	6,6	1,2	190

Овощи. С точки зрения содержания белка, конечно, овощи не могут похвастаться их наличием в нужных объемах. За то это первоклассный источник витаминов.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Горошек зел.	5,1	0,2	74
Капуста	1,9	0,1	28
Капуста цветная отвар.	0,1	0,3	27
Кабачки	0,8	1,9	41
Лук зеленый (перо)	1,4	—	20
Лук репчатый	1,5	—	42
Морковь	1,4	0,1	35
Огурцы	0,8	0,1	12
Перец слад.	1,4	—	27
Зелень (петрушка, щавель,укроп, салат и др. )	1,6-3,8	0,4	17-50
Редис	1,3	0,1	22
Репа	1,6	—	28
Свекла отварная	1,9	—	50
Томаты	1,2	0,2	32

Фрукты. Фрукты и овощи, являются в первую очередь носителями витаминов.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Абрикос	1	0,1	42
Алыча	0,3	—	28
Ананасы	0,5	0,2	50
Бананы	1,6	0,1	50
Вишня	0,8	0,5	53
Гранат	0,9	—	53
Груши	0,5	0,3	43
Персик	1	0,1	44
Сливы	0,9	—	44
Хурма	0,6	—	54
Черешня	1,2	0,4	51
Яблоко	0,5	0,4	46
Апельсин	0,9	0,2	40
Грейпфрут	1	0,2	36
Лимон	0,9	0,1	33
Мандарин	0,8	0,3	41
Брусника	0,8	0,5	44
Виноград	0,7	0,2	66
Клубника	0,9	0,4	35
Клюква	0,6	—	27
Крыжовник	0,8	0,2	44
Малина	0,9	0,3	43
Смородина красная	0,7	0,2	40
Смородина черная	1,1	0,2	39

Грибы. Свежие грибы, подаренные нам самой природой, не только вкусны,но и полезны. Хотя содержание белка в них тоже не велико.

Продукт на 100 г.	Белка	Жиры	Калорийность
Белые свежие	3,8	1,8	24
Шампиньоны свежие	4,4	1,1	27

Мед незаменимый продукт для спортсмена. Это единственный пролукт в мире, в котором содержится почти вся таблица Менделеева.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Мед	0,8	0	314

Сыры.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Сыр голландский	27	26,7	353
Сыр костромской	25,3	26,4	346
Сыр брынза	18	20,2	262
Сыр колбасный копченый	23,1	19,1	271
Сыр плавленный	22,3	21	343

Хлебобулочные изделия. Хлебобулочные изделия лучше не употреблять в больших количествах. Хоть в них не так много жиров, за то огромное количество углеводов.

Продукт на 100 г.	Белки	Жиры	Калорийность
Кукурузная диетическая мука	7,3	1,6	331
Рисовая диетическая мука	7,5	0,7	372
Пшеничная мука в/с	10,4	1,2	335
Отруби пшеничные	15,2	3,9	192
Хлеб ржаной подовый	6,2	1,3	207
Хлеб пшеничный подовый	8,8	1,6	210
Лаваш	9,2	1,2	278
Хлеб белково отрубной	23,6	3,5	217
Батон обыкновенный	8,1	1	236
Батон с отрубями	9,3	2,9	274
Сайка обыкновенная	7,9	2,5	260
Бублик	9,1	1,2	285
Сушка обыкновенная	11	1,4	226
Соломка сладкая	9,8	6,1	374
Шарлотка	3,6	6,1	187
Ватрушка творожная	10,7	12,4	319
Пирог с повидлом	5,4	2,2	285
Пирог с мясом	13,3	7,6	285
Пончики	5,7	13,1	297
Чебуреки	9	13,6	265
Блинчики	5,2	3,2	187
Блинчики с творогом или сметаной	25,9	33,2	641
Оладьи	0,8	6,7	226
Тесто дрожжевое обыкновенное	6,9	2,4	245
Тесто дрожжевое сдобное	7,6	7,7	284
Тесто слоеное пресное	6,1	18,7	345
Макароны в/с	10,5	1,2	338
Макароны яичные	11,4	2,2	346
Печенье сахарное	7,6	11,9	436
Печенье сдобное	10,5	5,3	459
Галеты	9,3	10,3	416
Крекеры	9,3	14,2	440
Вафли с фруктовой начинкой	3,3	2,9	351
Пряники	4,9	2,9	351
Мука ржаная	10	1,85	296

20 лучших источников • INMYROOM FOOD

Белок относится к жизненно важным для человека органическим веществам, которые в большом количестве можно обнаружить в продуктах животного происхождения, орехах и в бобах. Название «протеин» происходит от греческого слова protos, что означает «первый». Наше тело нуждается в продуктах, богатых белком, чтобы строить новые клетки, поддерживать функцию тканей и синтезировать новые белки. К тому же наша кожа, ногти и волосы также состоят из белка. 

Чаще всего об острой необходимости добавления в диету белка мы слышим в разговоре спортсменов и вегетарианцев. Первым белок крайне необходим, поскольку он, по сути, является строительным материалом для мышц. А вегетарианцы и веганы, по причине отказа от получения белка из мяса, молока, рыбы и яиц, могут озадачиться поступлением содержащего все незаменимые аминокислоты растительного белка. Но при должном знании состава продуктов эти задачи легко решаются.

В каких продуктах содержится белок

(на 100 граммов продукта) 

1. Тунец — 33 грамма. Содержание белка зависит главным образом от вида рыбы, но тунец значительно выделяется на общем фоне. Например, 100 граммов семги будут содержать всего 22 грамма белка. Также рыба поставляет к нашему столу Омега-3 жирные кислоты и йод, необходимый для нормальной работы мозга и функции щитовидной железы. 

2. Куриная грудка — 30 граммов. Куриное мясо является отличным источником цинка, поддерживающего нашу иммунную систему. 

3. Нежирная говядина — 31 грамм. Мясо говядины богато витаминами группы В, которые многие врачи советуют добавить в рацион для здоровья кожи и волос. 

4. Креветки — 22 грамма. Около 6 средних креветок содержат 6 граммов белка вместе с хорошей порцией йода для синтеза гормонов щитовидной железы.

5. Баранина — 16,5 грамма. Баранина — один из лучших источников железа для нормальной кроветворной функции. 

6. Свиная корейка — 14 граммов. Свинина также содержит большое количество витаминов группы В, выполняющих роль активных участников энергетического обмена в организме. 

7. Яйца — 13 граммов. Одно большое яйцо содержит 6 граммов протеина. Яйца также являются отличным источником витамина D, предохраняющего от возникновения многих хронических заболеваний, а также необходимого для здоровья костной ткани. 

8. Тофу — 7 граммов. Тофу, как соевый продукт, также преуспел в содержании витаминов группы B, заряжающих энергией все тело.

9. Чечевица — 9 граммов. Высокое содержание белка делает этот вид бобовых замечательным вегетарианским источником аминокислот. Также чечевица содержит много клетчатки, помогающей поддерживать нормальный уровень холестерина в крови.

10. Киноа — до 20 граммов. Эта оригинальная крупа, богатая белком, также содержит щедрую порцию клетчатки и цинка, поддерживающего красоту кожи. В зависимости от сорта содержание белка варьируется от 16 до 20 граммов.

11. Спирулина — 57 граммов. В одной чайной ложке спирулины содержится 2 грамма белка. Если переводить на процентное содержание белка от массы продукта, спирулина чемпионствует по этому показателю даже среди мясных и молочных продуктов. Этот суперфуд является замечательной белковой добавкой к веганским и вегетарианским диетам. Также спирулина обеспечивает наш организм большой порцией железа, так необходимого для детского и женского здоровья. 

12. Миндаль — 21 грамм. Миндаль выделяется по содержанию ненасыщенных жирных кислот, поддерживающих здоровье сердечно-сосудистой системы. 

13. Семечки подсолнечника — 20 граммов. Семечки подсолнечника и тыквы — замечательный вегетарианский источник цинка, выполняющего важную функцию в здоровье мужской репродуктивной системы.

14. Сывороточный протеин в порошке — 70 граммов. Пожалуй, это самый удобный способ увеличить свое ежедневное употребление белка — просто добавьте пару ложек такого порошка в смузи или в утреннюю кашу. 

15. Йогурт — 12 граммов. А полезные бактерии, содержащиеся в большом количестве в йогурте, помогут нормализовать пищеварение и микрофлору кишечника.

16. Коровье молоко — 3,2 грамма. С каждым стаканом помогаем своим зубам и костям. Ведь молоко богато кальцием и витамином D — правильно, как нас и учили в школе. 

17. Сыр — 32 грамма. Лидирует по содержанию белка в сыре нежирная моцарелла. Чем еще полезен для нас сыр? Конечно же, высоким содержанием витамина D и кальция, доставшимся ему по наследству от молока.

18. Kефир — 6 граммов. Полезные свойства кефира обусловлены содержанием лактокультур-пребиотиков. Именно от состояния микрофлоры кишечника часто зависит качество пищеварения.

19. Цельнозерновой хлеб — 13 граммов. Один ломтик такого хлеба обеспечит нас 3 граммами белка, а также отменной порцией клетчатки для нормализации пищеварения, и витаминами группы В для здоровья нервной системы. 

20. Авокадо — 2 грамма. Наслаждаемся половинкой авокадо и перезаряжаем организм ненасыщенными жирами, способствующими здоровью сердечно-сосудистой системы и поддержанию нормального уровня холестерина. 

Важно: при всей значимости содержания белка в продуктах не следует вдаваться в крайности и питаться только им. Средняя суточная норма потребления белка для мужчин — от 65 до 117 граммов в сутки, для женщин — от 58 до 87 граммов в сутки.

Сколько нужно белка и где его брать — 10 продуктов с высоким содержанием белка

Белки или протеины необходимы для функционирования и восстановления тканей всего организма. Дефицит белка приводит к атрофии мышц и нарушениям функций человеческого тела в целом. В этой статье мы расскажем о том, сколько белка нужно взрослому человеку и в каких продуктах содержится больше всего белка.

Белки — краткая справка

Белки, как и жиры, и углеводы, являются макроэлементами, которые необходимы человеческому организму в большом количестве. Витамины и минералы называют микроэлементами. Особенность белка заключается в том, что человеческое тело не способно его хранить, следовательно нужно следить за тем, сколько белка вы потребляете с пищей.

Белки необходимы прежде всего для формирования мышц, костей и других тканей, а также для хорошего состояния кожи и волос. Кроме того, белки образуют многие важные аминокислоты, которые необходимы человеческому организму для переработки пищи.

Белки необходимы не только спортсменам, но и тем, кто хочет похудеть: регулярное потребление высокобелковой пищи (например, творога, молока) способствует ускорению обмена веществ.

По данным Википедии, норма белка для женщин составляет 58 до 87 граммов в сутки, для мужчин — от 65 до 117 граммов в сутки.

Если потреблять недостаточное количество белка, происходит следующее:

• Метаболизм замедляется.
• Становится сложно сбросить вес, как и нарастить мышечную массу.
• Снижается уровень энергии, нарастает усталость.
• Начинаются проблемы с концентрацией внимания.
• Настроение колеблется.
• Болят мышцы и суставы.
• Изменяется уровень сахара в крови.
• Раны медленно заживляются.
• Снижается иммунитет.

С другой стороны, избыток белка также не лучшим образом влияет на состояние организма. Организм человека не может сохранять избыток белка про запас, поэтому усиливается нагрузка на печень, которая отвечает за переработку белка.

Продукты с высоким содержанием белка

1. Творог

Один из продуктов-лидеров по содержанию белка — это без сомнения творог. Например, в 100 граммах творога 0% жирности ТМ «Яготинское» содержится 18 граммов белка при энергетической ценности 94 калории. С творогом можно приготовить множество десертов, блюд и полезных напитков (например, можно добавлять творог в фруктово-овощные смузи или готовить кофейный смузи с творогом для завтрака).

Читайте также: 10 причин, почему стоит добавить в рацион творог

2. Другие виды сыров

Творог — далеко не единственный сырный продукт, отличающийся высоким содержанием белка. В других видах сыра на основе коровьего молока также содержится много белка: в пармезане, моцарелле, швейцарском сыре, чеддере, адыгейском, и многих других. Например, в 100 граммах «Моццареллы» ТМ «Яготинское» — 22 грамма белков при энергетической ценности 330 калорий, в сыре «Адыгейский» — 17,5 граммов белка при энергетической ценности 235 калорий.

Читайте также: 10 вкуснейших сыров, которые стоит попробовать уже сегодня

3. Белковая закваска

Специалисты Яготинского маслозавода разработали новый кисломолочный напиток Закваска PRO, который отличается сниженным содержанием жира (0,5%) и повышенным содержанием молочного белка. Если в обычной закваске содержание молочного белка составляет 2,8%, то в Закваске PRO — не меньше 4,5%. Кроме того, в белковой закваске содержатся пробиотические штаммы (Lactobacillus acidophilus La-5, Bifidobacterium ВВ-12), термофильные молочнокислые организмы (Streptococcus thermophilus) и болгарская палочка (Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus).

Белковая закваска выпускается в бутылочке объемом 450 граммов, в которой содержится не меньше 20 граммов белка. Закваска PRO бывает без наполнителей и с клубникой.

Читайте также: Худеем вкусно — 10 продуктов для тех, кто следит за фигурой

4. Мясо

Конечно же, белок содержится в мясе. В 100 граммах куриного или индюшачьего филе — 30 граммов белка, постной говядины — 36 граммов, свинины — 30 граммов, кролятины — 21,5 граммов. О том, как вкусно приготовить мясо читайте в наших статьях 4 лучших рецепта приготовления кролика в сметане — от простого до изысканного и Готовим мясо как шеф-повар: курица, говядина и ягнятина с моцареллой.

5. Рыба

В 100 граммах тунца или лосося содержится около 20 граммов белка. Кроме того, в рыбе содержится много витаминов (A, группы B, D и E), витамин молодости и красоты биотин, а также микроэлементы (калий, фосфор, селен) и полезные омега-3 кислоты.

6. Яичный белок

Один яичный белок — это в среднем 4 грамма белка, в 100 граммах яичного белка — 11 граммов белка. О том, что приготовить из яиц, читайте в нашей статье 5 самых вкусных рецептов омлета с молоком.

7. Молоко

Коровье молоко — полезнейший продукт, в котором содержится кальций, фосфор и витамин D. С молоком можно приготовить овсянку, манную и рисовую каши, омлеты, блины на молоке, супы и многое-многое другое. Если вы не любите молоко само по себе, попробуйте готовить смузи на молоке или молочные шейки. В 100 граммах молока жирностью 2,6% — 2,8 грамма белка (то есть, в литре молока — 28 граммов белка).

Читайте также: 15 причин, почему стоит пить молоко каждый день

8. Йогурт

Специалисты Яготинского маслозавода разработали новый вид йогурта — «Турецкий», который отличается высокой пищевой ценностью за счет высокого содержания жира и белка. В 100 граммах йогурта «Турецкий» — 128 калорий и 3,75 граммов белка. В состав продукта входят только ингредиенты молочного происхождения.

9. Бобовые

В 100 граммах белой фасоли — 7,4 грамма белка, стручкового гороха — 3 грамма, сои — 14 граммов. Хороший источник белка для вегетарианцев — тофу (24 грамма белка).

10. Орехи

К продуктам с высоким содержанием белка относятся орехи: миндаль (21 грамм белка в 100 граммах миндаля), кешью (18 граммов), фундук (15 граммов), фисташки (20 граммов), грецкий орех (15 граммов). 

Таблица содержания белков, жиров и углеводов

Продукт	Белки, г	Жиры, г	Углеводы		Калорийность, килокалории
			Простые	Крахмал
III ГРУППА — Наименее предпочтительные продукты
Источники белка
Мясо, птица:
Свинина отварная	22,6	31,6	—	—	375
Свинина жареная	20	24,2	—	—	298
Шницель рубленый из свинины	13,5	42,5	—	10,1	477
Котлеты рубленые из говядины	14,6	11,8	—	13,6	220
Шашлык из баранины	22,9	30,4	—	3	372
Котлета отбивная из баранины	20	28	—	10	373
Утка отварная	19,7	18,8	—	—	248
Утка жареная	22,6	19,5	—	—	266
Паштет из печени	18	15,3	—	4,7	227
Пельмени 4 шт.	14,5	14,5	—	33,3	312
Мясные консервы разные	15-20	15-22	—	—	195-298
Колбасные изделия:
Колбаса докторская	12,8	22,2	—	1,5	257
Колбаса молочная	11,7	22,8	—	2,8	252
Колбаса краковская	16,2	44,6	—	—	466
Колбаса таллинская	17,1	33,8	—	—	373
Сервелат	24	40,5	—	—	461
Сардельки говяжьи	11,4	18,2	—	1,5	215
Сардельки свиные	10,1	31,6	—	—	332
Сосиски молочные	11	23,9	—	1,6	266
Ветчина	22,6	20,9	—	—	279
Окорок	14,3	25,6	—	—	288
Рыба соленая:
Килька	17,1	7,7	—	—	137
Сельдь	17,5	11,4	—	—	173
Рыба копченая:
Треска	26	1,2	—	—	115
Скумбрия	23,4	6,4	—	—	150
Балык осетровый	20,4	12,5	—	—	194
Рыбные консервы:
Печень трески натуральная	4,2	65,7	—	1,2	613
Сардины в масле	17,9	19,7	—	—	249
Сайра, в масле бланшированная	18,3	23,3	—	—	283
Шпроты	17,4	32,4	—	0,4	363
Яичница-глазунья	12,9	20,9	—	0,9	243
Омлет	9,6	15,4	—	1,9	184
Молочные продукты:
Молоко 6% жирности	3	6	4,7	—	84
Сливки 10% жирн.	3	10	4	—	118
Творог жирный 18%	14	18	2,8	—	232
Сырки и массы творожные	7,1	23	26	—	341
Сырки глазированные	8,5	27,8	30,5	—	407
Молоко сгущенное без сахара (7,5%)	7	8,3	9,5	—	140
Сыры:
Советский	24,7	31,2	—	—	389
Чеддер	23,5	30,5	—	—	379
Источники жиров
Сметана 20% жирн.	2,8	20	3,2	—	206
Масло сливочное	0,5	82,5	0,8	—	748
Масло крестьянское	0,8	72,5	1,3	—	661
Масло топленое	0,3	98	0,6	—	887
Жир кулинарный	—	99,7	—	—	897
Майонез	2,8	67	2,6	—	624
Источники углеводов
Макаронные изделия отварные	4,1	0,4	0,6	18,4	98
Батон	8	0,9	0,8	48,1	235
Сдоба обыкновенная	8	5,6	5,3	46,5	299
Бублики	9	1,1	1,1	55,4	284
Сушки простые	10,9	1,3	1	67	335
Сухари	9	9,5	12,3	52,9	386
Пирожки печеные	12,9	7,2	4,1	33,3	268
Кондитерские изделия:
Печенье простое, слад	6,5	11,8	23,6	50,8	436
Вафли с фруктовыми начинками	3,2	2,8	63,8	16,3	350
Пряники	4,8	2,8	43	34,7	350
Пирожное слоеное с кремом	5,44	38,6	16,1	30,3	555
Пирожное слоеное с кремом	5,4	38,6	16,1	30,3	555
Пирожное бисквитн	4,7	9,3	55,6	8,6	351
Пирожное песочное	5,1	18,5	35,5	27,3	435
Пирожное заварное с кремом	5,9	10,2	42,6	12,6	329
Халва подсолнечная	11,6	29,7	41,5	1,1	523
Зефир, пастила	0,5	—	76,8	3,6	310
Мармелад желейный	—	0,1	68,2	9,5	302
Карамель с фруктовой начинкой	0,1	0,1	80,9	11,2	357
конфеты шоколадн.	5,8	32	48,6	9,3	535
Шоколад молочный	6,9	35,7	49,5	2,9	550
Шоколад горький (какао более 60% )	5,4	35,3	47,2	5,4	540
Сахар-песок	—	—	99,8	—	379
Мороженое:
Молочное	3,2	3,5	15,5	—	126
Сливочное	3,3	10	14	—	179
Пломбир	3,2	15	15	—	227
Эскимо	3,5	20	14,3	—	270
Консервы молочные:
Молоко сгущенное с сахаром	7,2	8,5	43,5	—	320
Сливки сгущенные с сахаром	8	19	37	—	382
Какао со сгущенным молоком и сахаром	8,2	7,5	43,5	—	309
Соусы:
Соус томатный острый	2,5	—	20,8	1	98
Томат-паста	4,8	—	18	1	99
Напитки:
Безалкогольные, газированные на плодово-ягодных настоях с сахаром	—	—	7,5-12	—	30-48
Чай черный байховый с сахаром	—	—	8	—	32
Кофе черный с сахаром	—	—	8	—	32
Какао с молоком	1,9	1,9	12,1	2,4	74
Напитки:
Минеральная вода	—	—	—	—	—
Квас	—	—	5	—	25
Пиво разное	—	—	4,8-8,8	—	37-64
Вина сухие (белое, красное)	—	—	0,2	—	65 — 70
Вино, шампанское полусухое	—	—	5	—	88
Вина десертные, крепленые	—	—	16-20	—	150-170
Ликер	—	—	45	—	313
Наливки	—	—	30		216

Продукты с высоким содержанием белка ТОП-20

Белок (протеин) является незаменимым строительным элементом для нашего организма. И мало кто оспорит преимущества природных источников белка перед синтетическими. Яйца, мясо, овощи, морепродукты — все это продукты содержащие большое количество белка, но везде есть свои особенности. Список продуктов с высоким содержанием белка перед вами.

Споры об углеводах, жирах и об их влиянии на наш организм идут уже давно.

Однако, почти все специалисты в один голос заявляют, что белок очень важен.

Употребление продуктов богатых белком имеет массу положительных моментов. Это способствует снижению веса, увеличивает мышечную массу и придает силы. И это только немногие из преимуществ.

Многие специалисты в области здорового питания и фитнеса убеждены, что рекомендованные нормы потребления белка в день недостаточно высоки.

Итак, какие же продукты богаты белком?

Продукты с высоким содержанием белка животного происхождения

1 Яйца

Еще задолго до изобретения синтетического протеина яйца были незаменимы в рационе спортсменов. Однако по содержанию белка любой мясной стейк превзойдет яйцо, так как этот показатель не превышает 7 грамм. Секрет успеха в следующем:

• Белок из яиц усваивается на 95%,
• В яйце содержится минимум жиров и углеводов,
• Просто в приготовлении.

Также они полны витаминами, минералами, необходимыми для зрения антиоксидантами, и нутриентами необходимыми для мозговой деятельности, которые мы не получаем в достаточном количестве.

Яйцо целиком это источник белка, а яичный белок — это протеин в чистом виде.

1 целое крупное яйцо — это 6 грамм чистого белка, 78 ккал.

2 Куриная грудка

Куриная грудка — очень известный продукт с самым высоким содержанием белка и считается диетическим продуктом из-за небольшого количества жиров (ниже 8%). А вот содержание белка на 100 г мяса превышает 24%. Благодаря этому организм получает 130 ккал.

Куриная грудка очень проста в приготовлении и невероятно вкусна, если сделать это, придерживаясь простых правил приготовления.

Продукты с высоким содержанием железа

3 Грудка индейки

Грудка индейки очень схожа по своим характеристикам с мясом куриной грудки и просто незаменима для тех, кто хочет похудеть не уменьшая при этом мышечную массу.

Она необычайно аппетитная и содержит мало калорий.

В отварной индейке содержится селен, который крайне важен для поддержания гормонального фона.

В 100 г индейки содержится 19 г белка, что обеспечивает организму 84 ккал.

4 Красное мясо

Говядина — это важный и невероятно аппетитный источник белка. Более того, в ней присутствует большое количество витаминов В3 и В12, железа и цинка.

100 г постной говядины содержат 16 г белка и 150 ккал.

Молочные продукты богатые белком

1 Сыр «Коттедж» (Творожный сыр)

Творожный сыр, или сыр «Коттедж» — представляет собой зерновой творог с добавлением свежих подсоленных сливок. Это сыр крайне низкокалориен.
Но при этом в нем содержится много кальция, фосфора, селена, витамина В12, рибофлавина (витамин В2) и прочее многообразие микроэлементов.

100 г сыра содержат 11 г чистого белка.

А также богаты протеином следующие сыры:
Пармезан, швейцарский сыр, моцарелла и чеддер.

2 Греческий йогурт, или фильтрованный йогурт

Низкокалорийный, обогащенный кальцием и пробиотиками этот йогурт обладает необычайным вкусом и густой кремовой текстурой.

В 100 г обезжиренного йогурта содержится 10 г белка (ровно столько белка содержит 40 г куриной грудки).

Более того, йогурт — это источник магния, рибофлавина, и пантотеновой кислоты.

Калорийность его составляет 53 ккал в 100 г.

Только убедитесь, что вы выбрали йогурт без добавления сахара. Жирный йогурт также очень богат белком, однако более калорийный.

В том числе богаты белком следующие продукты: обыкновенный жирный йогурт (24% ) и кефир (40%).

Продукты замедляющие метаболизм

3 Молоко

Молоко — очень важный источник белка, однако у большого количества взрослых людей проблемы с усвоением коровьего белка. Но если вы не входите в их число и можете насладиться молоком в полной мере, то это идеальный источник высококачественного белка.

В молоке содержатся в малых количествах практически все питательные вещества, так необходимые нашему телу.

Молоко обогащено кальцием, фосфором и рибофлавином (витамин В2).

Белка в стакане молока примерно столько же, сколько и в 1 яйце, а именно 8 г.

Из-за разного процента жирности, калорийность колеблется от 44 до 64 ккал в 100 г молока.

4 Сывороточный протеин

Изготавливается из сыворотки, которая образуется при изготовлении сыра.

А как известно, сыворотка — это высококачественный белок из молочных продуктов, который зарекомендовал себя как очень эффективный строитель мускулатуры, а также помощник в борьбе с лишним весом.

Данный продукт очень быстро усваивается организмом и богат аминокислотами.

1 порция (35г) содержит 27 г чистого белка.

Принимается он в зависимости от вашего веса.

Орехи и крупы — основные источники белка

1 Миндаль

Миндаль наиболее богат белком по сравнению с прочими видами орехов — 18%.

В 100 г миндаля содержится 19 г чистого белка.

Однако он очень калориен 645 ккал на 100 г орехов. Основную калорийность составляют насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты. Также в составе присутствует витамин А, тиамин, множество витаминов группы В и прочие микроэлементы.

Фисташки (13%) и кешью (11%) занимают почетные второе и третье места среди богатых белком орехов.

2 Арахис

В арахисе оптимальное соотношение аминокислот, поэтому они отлично усваиваются организмом человека. Также он богат различными витаминами, лионолевой и фолиевой кислотой, антиоксидантами и прочими полезными микроэлементами.

Пищевая ценность арахиса составляет 552 ккал на 100 г.

В 100 г арахиса содержится 26 г белка.

3 Тыквенные семечки

В тыкве содержатся годные в пищу семена, так называемые тыквенные семечки.

Тыквенные семечки невероятно полезны: содержат в себе много цинка, железа, магния, фосфора и марганца, а также большое разнообразие витаминов (группы В, А, Е, К)

100 г семян содержат 19 г протеина.

Семена льна (12% калорий), семена подсолнечника (12%) и семена чиа (11%) по содержанию белка не сильно отстают от тыквенных семян.

4 Геркулес

Геркулес — это потрясающий по своей питательной ценности и содержанию полезных веществ продукт богатый белком, который идеально подойдет в качестве завтрака.

100 г геркулеса содержат 352 ккал.

Хлопья особо богаты витаминами группы В, магнием, железом, селеном, фосфором и многими другими микроэлементами.

В 100 г геркулеса содержится 10−12г чистого белка.

5 Киноа

Мало кто слышал подобное название, а тем более осведомлен в полной мере о полезности данной крупы. А между прочим, киноа входит в топ-20 полезнейших продуктов с высоким содержанием белка.

В 100 г крупы содержится более 14 г протеина, это отменный источник белка.

Также данная культура богата всевозможными витаминами (А, группы В, С, Е) и микроэлементами, такими как железо, натрий, цинк — и это лишь немногие из них.

6 Чечевица

Блюда, приготовленные из чечевицы отличаются отменным вкусом и невообразимым набором микроэлементов. Вареная чечевица содержит растительный белок (примерно 8 г на 100 г продукта), но из-за низкого содержания аминокислот его усвоение организмом происходит очень медленно.

Она богата железом, магнием, фолиевой кислотой. Еще одна важная особенность чечевицы является неспособность накапливать токсины, поэтому можно смело назвать ее экологически чистым продуктом.

Калорийность чечевицы составляет 112 ккал на 100 г.

7 Хлеб Ezekiel

Питательный и легко усваиваемый хлеб Ezekiel печется из проросших зерновых и бобовых культур, включая просо, ячмень, пшеницу, сою и чечевицу.

Уникален Ezekiel тем, что это очень богатый источник белка, клетчатки и прочих разнообразных микроэлементов.

1 ломтик хлеба содержит 4 г белка и 80 калорий.

Продукты с высоким содержанием белка растительного происхождения (овощи)

1 Брокколи

Эта разновидность капусты занимает лидирующее место по содержанию белка среди овощей (в 100 г капусты содержится 3 г чистого белка), а также он является кладезем витаминов и минералов, так необходимых для нашего здоровья — витамины А, В, Е, С, К, клетчатки, йода, фосфора и прочих микроэлементов.

Также в брокколи содержатся биоактивные питательные вещества, помогающие бороться с раковыми клетками.

Помимо этого, брокколи низкокалориен: всего 30 ккал на 100 г.

2 Брюссельская капуста

Эта миниатюрная капусточка содержит значительное количество высококачественного и легко усваиваемого белка (около 4 г на 100 г капусты).

А также насыщена клетчаткой, витамином С, фосфором, провитамином А.

Как и большинство овощей является низкокалорийной, что позволяет ей идеально вписываться в рацион людей, стремящихся сбросить лишние килограммы. Пищевая ценность составляет 43 ккал на 100 г продукта.

Рыба и морепродукты — важнейшие продукты богатые белком

1 Рыба

Рыба крайне полезный продукт по многим причинам.

Она насыщена многими микроэлементами, и самое важное, содержит жирные Омега-3 кислоты, которые крайне важны для здоровья сердца

Различные виды рыб содержат разное количество белка в своем химическом составе. В лососевых, например, 21 г чистого белка на 100 г продукта, при этом калорийность их составляет 172 ккал.

Среди прочей рыбы особенно выделяется тунец.

Тунец является практически чистым белком, так как жира и калорий в нем крайне мало. Тунец содержит большое разнообразие полезных веществ и значительное число омега-3 жирных кислот.

100 г тунца содержат 29 г белка, что дает организму 96 ккал.

2 Креветки

Креветки — это кладезь протеина, витаминов и микроэлементов. Креветки являются низкокалорийной пищей, но полны разнообразными полезными веществами, включая йод, селен и витамин В12, жирные ОМЕГА-3 кислоты.

100 г креветок содержат 18 г белка, что дает организму 84 ккал.

И напоследок,

При составлении дневного рациона питания необходимо чередовать продукты с высоким содержанием белка растительного и животного происхождения для сбалансированности питания и гарантии получения других микроэлементов, крайне важных для здоровья.

Продукты-рекордсмены по содержанию белка — foodandmood.com.ua

Белок ускоряет метаболизм, дает чувство сытости надолго и отбирает у организма много калорий. Плюс ко всему, протеин – основа мышечной ткани, и без него построение красивого тела невозможно. При процессе похудения очень важно, чтобы треть вашего рациона составлял именно белок.

В каких продуктах его содержится больше всего?

1. Мясо

Куриное филе и говядина – основное мышечное топливо в рационе спортсменов. Говядина жирнее курицы, но в целом в мясе практически нет углеводов и низкое содержание жиров. Съев норму мяса за один прием пищи, можно получить суточную норму протеина.

2. Рыба  

Подписывайтесь на телеграм-канал foodandmood! Свежие рецепты, советы, лайфхаки, тренды будут вам ближе!

Рыба также содержит много качественного белка и полезных для вашей кожи жиров. Если вы предпочитаете жиры уменьшить, то обратите внимание на тунца – в нем рекордное для рыбы содержание протеина и практически нет жира. Рыба способствует налаженной работе органов желудочно-кишечного тракта.

3. Яйца

Яичный белок, как это ни парадоксально звучит, это чистый белок для мышц и стройной фигуры. Чтобы исключить холестерин, который содержится в желтке, делайте блюдо только на основе белков, а желтки ограничьте до 1-2 в сутки.

4. Соя

Соевые продукты – отличная альтернатива источникам белка для тех, кто не ест мясо и рыбу. Соя состоит из чистого белка, и служит основой для приготовления соевого молока, сыра. Для вегетарианцев и людей, придерживающихся церковного поста, соя – отличный продукт для эффективных тренировок.

5. Творог

Плюс творога в том, что его жирность можно регулировать в зависимости от диеты и потребностей организма. В остальном – это чистый протеин. Учтите только, что диетологи не рекомендуют употреблять продукты с нулевой жирностью – организм даже во время диет должен получать все необходимые вещества.

6. Сыр

Сыр – белковый продукт, но в его составе много жиров. Для низкоуглеводного питания он станет отличным источником протеина, но если вам нужно уменьшить жиры – выбирайте продукт с низкой жирностью или пока совсем исключите сыр из своего рациона.

7. Фасоль

В бобовых, особенно в фасоли, много белка. Эта культура, как и соя – находка для вегетарианца. Продукты с высоким содержанием протеина – нут, чечевица, кукуруза. Помимо белка они содержат множество витаминов и полезных для организма веществ.

8. Гречка

Читай также: Почему люди скупают гречку при панике

Гречневая крупа – рекордсмен среди гарниров по количеству белка в ней. Существует множество диет, основанных на гречке, ее много едят спортсмены и люди, кому показан белок по медицинским показаниям. Помимо протеина, гречка содержит много клетчатки, которая поможет в пищеварении.

Присоединяйтесь к нам в соцсетях:

Фейсбук
Pinterest
Вконтакте

Будьте здоровы!

Напомним, ранее мы рассказывали, какие продукты наилучшим образом влияют на здоровье ваших волос, а также делились мнением диетолога о том, какие 2 завтрака — самые худшие для здоровья. 

Топ-7 растительных источников белка, в которых его не меньше, чем в мясе

Вся еда условно состоит из микро- и макроэлементов. Белок — один из трех макроэлементов (вторые два — углеводы и жир). Его основная функция – строительная.

Из этого макроэлемента состоят не только мышцы, как многие думают, а практически все клетки нашего тела: антитела, гормоны, ферменты, нервные клетки и многие другие. 

Именно поэтому недостаток белка в рационе приводит к большому количеству неприятных последствий: потере мышечной массы, ухудшению состояния кожи, снижению иммунитета, замедлению работы мозга и так далее.

Что такое растительный белок? 

По происхождению белки делятся на животные и растительные. Первые содержатся в мясе, рыбе, молочной продукции и яйцах, вторые — в растительных продуктах.

Мы рекомендуем выбирать продукты, содержащие растительные белок — в них есть клетчатка, улучшающая пищеварение, нет вредных насыщенных жиров, они лучше усваиваются и не окисляют организм, в отличие от животных белков.

Все белки состоят из аминокислот — девяти незаменимых (они должны поступать в организм с едой) и одиннадцати заменимых (их организм умеет синтезировать из незаменимых). У каждого источника белка свой аминокислотный состав. Это значит, что питание должно включать самые разные белковые продукты, чтобы организм получал все необходимые ему аминокислоты.

Рассказываем, в каких продуктах содержится растительный белок:

Кстати, когда вы ищете, в чем содержится растительный белок, обращайте внимание на две характеристики источника — общее содержание белка на 100 г продукта и его аминокислотный состав. 

Тофу

У сыра тофу один из лучших аминокислотных составов среди всех источников белка ­— он содержит все девять незаменимых аминокислот! 

В 100 граммах тофу содержится от восьми до пятнадцати грамм белка, и вот вам лайфхак: чем тверже тофу, тем больше в нем белка. Помимо белка в тофу много лецитина, образующего оболочку каждой клетки, витамина Е и витаминов группы В. 

Тофу может заменить в рецептах все молочные продукты — даже тогда, когда необходимо добиться сливочной нежной текстуры соуса или приготовить сырники. Нам, например, практически никто не верит, что во фреш-ролле Veggie cheese и нежных сырниках из тофу нет продуктов из коровьего молока и яиц.  

Нут

В 100 граммах нута 19 грамм белка — примерно столько же, сколько в говядине.

И мы не зря провели аналогию с мясом — в обоих источниках преобладает аминокислота лизин, которая участвует в формировании мышц, витамины группы В и минералы.

Чечевица

Чечевица – еще один ценный источник растительного белка, который наполняет наш организм не только аминокислотами (аминокислотный состав чечевицы аналогичен составу нута), но и другими полезными элементами. 

В 100 граммах вареной чечевицы содержится 90% суточной нормы очень важного вещества – фолиевой кислоты.

Она ответственна за рост клеток и сохранение целостности ДНК, и ее недостаток в рационе приводит к критическим последствиям – падению иммунитета, анемии и даже онкологическим заболеваниям.

Орехи

Не только бобовые содержат растительный белок. Продукты, в которых этого макроэлемента не меньше — орехи. Миндаль, например, на 21% состоит из белка, кешью — на 20, фундук — на 15. Ещё аминокислотный комплекс орехов близок по составу к тканям нашего организма, поэтому они хорошо усваиваются.  

Орехи перед употреблением лучше замачивать, чтобы расщепить содержащуюся в них фитиновую кислоту.

Если этого не сделать, то они выведут из организма кальций, железо, цинк и магний, что может со временем привести к остеопорозу. 

Семена

Семена — еще одна группа продуктов, в которых содержится растительный белок. Источники из этой группы в среднем на 15% состоят из белка.

Лидер среди семян по содержанию белка — конопляное. 100 грамм этого продукта содержат 32 грамма белка, состоящего из 10 заменимых и 8 незаменимых аминокислот. 

На втором месте среди семян стоят семена тыквы — в них 30% белка. Помимо белка в семенах тыквы содержится большое количество цинка и кукурбитина, редкого аминокислотного вещества, которое борется с паразитами. 

Чиа

Решили рассказать о семенах чиа отдельно, потому что они относятся к суперфудам — крайне питательным для организма продуктам с высокой концентрацией ценных веществ.

Только представьте: в семенах чиа в шесть раз больше кальция, чем в молоке и в два раза больше клетчатки, чем в отрубях.

Но вернемся к белку. В 100 граммах семян чиа — почти 17 граммов белка и 18 аминокислот.

Киноа

Индейцы, начавшие выращивать киноа, называли его «золотым зерном», и мы понимаем, за что. В киноа, в отличие от пшеницы и риса, есть лизин — важная для организма аминокислота, участвующая практически во всех физиологических процессах. 

Наличие этой кислоты приближает киноа по аминокислотному составу к молоку, так что вы можете заменить им молочные продукты (примерно у 75% людей в организме не вырабатывается фермент для их усвоения — лактаза).

Самый вкусный метод приготовления киноа — отварить и добавить в любимый салат. Мы сочетаем киноа с большим количеством овощей и зелени — краснокочанной капустой, шпинатом, сладким перцем, томатами черри и огурцом. Дополнительный источник белка в нашем салате — миндаль.

Еда должна наполнять нас ценными микро- и макроэлементами! 

Если вы не уверены, что ваше питание идеально сбалансировано, закажите рацион от YARO – шесть блюд без животных белков – и будьте уверены, что получаете из еды все необходимое.

41 Продукты с высоким содержанием белка | Coach

Какой бы ни была ваша цель в фитнесе, тяжелая работа не заканчивается, когда вы выходите из спортзала или переступаете порог после пробежки или велосипеда. Если вы не подкрепите свои упражнения аналогичным уровнем приверженности на кухне, вам будет очень трудно добиться желаемых результатов.

Одним из ключевых диетических соображений для активных людей является потребление белка, поскольку белок играет жизненно важную роль в наращивании мышечной массы. Когда вы тренируетесь, вы вызываете микроскопические разрывы в мышцах, и чтобы восстановить эти разрывы, чтобы мышцы снова стали больше, вам нужны аминокислоты, которые вы получаете из белка.И даже если вы не тренируетесь каждый день недели, белок является жизненно важным питательным веществом, поскольку он играет важную роль в построении и поддержании тканей тела.

Национальная служба здравоохранения рекомендует мужчинам употреблять 55,5 г белка в день, а женщинам — 45 г, но если вы очень активны, вам нужно значительно увеличить это количество. Спортсменам, работающим на выносливость, не нужно столько белка, как атлетам, ориентированным на силу, но все же следует стремиться съедать 1,2–1,4 г на кг веса каждый день, в то время как атлеты-силовики должны стремиться к единице.2-1,7 г на кг массы тела в день.

К счастью, белок не является особенно сложным макроэлементом для получения достаточного количества, независимо от ваших требований, и в Великобритании мы обычно едим намного больше, чем нам действительно нужно. Согласно Национальному исследованию диеты и питания, взрослые в Великобритании ежедневно потребляют примерно на 45-55% больше белка, чем требуется. Причина этого не в том, что все в стране стремятся набрать вес, а в том, что белок содержится в значительных количествах в самых разных вкусных продуктах, которые мы уже регулярно едим.

Конечно, многие люди предпочитают дополнять потребление протеина коктейлями и батончиками, и теперь многие распространенные виды пищи доступны в формах, обогащенных дополнительным протеином. Обогащенный белком хлеб, макароны, каши и даже вода теперь доступны для тех, кто отчаянно хочет увеличить потребление питательных веществ для наращивания мышечной массы.

Однако всегда лучше получать белок из натуральных продуктов, а не из добавок, потому что пища содержит гораздо больше, чем просто белок. Он полон других полезных питательных веществ, таких как витамины, минералы и клетчатка.А учитывая, что в Великобритании мы почти не изо всех сил пытаемся удовлетворить наши потребности в белке, для большинства из нас прием добавок, скорее всего, не понадобится.

Чтобы помочь вам достичь своих целей в отношении белков, мы составили обширный список продуктов с особенно высоким содержанием макроэлементов. Ниже вы найдете продукты, ранжированные по содержанию белка на 100 г, которые затем разбиты на различные группы продуктов: мясо, морепродукты, заменители мяса, яйца и молочные продукты, орехи, семена и бобовые. Имейте это в виду.

41 Продукты с высоким содержанием белка, ранжированные по содержанию белка на 100 г

1. Вяленая говядина 30-40 г
2. Пармезан 32 г
3. Стейк из тунца 32 г
4. Семена тыквы 30 г
5. Индейка 30 г
6. Арахис 25-28 г
7. Эдам 27 г
8. Консервированный тунец 25 г
9. Чеддер 25 г
10. Сейтан 25 г
11. Говядина 20-24 г
12. Курица 24 г
13. Лосось 24 г
14. Стилтон 24 г
15. Миндаль 21 г
16. Сардины 21 г
17. Треска 20 г
18. Баранина 20 г рель
19. Фисташки 20 г
20. Филе свинины 17-20 г
21. Темпе 20 г
22. Орехи кешью 18 г
23. Моцарелла 18 г
24. Мидии 18 г
25. Семена чиа 17 г
26. Грецкие орехи 15-17 г
27. Креветки 15-18 г
28. Куорн-фарш 14 .5 г
29. Бразильские орехи 14 г
30. Бобы Эдамам 13 г
31. Яйца 13 г
32. Тофу 12 г
33. Творог 10 г
34. Греческий йогурт 10 г
35. Овес 10 г
36. Чечевица 7-9 г
37. Фасоль 8 г
38. Нут 7 г
Нут Горох 6 г
39. Квиноа (приготовленная) 5 г

Мясо

Вяленая говядина

Содержание белка: 30-40 г

Храните некоторые из этих сушеных, вяленых кусочков нежирной говядины в спортивной сумке, чтобы получить плотный протеин это не требует разжигания гриля.У разных брендов разный уровень протеина, поэтому убедитесь, что вы проверяете этикетку на предмет добавленного сахара и содержания соли, потому что оба они могут быть опасно высокими.

Индейка

Содержание белка: 30 г

Ужин из индейки должен быть не только на Рождество: праздничная птица содержит больше белка на грамм, чем большинство других видов мяса, включая ее главного соперника с перьями — курицу.

Курица

Содержание белка: 24 г

Классический постный источник белка.Курица содержит большое количество белка и при этом очень мало жира, особенно если вы выбираете грудь без кожи.

Говядина

Содержание белка: 20-24 г

В разных кусках есть разный уровень белка, но вы можете положиться на говядину, чтобы получить много мышечного топлива в любой форме. Выбирайте более постные продукты, чтобы не есть слишком много насыщенных жиров.

Баранина

Содержание белка: 20 г

Эти милые ягнята, которых вы видите каждую весну резвятся в полях? Они также являются отличными источниками белка.Вот почему Мэри так радовалась.

Свиная корейка

Содержание белка: 17-20 г

Свинина бывает самых разных сортов, но если вы едите ее, чтобы увеличить потребление белка, придерживайтесь более здоровых продуктов, а именно это свиная корейка, а не свиньи в одеялах (около 15 г белка на 100 г, если вам интересно).

Морепродукты

Стейк из тунца

Содержание белка: 32 г

«Морская курица» богата жирными кислотами омега-3, а также другими ценными питательными веществами, а также белком.Он намного более мясистый и ароматный, чем консервированный вариант (с соответствующей ценой).

Консервы из тунца

Содержание белка: 25 г

Шкаф, наполненный консервированным тунцом в родниковой воде, поможет вам пройти через все трудности. Он богат белком и практически не содержит жиров.

Лосось

Содержание белка: 24 г

Розовая плоть лосося не только богата протеином, но и содержит большое количество жирных кислот омега-3, благодаря которым она отлично подходит для различных целей, от здоровья глаз до снижения сердечного риска. болезнь.

Сардины

Содержание белка: 21 г

Эта рыба очень дешевая, если вы покупаете консервы, и она содержит жиры омега-3, а также последний белок. Сделайте сардины своей новой любимой начинкой для тостов.

Треска

Содержание белка: 20 г

Эта рыба с низким содержанием жира, но обладает насыщенным вкусом. Естественно, мы советуем избегать вареных продуктов из-за того, что они содержат лишний жир.

Скумбрия

Содержание белка: 20 г

Филе и консервы этой жирной рыбы — отличный выбор для быстрого и вкусного белкового приема.Однако старайтесь не сочетать их с чипсами, иначе вы вылетите из воды с дневным потреблением соли.

Мидии

Содержание белка: 18 г

Мидии — знаменитый продукт питания в Бельгии. Бельгия — родина «Брюссельских мышц» Жан-Клода ван Дамма. Совпадение? Мы думаем, что нет 18 г белка на 100 г мяса мидий.

Креветки

Содержание белка: 15-18 г

Креветки быстро готовятся и легко вписываются в различные рецепты, они станут достойным дополнением к любому списку покупок, независимо от того, выбираете ли вы лучшие свежие королевские креветки или здоровенные. мешок замороженных мелких.

Заменители мяса

Seitan

Содержание белка: 25 г

Этот заменитель мяса сделан из пшеничного глютена, что придает ему удовлетворительно жевательную текстуру в отличие от более мягких соевых продуктов, таких как темпе и тофу. Он также богат белком, хотя его количества в продуктах и ​​закусках сейтана, которые вы найдете на полках магазинов, сильно различаются, поэтому обязательно проверяйте каждую этикетку на предмет точного количества белка.

Tempeh

Содержание белка: 20g

Тофу — не единственный соевый продукт в городе, и темпе фактически превосходит своего более известного кузена по содержанию белка и клетчатки.

Фарш Quorn

Содержание белка: 14,5 г

Нельзя говорить без мяса, не упомянув Quorn. Этот альтернативный фарш не только содержит твердую часть белка, но и богат клетчаткой и низким содержанием жира.

Тофу

Содержание белка: 12 г

Конечно, мы ругали тофу, когда делали большой темпе, но он также является хорошим источником белка. Тофу также гораздо более доступен, чем темпе.

РЕКОМЕНДУЕТСЯ: 30 лучших вегетарианских источников белка

Яйца и молочные продукты

Пармезан

Содержание белка: 32 г

Никто не говорит, что съесть 100 г пармезана за один присест — разумная идея, но если вы сделали, что содержание протеина было бы большим преимуществом.

Edam

Содержание белка: 27 г

Посоветуйтесь с голландцами в следующий раз, когда вы попадете на прилавок сыра за вкусным лакомством с высоким содержанием белка. Просто убедитесь, что вы тоже разделяете любовь голландцев к велоспорту, чтобы избавиться от большого количества насыщенных жиров.

Чеддер

Содержание белка: 25 г

В любимом британском сыре много белка. Сюда входят и варианты с низким содержанием жира, если вы пытаетесь снизить потребление насыщенных жиров.

Stilton

Содержание белка: 24 г

Не бойтесь сырной доски, вот что мы здесь изучаем. Сразу за мощным чеддером идет стилтон, который содержит большое количество белка — 24 г на 100 г. Все обычные опасения по поводу сыра остаются — больше всего беспокоят насыщенные жиры и соль, — но мы не уверены, что есть более вкусный способ увеличить потребление белка, чем кусочек синего.

Моцарелла

Содержание белка: 18 г

Один из способов взглянуть на это — взвизгнуть от радости и предположить, что пицца теперь включена в меню, богатое белками.Другой способ, и давайте будем честными, лучший — нарезать немного моцареллы на салат, богатый зеленью, чтобы увеличить количество белка.

Яйца

Содержание белка: 13 г

Один из лучших способов увеличить потребление белка во время завтрака: пара яиц среднего размера легко принесет вам более 10 г продукта.

Творог

Содержание белка: 10 г

Сейчас можно получить варианты творога с добавлением белка, но даже в стандартном продукте есть хорошая порция.По сравнению с другими сырами в нем относительно мало жира и соли.

Греческий йогурт

Содержание белка: 10 г

Помимо белка, греческий (не греческий) йогурт богат полезными бактериями и ферментами, которые творит чудеса для здоровья пищеварительной системы.

Орехи, семена, бобовые и злаки

Тыквенные семечки

Содержание белка: 30 г

Вы когда-нибудь задумывались, почему тыквы выглядят такими раздутыми? Это потому, что они полны тыквенных семечек, и вы должны быть такими же, потому что, помимо впечатляющего содержания белка, тыквенные семечки предлагают другие питательные вещества в виде великолепного магния и цинка цинка.

Арахис

Содержание белка: 25-28 г

Подземные бобовые — великолепный источник белка, и если избегать жареных и соленых сортов, это довольно полезная закуска. В форме арахисового масла вы получите около 4 г белка на столовую ложку.

Миндаль

Содержание белка: 21 г

Миндаль, помимо высокого содержания белка, также богат клетчаткой и прекрасным источником витамина Е, необходимого для поддержания здоровья кожи и глаз.

Фисташки

Содержание белка: 20 г

Найдите друга, потому что это отличная возможность для удара. Пожалуй, самые вкусные орехи богаты белком. Конечно, они также довольно жирные, и если вы выберете жареные и соленые варианты, чертовски соленые, но все же фисташки в списке.

Орехи кешью

Содержание белка: 18 г

Любой открытый пакет смешанных орехов быстро очищается от кешью.Это потому, что они самые вкусные из орехов или потому что они богаты белком? Вероятно, дело в вкусе, но они тоже богаты белком.

Семена чиа

Содержание белка: 17 г

Самые популярные семена полны клетчатки и белка, а большая часть содержащихся в них жиров относится к «хорошим» ненасыщенным сортам.

Грецкие орехи

Содержание белка: 15-17 г

Грецкие орехи, наряду с большим количеством белка, являются хорошим источником жирных кислот омега-3 и выглядят как маленькие мозги.Что является преимуществом в нашей книге.

Бразильские орехи

Содержание белка: 14 г

Интересный факт: деревья бразильского ореха могут вырастать до 50 м в высоту и жить до 1000 лет. Они могут быть настолько высокими, что когда плод созревает и роняет, он достигает скорости до 80 км / ч на пути к земле. Все еще думаете о белке? Орехи содержат белок.

Бобы эдамаме

Содержание белка: 13 г

Эти вкусные бобы можно купить замороженными и употреблять в удобное для вас время, добавив в свой рацион наряду с белком немного клетчатки, витаминов и минералов.Если они кажутся вам слишком мягкими, попробуйте оживить их свежим лимонным соком, копченой паприкой и щепоткой соли.

Овес

Содержание белка: 10 г

Вы можете получить суповые версии овса, в которых еще больше протеина, но стандартные для болотных супермаркетов версии под собственным брендом не проясняют этот продукт. Без них не обходится ни один завтрак.

Чечевица

Содержание белка: 7-9 г

Независимо от того, какой сорт чечевицы вы предпочитаете, вы можете быть уверены, что он добавляет немного белка в вашу тарелку.Используйте их для сгущения мясного рагу и салатов.

Нут

Содержание белка: 7 г

Один из самых первых культивируемых бобовых, возникший на Ближнем Востоке 7500 лет назад, нут особенно богат фолиевой кислотой, витамином B, который помогает поддерживать и поддерживать здоровье нервной системы. Смешайте с лимоном, свежим чесноком и тахини, чтобы получить легкий и вкусный домашний хумус.

Фасоль

Содержание белка: 8 г

Порция 120 г (половина обычной банки) дает впечатляющие 7.4 г клетчатки, которая играет ключевую роль в здоровом пищеварении, а также 8,3 г белка. Не ограничивайте эти вкусные бобы чили кон карне — они также отлично подходят для карри, рагу и салатов.

Горох

Содержание белка: 6 г

Может показаться, что это самый простой, безвкусный бобовый, по крайней мере, дети их съедят, но несколько ложек гороха добавляют полезное количество белок к тарелке.

Квиноа

Содержание белка: 5 г (приготовленный)

Показатели белка в киноа выглядят более впечатляюще, если посмотреть на его сырые цифры, но 5 г на 100 г — не безумное количество киноа по сравнению с употреблением 100 г пармезана. например — это хороший способ получить больше белка на тарелке, особенно если вы не мясоед.

10 овощей с наибольшим содержанием белка

Белок является важным питательным веществом. Он нужен организму для создания и восстановления тканей.

Хотя продукты животного происхождения обычно содержат больше всего белка, некоторые растения также содержат большое количество белка.

Лучшие растительные источники белка включают тофу, нут и арахис, которые классифицируются как бобовые. Тем не менее, некоторые овощи могут дать хороший прирост белка в расчете на калорию.

Вот 10 полезных овощей, которые содержат изрядное количество белка.

Кресс-салат — растение семейства крестоцветных, которое растет в воде. Он содержит много белка на калорию.

Кресс-салат имеет следующее содержание белка (1):

• Одна чашка (34 грамма [г]) кресс-салата содержит 0,8 г белка.
• В 100 г кресс-салата содержится 2,3 г белка и 11 калорий.
• Белок составляет 84% калорий.

Одна чашка кресс-салата содержит 85 микрограммов (мкг) витамина К, что составляет почти 100% рекомендуемой суточной дозы для взрослых.Это важный витамин для здоровья крови и костей (2).

Водяной кресс является богатым источником витамина С, мощного антиоксиданта, а также содержит витамины группы В, кальций, калий и витамин А.

Кроме того, водяной кресс обеспечивает антиоксидантную защиту. Он также содержит фенольные соединения, которые могут помочь предотвратить рак (3, 4, 5, 6).

Не кипятите кресс-салат в воде, так как это снизит содержание в нем антиоксидантов. Вместо этого ешьте сырой кресс-салат в салатах, добавляйте его в бутерброды или смешивайте с коктейлями (7).

Ростки люцерны очень низкокалорийны, но богаты питательными веществами.

Ростки люцерны имеют следующее содержание белка (8):

• Одна чашка (33 г) проростков люцерны содержит 1,3 г белка.
• В 100 г проростков люцерны содержится 4 г белка и 23 калории.
• Белки составляют 69% их калорий.

Этот овощ является богатым источником витамина К и хорошим источником фолиевой кислоты, железа, магния, фосфора, цинка, меди и витамина С.

Исследования на животных показали, что проростки люцерны могут снижать уровень холестерина. Это может быть связано с высоким содержанием в них сапонинов. Сапонины — это группа соединений, которые могут снижать уровень холестерина (9, 10).

В более раннем исследовании, проведенном в 1987 году, исследователи давали 15 людям с высоким уровнем липидов в крови 40 г семян люцерны три раза в день в течение 8 недель. У этих людей наблюдалось снижение общего холестерина на 17% и липопротеинов низкой плотности, или «плохого» холестерина, на 18% (11).

Исследования также показывают, что проростки люцерны могут уменьшить воспаление, уменьшить симптомы менопаузы и — благодаря высокому содержанию витамина К — помочь предотвратить остеопороз (12, 13, 14).

Шпинат — один из самых питательных листовых зеленых овощей, которые можно есть.

Шпинат имеет следующее содержание белка (15):

• Одна чашка (25 г) сырого шпината содержит 0,7 г белка.
• В 100 г шпината содержится 2,9 г белка и 23 калории.
• Белок составляет 50% калорий.

Белок шпината содержит все незаменимые аминокислоты. Одна чашка шпината содержит 121 мкг витамина К, что составляет чуть более 100% дневной потребности человека (2).

Шпинат также является богатым источником фолиевой кислоты, витамина А и витамина С. Это хороший источник магния, железа и калия, а также достойный источник кальция.

Шпинат содержит растительные соединения, которые могут повысить антиоксидантную защиту и уменьшить воспаление (16).

В одном исследовании 10 спортсменов, которые принимали добавки со шпинатом в течение 14 дней, показали снижение окислительного стресса и уменьшение повреждения мышц после бега полумарафона по сравнению с теми, кто принимал плацебо (17).

В другом исследовании исследователи давали богатый нитратами шпинат здоровым участникам и измеряли его влияние на уровень оксида азота, который является сигнальной молекулой, расширяющей кровеносные сосуды.Они также измерили функцию клеток и артериальное давление.

Они обнаружили, что богатый нитратами шпинат увеличивает оксид азота, улучшает функцию эндотелиальных клеток и снижает кровяное давление — все это может улучшить здоровье сердца (18).

Исследования также связали употребление шпината с более низким риском некоторых видов рака, включая рак груди (19).

Китайская капуста, которая относится к капусте напа и бок-чой, также имеет высокое содержание белка на калорию.

Пекинская капуста имеет следующее содержание белка (20):

• В одной чашке (70 г) измельченной китайской капусты содержится 1.1 г белка.
• В 100 г пекинской капусты содержится 1,5 г белка и 13 калорий.
• Белок составляет 46% калорий.

Китайская капуста является богатым источником витаминов A, C и K. Она также является хорошим источником фолиевой кислоты и хорошим источником кальция и калия.

Ряд клеточных исследований показал, что китайская капуста богата соединениями с антиоксидантной активностью. Его внешние листья содержат больше всего антиоксидантов. Он также может обладать противовоспалительными свойствами (21, 22, 23)

Некоторые исследования говорят, что Brassica овощей, группа, которая включает китайскую капусту, могут содержать соединения, снижающие риск рака простаты (24).

Кроме того, исследование на животных показало, что прием добавок порошка китайской капусты снижает риск рака печени (25).

Китайская капуста используется во многих азиатских рецептах, таких как жаркое, кимчи, супы и блинчики с начинкой.

Спаржа — очень популярный овощ с высоким содержанием питательных веществ.

Спаржа имеет следующее содержание белка (26):

• Одна чашка (134 г) спаржи содержит 3 г белка.
• В 100 г спаржи содержится 2 шт.2 г и 20 калорий.
• Белок составляет 44% калорий.

Спаржа — богатый источник витамина К и хороший источник фолиевой кислоты и рибофлавина. Он также содержит немного магния, фосфора и витамина А.

Спаржа также может обладать противовоспалительными и противораковыми свойствами (27).

Он также содержит фруктоолигосахариды. Они обеспечивают преимущества пребиотиков, стимулируя рост полезных кишечных бактерий (28, 29).

Люди могут жарить, варить, готовить на пару или жарить спаржу на сковороде, и это работает в салатах и ​​как гарнир.

Зелень горчицы принадлежит к семейству Brassica . Они очень похожи на капусту, но имеют ярко выраженный горчичный вкус.

Зелень горчицы имеет следующее содержание белка (30):

• Одна чашка (56 г) измельченной зелени горчицы содержит 1,6 г белка.
• В 100 г зелени горчицы содержится 2,9 г белка и 27 калорий.
• Белки составляют 42% их калорий.

Одна чашка также содержит 144 мкг витамина К, что составляет более 100% дневной потребности человека (2).

Они являются богатым источником витамина С, а также содержат кальций, калий и витамины группы В. Они также являются хорошим источником витамина Е.

Зелень горчицы, как и многие другие растения, содержит фенольные соединения, которые придают им антиоксидантные свойства (22, 31).

Исследование в пробирке показало, что обработка паром зелени горчицы увеличивает их способность связываться с желчными кислотами. Это может помочь им снизить уровень холестерина (32).

В том же исследовании было обнаружено, что приготовление на пару может иметь аналогичные положительные эффекты на листовую капусту, капусту, капусту, зеленый перец и брокколи.

Люди могут готовить на пару, варить или обжаривать горчичную зелень или просто есть ее сырой.

Листовая капуста — это темно-зеленые листовые овощи из того же семейства, что и капуста, брокколи и цветная капуста.

Зелень капусты имеет следующее содержание белка (33):

• Одна чашка (36 г) измельченной зелени капусты содержит 1,1 г белка.
• В 100 г зелени капусты содержится 3 г белка и 32 калории.
• Белки составляют 38% их калорий.

В них особенно заметно содержание витамина К — 157 мкг в одной чашке. Это около 131% ежедневных потребностей человека (2).

Они также богаты витамином С и фолиевой кислотой, являются хорошим источником кальция и содержат некоторое количество калия.

Как еще один представитель семейства Brassica , зелень капусты является хорошим источником фенольных соединений и антиоксидантов (31, 34).

Исследования связали высокий уровень антиоксидантов в зелени капусты со снижением риска развития рака простаты (24).

Одно исследование показало, что люди, которые едят овощи семейства крестоцветных, такие как зелень капусты, с меньшей вероятностью получают диагноз рака груди (35).

Листовая капуста также может связываться с желчными кислотами в кишечнике, что помогает снизить уровень холестерина. Одно исследование показало, что приготовление на пару усиливает это преимущество (32).

Люди могут полакомиться зеленью капусты на пару или обжарить. Они особенно вкусны в смеси с другими овощами, в том числе с луком и грибами.

Брокколи — очень популярный овощ, который также содержит белок со всеми незаменимыми аминокислотами.Люди могут наслаждаться им как в сыром, так и в приготовленном виде.

Брокколи имеет следующее содержание белка (36):

• Одна чашка (88 г) измельченной брокколи содержит 2,5 г белка.
• В 100 г брокколи содержится 2,8 г белка и 34 калории.
• Белок составляет 33% калорий.

Брокколи — очень богатый источник витаминов C и K, хороший источник фолиевой кислоты и достойный источник фосфора и калия. Он также содержит немного кальция.

Брокколи также содержит большое количество растительных соединений и флавоноидов, таких как кемпферол.Они могут оказывать антиоксидантное, противовоспалительное и противоопухолевое действие (37).

Как и все крестоцветные овощи, брокколи богата глюкозинолатами. Это соединения, которые могут помочь снизить риск рака (38).

Кроме того, как и зелень горчицы, брокколи имеет более высокую способность связываться с желчными кислотами при приготовлении на пару, поэтому употребление брокколи на пару может помочь снизить уровень холестерина в крови (32).

Кроме того, брокколи может помочь улучшить здоровье печени, стимулируя детоксикацию и производство антиоксидантных соединений в печени (39).

Брокколи можно готовить на пару, жарить, запекать или обжаривать. Он также хорошо сочетается с супами и соусами или в качестве гарнира.

Брюссельская капуста — прекрасное дополнение к большинству диет. Они являются хорошим источником белка, клетчатки и витаминов.

Брюссельская капуста имеет следующее содержание белка (40):

• Одна чашка (88 г) брюссельской капусты содержит 3 г белка.
• В 100 г брюссельской капусты содержится 3,4 г белка и 43 калории.
• Белки составляют 31% их калорий.

В одной чашке содержится 3,3 г клетчатки. Брюссельская капуста также очень богата витаминами C и K и является хорошим источником фолиевой кислоты и витамина B-6. Они также являются достойным источником железа и калия.

Одно исследование на животных показало, что употребление в пищу брюссельской капусты способствует росту и здоровью кишечных бактерий и стимулирует выработку короткоцепочечных жирных кислот в кишечнике (41).

Брюссельскую капусту можно варить, готовить на пару, готовить на гриле или запекать.Они хорошо работают в качестве гарнира.

Как и брокколи, цветная капуста содержит большое количество белка, равное количеству калорий, которые она доставляет.

Цветная капуста имеет следующее содержание белка (42):

• Одна чашка (107 г) цветной капусты содержит 2 г белка.
• В 100 г цветной капусты содержится 1,9 г белка и 25 калорий.
• Белок составляет 31% калорий.

Цветная капуста — очень богатый источник витамина С и хороший источник витамина К.Он также содержит кальций, железо, магний и фосфор.

Цветная капуста также содержит большое количество особого глюкозинолатного соединения, называемого синигрином, которое может обладать противораковыми, антиоксидантными и противовоспалительными свойствами (43).

Содержание глюкозинолатов в цветной капусте может значительно упасть, когда человек ее готовит. Поэтому цветную капусту лучше употреблять в сыром виде (44).

Однако цветная капуста также богата другими антиоксидантами, которые сохраняются во время приготовления, и их количество может даже увеличиться после того, как человек приготовит овощ на пару или приготовит в микроволновой печи (45).

Как и некоторые другие овощи в этом списке, цветная капуста может снижать уровень холестерина благодаря своей способности связываться с желчными кислотами. Приготовление цветной капусты на пару увеличивает эту емкость (46).

Цветная капуста — универсальный овощ, который можно готовить по самым разным рецептам. Во многих случаях он может действовать как заменитель крахмалистых углеводов, таких как макароны или хлеб.

Несмотря на то, что овощи не очень богаты белком по сравнению с некоторыми другими продуктами, многие из них содержат хорошее количество белка по сравнению с их калорийностью.

Кроме того, овощи в этом списке богаты многими другими питательными веществами, которые ученые связывают со всеми видами преимуществ для здоровья.

Употребление этих богатых белком овощей — отличный способ увеличить содержание белка и питательных веществ в любой диете без добавления большого количества калорий.

Белок — лучший канал здоровья

Белок — это питательное вещество, необходимое вашему организму для роста и восстановления клеток и правильной работы. Белок содержится в самых разных продуктах питания, и очень важно, чтобы вы ежедневно получали достаточное количество белка в своем рационе.Сколько белка вам нужно из своего рациона, зависит от вашего веса, пола, возраста и состояния здоровья. Удовлетворение потребности в белке легко достигается за счет употребления разнообразных продуктов. Пищевой белок поступает из растительных и животных источников, таких как мясо и рыба, яйца, молочные продукты, семена и орехи, а также бобовые, такие как бобы и чечевица.

Белки состоят из аминокислот

Белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами. Существует около 20 различных аминокислот, которые соединяются в различных комбинациях.Ваше тело использует их для производства новых белков, таких как мышцы и кости, и других соединений, таких как ферменты и гормоны. Он также может использовать их в качестве источника энергии.

Некоторые аминокислоты могут быть произведены вашим организмом — их 11, и они известны как заменимые аминокислоты . Есть девять аминокислот, которые ваше тело не может производить, и они известны как незаменимых аминокислот . Вы должны включить их в свой рацион в достаточном количестве, чтобы ваше тело могло нормально функционировать.

Пищевая ценность протеина

Пищевая ценность протеина измеряется количеством незаменимых аминокислот, которые он содержит.

Различные продукты содержат разное количество незаменимых аминокислот. Обычно:

• Продукты животного происхождения (например, курица, говядина или рыба и молочные продукты) содержат все незаменимые аминокислоты и известны как «полный» белок (или идеальный или высококачественный белок).
• Соевые продукты, киноа и семена листовой зелени, называемой амарантом (потребляемой в Азии и Средиземноморье), также содержат все незаменимые аминокислоты.
• Растительные белки (бобы, чечевица, орехи и цельнозерновые) обычно не имеют хотя бы одной из незаменимых аминокислот и считаются «неполными» белками.

Людям, соблюдающим строгую вегетарианскую или веганскую диету, необходимо каждый день выбирать различные источники белка из комбинации растительных продуктов, чтобы получать адекватное сочетание незаменимых аминокислот.

Если вы придерживаетесь вегетарианской или веганской диеты, при условии, что вы едите самые разные продукты, вы обычно можете получать необходимый белок. Например, еда, содержащая злаки и бобовые, такие как запеченная фасоль на тосте, содержит все незаменимые аминокислоты, содержащиеся в типичном мясном блюде.

Белковые продукты

Некоторые пищевые источники диетического белка включают:

• нежирное мясо — говядину, баранину, телятину, свинину, кенгуру
• домашнюю птицу — курицу, индейку, утку, эму, гусь, кустарниковую птицу
• рыба и морепродукты — рыба, креветки, крабы, омары, мидии, устрицы, гребешки, моллюски
• яйца
• молочные продукты — молоко, йогурт (особенно греческий йогурт), сыр (особенно творог)
• орехи (включая ореховые пасты) и семена — миндаль, кедровые орехи, грецкие орехи, макадамия, фундук, кешью, семена тыквы, кунжут, семена подсолнечника
• бобовые и фасоль — все бобы, чечевица, нут, горох колотый, тофу.

Некоторые зерновые и зерновые продукты также являются источниками белка, но, как правило, содержат меньше белка, чем мясо и мясные альтернативные продукты.

Как получить свои потребности в белке

Суточные потребности в белке можно легко удовлетворить, следуя рекомендациям по питанию Австралии. В Рекомендациях продукты сгруппированы по пяти различным группам продуктов, каждая из которых содержит основные питательные вещества.

Двумя основными группами пищевых продуктов, которые вносят вклад в содержание белка, являются:

• «нежирное мясо и птица, рыба, яйца, тофу, орехи и семена и бобовые / фасоль» группа
• «молоко, йогурт, сыр и / или альтернативы. (в основном с пониженным содержанием жира) ».

В рамках здорового питания Рекомендации рекомендуют определенные порции в день из каждой из пяти пищевых групп (см. Таблицу 1).

Организм человека не может накапливать белок и выделяет его избыток, поэтому наиболее эффективный способ удовлетворить суточную потребность в белке — есть небольшое количество белка при каждом приеме пищи.

Таблица 1. Рекомендуемые ежедневные порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, тофу, орехов и семян и бобовых / бобов» и «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» для взрослых

Человек	Рекомендуемое среднесуточное количество порций нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых и бобовых	Рекомендуемое среднесуточное количество порций молока, йогурта, сыра и / или альтернативы (в основном с пониженным содержанием жира)
Мужчины в возрасте 19–50 лет	3	2 1/2
Мужчины в возрасте 51–70 лет	2 1/2	2 1/2
Мужчины в возрасте 70+ лет	2 1/2	3 1/2
Женщины в возрасте 19–50 лет	2 1/2	2 1/2
Женщины в возрасте 51 –70 лет	2	4
Женщины старше 70 лет	2	4
Беременные	3 1/2	2 1/2
Кормящие женщины	2 1/2	2 1/2

Итак, что такое подача? Стандартный размер порции «нежирного мяса и птицы, рыбы, яиц, орехов и семян, бобовых / бобов» составляет один из:

• 65 г приготовленных нежирных мясных продуктов, таких как говядина, баранина, телятина, свинина, козлятина или кенгуру (около От 90 до 100 г сырого)
• 80 г приготовленного нежирного мяса птицы, такого как курица или индейка (100 г сырого)
• 100 г приготовленного рыбного филе (около 115 г сырого веса) или одна маленькая банка рыбы
• 2 больших яйца
• 1 чашка (150 г) вареные сушеные бобы, чечевица, нут, горох или консервированные бобы (желательно без добавления соли)
• 170 г тофу
• 30 г орехов, семян, арахисового или миндального масла, тахини или другой пасты из орехов или семян (без добавления соли).

Порция «молока, йогурта, сыра и / или альтернатив (в основном с пониженным содержанием жира)» может включать:

• 250 мл (1 стакан) свежего, ультрапастеризованного молока длительного хранения, восстановленное сухое молоко или пахта
• 120 мл (1 / 2 стакана) сгущенного молока
• 200 г (3/4 стакана или 1 небольшая упаковка) йогурта
• 40 г (2 ломтика) твердого сыра, такого как чеддер
• 120 г (1/2 стакана) сыра рикотта.

Потребности в белке у детей и подростков меняются по мере их роста. Прочтите о рекомендуемом количестве порций для детей, подростков и малышей для всех 5 групп питания.

Получение большего количества белка в день, естественно

Если вы ищете способы увеличить количество белка в своем рационе, вот несколько советов:

• Попробуйте бутерброд с арахисовым маслом. Не забудьте использовать натуральное арахисовое масло (или любую другую ореховую пасту) без добавления соли, сахара или других наполнителей.
• Нежирный творог или сыр рикотта с высоким содержанием белка, его можно добавлять в яичницу, запеканку, картофельное пюре или пасту. Или намазывайте его на тост утром.
• Орехи и семечки великолепны в салатах, с овощами и подаются с карри.Попробуйте поджарить кедровые орехи или миндальные хлопья и добавить их в зеленый салат.
• Фасоль отлично подходит для супов, запеканок и соусов для пасты. Попробуйте опрокинуть высушенную банку фасоли каннеллини в свой любимый рецепт овощного супа или запеканку.
• Тарелка хумуса и свежие овощные палочки в качестве закуски или хумус, намазанный на бутерброд, легко дадут вам дополнительный белок в обеденное время.
• Греческий йогурт — это богатый белком продукт, который можно употреблять в течение дня. Добавьте немного в ваши любимые хлопья для завтрака, положите ложку на тарелку тыквенного супа или подавайте в качестве десерта со свежими фруктами.
• Яйца — это универсальный и простой вариант, которым можно наслаждаться отдельно или смешивать с различными блюдами.

Слишком мало белка (белковая недостаточность)

Белковая недостаточность означает недостаточное количество белка в вашем рационе. Дефицит белка в Австралии встречается редко, поскольку австралийская диета обычно включает гораздо больше белка, чем нам на самом деле нужно. Однако дефицит белка может возникнуть у людей с особыми потребностями, таких как пожилые люди и люди, соблюдающие строгие вегетарианские или веганские диеты.

Симптомы белковой недостаточности включают:

• истощение и сокращение мышечной ткани
• отек (скопление жидкости, особенно в ступнях и лодыжках)
• анемия (неспособность крови доставлять достаточное количество кислорода к клеткам, обычно вызвано диетическими недостатками, такими как недостаток железа)
• медленный рост (у детей).

Белок — поддержание мышечной массы с возрастом

Примерно с 50 лет люди начинают постепенно терять скелетные мышцы.Это известно как саркопения и часто встречается у пожилых людей. Потеря мышечной массы усугубляется хроническими заболеваниями, неправильным питанием и малоподвижностью.

Ежедневное рекомендуемое потребление белка может помочь вам сохранить мышечную массу и силу. Это важно для поддержания вашей способности ходить и снижения риска травм при падениях.

Для поддержания мышечной массы пожилым людям важно «эффективно» употреблять белок. Это означает употребление высококачественной белковой пищи, например нежирного мяса.

Протеиновые коктейли, порошки и добавки

Протеиновые коктейли, порошки и добавки не нужны для большинства медицинских нужд австралийцев. Согласно последнему общенациональному исследованию питания, 99% австралийцев получают достаточное количество белка с пищей, которую они едят.

Любой белок, который вы едите сверх того, что нужно вашему организму, будет либо выводиться из организма в виде отходов, либо сохраняться в виде набора веса.

Лучший способ получить необходимый белок — это употреблять широкий выбор богатых белком продуктов, как указано в Австралийских диетических рекомендациях, как часть сбалансированной диеты.Но если вы все еще заинтересованы в использовании протеиновых коктейлей, порошков и добавок, поговорите со своим врачом.

Белок и упражнения

Вскоре после тренировки рекомендуется съесть порцию высококачественного белка (например, стакан молока или тазик йогурта) с углеводной пищей, чтобы поддержать белковый баланс в организме. Исследования показали, что это полезно для вас даже после легких или умеренных аэробных упражнений (например, ходьба), особенно для пожилых людей.

Людям, которые активно тренируются или пытаются набрать мышечную массу, не нужно потреблять дополнительный белок.Диеты с высоким содержанием белка не приводят к увеличению мышечной массы. Это стимуляция мышечной ткани с помощью физических упражнений, а не дополнительных диетических белков, что приводит к росту мышц.

Исследования показывают, что силовые тренажеры, которые не потребляют лишний белок (ни в пище, ни в протеиновых порошках), все равно набирают мышечную массу с той же скоростью, что и силовые тренажеры, которые дополняют свой рацион белком.

Диеты с очень высоким содержанием белка опасны

Некоторые модные диеты способствуют очень высокому потреблению белка — от 200 до 400 г в день.Это более чем в пять раз превышает количество, рекомендованное в Австралийских диетических рекомендациях.

Рекомендации по белку в Руководстве обеспечивают достаточное количество белка для наращивания и восстановления мышц даже для бодибилдеров и спортсменов.

Диета с очень высоким содержанием белка может вызвать нагрузку на почки и печень. Это также может вызвать чрезмерную потерю минерального кальция, что может увеличить риск остеопороза.

Куда обратиться за помощью

Белок — что лучше?

Abstract

Потребление белка, превышающее рекомендованную суточную норму, широко принято как спортсменами, занимающимися выносливостью, так и силовыми атлетами.Однако, учитывая разнообразие доступных белков, гораздо меньше известно о преимуществах потребления одного белка по сравнению с другим. Цель этой статьи — выявить и проанализировать ключевые факторы, чтобы дать ответственные рекомендации как обычным, так и спортивным группам населения. Оценка протеина является фундаментальной для определения его соответствия рациону человека. Белки с низким содержанием и усвояемостью важно распознавать и ограничивать или ограничивать в рационе.Точно так же такие знания дадут возможность идентифицировать белки, которые обеспечивают наибольшую пользу и которые следует употреблять. Будут обсуждены различные методы, используемые для оценки протеина. Традиционно считается, что источником диетического белка является либо животное, либо растительное происхождение. Источники животного происхождения являются полноценным источником белка (т.е. содержат все незаменимые аминокислоты), тогда как источники растительного происхождения обычно не имеют одной или нескольких незаменимых аминокислот. Животные источники пищевого белка, несмотря на то, что они содержат полноценный белок и множество витаминов и минералов, заставляют некоторых медицинских работников беспокоиться о количестве насыщенных жиров, общих в этих продуктах, по сравнению с растительными источниками.Появление технологий обработки частично сместило это внимание и зажгло рынок спортивных добавок производными продуктами, такими как сыворотка, казеин и соя. По отдельности эти продукты различаются по качеству и применимости к определенным группам населения. Обсуждаются преимущества, которыми обладают эти конкретные белки. Кроме того, также рассматривается влияние повышенного потребления белка на вопросы здоровья и безопасности (например, здоровье костей, функцию почек).

Ключевые моменты

• Более высокие потребности в белке наблюдаются у спортсменов.

• Белки животного происхождения являются важным источником белка, однако потенциальные проблемы для здоровья действительно существуют из-за диеты, потребляемой в основном из животных источников.

• При правильном сочетании источников растительные белки могут обеспечить те же преимущества, что и белок из животных источников.

• Добавление казеина в протеин может дать наибольшую пользу для увеличения синтеза протеина в течение продолжительного периода времени.

Ключевые слова: Спортивные добавки, эргогенная добавка, животный белок, растительный белок

Введение

Потребности спортсменов в белке были предметом многочисленных научных дискуссий.Только недавно стало общепринятым представление о том, что атлеты, занимающиеся силовыми / силовыми упражнениями и выносливостью, требуют большего потребления белка, чем население в целом. Кроме того, диеты с высоким содержанием белка также стали довольно популярными среди населения в рамках многих программ по снижению веса. Несмотря на преобладание высокобелковых диет среди людей, ведущих активный образ жизни и ведущих малоподвижный образ жизни, доступная информация о типах белков (например, животных или растительных), которые следует потреблять, ограничена. Цель этой статьи — изучить и проанализировать ключевые факторы, ответственные за правильный выбор типа белка, который следует потреблять как среди спортсменов, так и среди населения в целом.

Роль белка

Белки — это азотсодержащие вещества, образующиеся из аминокислот. Они служат основным структурным компонентом мышц и других тканей тела. Кроме того, они используются для выработки гормонов, ферментов и гемоглобина. Белки также можно использовать в качестве энергии; однако они не являются основным источником энергии. Чтобы белки могли использоваться организмом, они должны метаболизироваться в их простейшую форму — аминокислоты. Было идентифицировано 20 аминокислот, которые необходимы для роста и обмена веществ человека.Двенадцать из этих аминокислот (одиннадцать у детей) считаются заменимыми, что означает, что они могут синтезироваться нашим организмом и не нуждаются в потреблении с пищей. Остальные аминокислоты не могут быть синтезированы в организме и описаны как незаменимые, что означает, что они должны использоваться в нашем рационе. Отсутствие любой из этих аминокислот ставит под угрозу способность ткани расти, восстанавливаться или сохраняться.

Белки и спортивные результаты

Основная роль диетических белков заключается в использовании в различных анаболических процессах организма.В результате многие спортсмены и тренеры считают, что тренировки с высокой интенсивностью создают большую потребность в белке. Это связано с представлением о том, что если бы тренирующимся мышцам было доступно больше протеина или аминокислот, это увеличило бы синтез протеина. Исследования, как правило, подтверждают эту гипотезу. В течение четырех недель приема белковых добавок (3,3 г / кг по сравнению с 1,3 г · кг ^-1 · день ^-1 ) при тренировках с отягощениями у субъектов были отмечены значительно больший прирост синтеза протеина и массы тела в группе субъектов с более высоким содержанием протеина. потребление (Fern et al., 1991). Аналогичным образом Lemon et al. (1992) также сообщили о большем синтезе белка у новичков, тренирующихся с отягощениями, с потреблением белка 2,62 по сравнению с 0,99 г · кг ^-1 · день ^-1 . В исследованиях, посвященных изучению силовых тренировок, было показано, что более высокое потребление белка оказывает положительное влияние на синтез мышечного белка и увеличение размера (Lemon, 1995; Walberg et al., 1988). Тарнапольски и его коллеги (1992) показали, что для силовых тренировок людей для поддержания положительного баланса азота им необходимо потреблять количество белка, эквивалентное 1.8 г · кг ^-1 · сутки ^-1 . Это согласуется с другими исследованиями, показывающими, что потребление белка в пределах 1,4–2,4 г · кг ^-1 · день ^-1 будет поддерживать положительный баланс азота у спортсменов, тренирующихся с отягощениями (Lemon, 1995). В результате рекомендации по потреблению белка силовыми / силовыми атлетами обычно составляют от 1,4 до 1,8 г · кг ^-1 · день ^-1 .

Точно так же, чтобы предотвратить значительную потерю выносливости мышечной ткани, спортсменам, по-видимому, также требуется большее потребление белка (Lemon, 1995).Хотя цель спортсменов, занимающихся выносливостью, не обязательно заключается в максимальном увеличении размера и силы мышц, потеря мышечной ткани может иметь значительное пагубное влияние на показатели выносливости. Таким образом, этим спортсменам необходимо поддерживать мышечную массу, чтобы обеспечить адекватную работоспособность. В нескольких исследованиях было установлено, что потребление белка спортсменами на выносливость должно составлять от 1,2 до 1,4 г · кг ^-1 · день ^-1 , чтобы обеспечить положительный азотный баланс (Freidman and Lemon, 1989; Lemon, 1995; Meredith et al., 1989; Тарнопольский и др., 1988). Доказательства очевидны, что спортсменам действительно полезно повышенное потребление белка. Затем основное внимание уделяется тому, какой белок принимать.

Оценка белков

Состав различных белков может быть настолько уникальным, что их влияние на физиологические функции в организме человека может быть совершенно различным. Качество протеина имеет жизненно важное значение при рассмотрении питательных свойств, которые он может дать. Определение качества белка определяется путем оценки его незаменимого аминокислотного состава, усвояемости и биодоступности аминокислот (FAO / WHO, 1990).Есть несколько шкал и методов измерения, которые используются для оценки качества белка.

Шкала оценки протеина

Существует множество методов для определения качества протеина. Эти методы были определены как коэффициент эффективности белка, биологическая ценность, чистая утилизация белка и оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка.

Коэффициент эффективности белка

Коэффициент эффективности белка (PER) определяет эффективность белка посредством измерения роста животных.Этот метод требует кормления крыс тестируемым белком, а затем измерения прибавки в весе в граммах на грамм потребленного белка. Затем вычисленное значение сравнивается со стандартным значением 2,7, которое является стандартным значением казеинового белка. Любое значение, превышающее 2,7, считается отличным источником белка. Однако этот расчет позволяет измерить рост крыс и не дает точной корреляции с потребностями роста человека.

Биологическая ценность

Биологическая ценность измеряет качество белка путем расчета отношения азота, используемого для образования тканей, к азоту, абсорбированному с пищей.Этот продукт умножается на 100 и выражается как процент использованного азота. Биологическая ценность обеспечивает измерение того, насколько эффективно организм использует белок, потребляемый с пищей. Пища с высокой ценностью коррелирует с высоким содержанием незаменимых аминокислот. Источники животного происхождения обычно обладают более высокой биологической ценностью, чем источники растительного происхождения, из-за отсутствия в них одной или нескольких незаменимых аминокислот. Однако у этой рейтинговой системы есть некоторые проблемы.Биологическая ценность не учитывает несколько ключевых факторов, которые влияют на переваривание белка и взаимодействие с другими продуктами питания до поглощения. Биологическая ценность также измеряет максимальное потенциальное качество белка, а не его оценку на уровне требований.

Чистое использование белка

Чистое использование белка аналогично биологической ценности, за исключением того, что оно включает прямую меру удержания абсорбированного азота. Как чистое использование белка, так и биологическая ценность измеряют один и тот же параметр удержания азота, однако разница заключается в том, что биологическая ценность рассчитывается на основе поглощенного азота, тогда как чистое использование белка — от поглощенного азота.

Оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка

В 1989 году Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций и Всемирная организация здравоохранения (ФАО / ВОЗ) в совместном заявлении заявили, что качество белка может быть определено путем выражения содержания первой ограничивающей незаменимой аминокислоты. тестируемого белка в процентах от содержания той же аминокислоты в эталонном образце незаменимых аминокислот (FAO / WHO, 1990). Использованные контрольные значения основаны на потребностях детей дошкольного возраста в незаменимых аминокислотах.В совместном заявлении ФАО / ВОЗ было рекомендовано принять это эталонное значение и скорректировать его с учетом истинной фекальной перевариваемости тестируемого белка. Полученное значение было названо аминокислотным счетом с поправкой на перевариваемость белка (PDCAAS). Этот метод был принят в качестве предпочтительного метода измерения ценности белка в питании человека (Schaafsma, 2000). обеспечивает измерение количества различных белков с помощью этих шкал оценки белков.

Таблица 1.

Рейтинги качества протеина.

Тип белка	Коэффициент эффективности белка	Биологическая ценность	Чистая утилизация белка	Оценка усвояемости белков с поправкой на усвояемость белков
Черная фасоль	0		0	0,75
Казеин	2.5	77	76	1,00
Яйцо	3,9	100	94	1,00
3
Молоко 3 907
Арахис	1,8			0,52
Соевый белок	2,2	74	61	1.00
Пшеничный глютен	0,8	64	67	0,25
Сывороточный протеин	3,2	104	907 В настоящее время это наиболее приемлемый и широко используемый метод, однако все еще существуют ограничения, связанные с переоценкой у пожилых людей (вероятно, связанные с контрольными значениями, основанными на молодых людях), влиянием перевариваемости подвздошной кишки и антипитательных факторов (Sarwar, 1997). Аминокислоты, которые проходят через терминальную часть подвздошной кишки, могут быть важным путем потребления аминокислот бактериями, и любые аминокислоты, которые достигают толстой кишки, вряд ли будут использоваться для синтеза белка, даже если они не появляются в кале (Schaarfsma , 2000). Таким образом, чтобы получить действительно достоверную оценку перевариваемости фекалий, место, в котором определяется синтез белка, важно для более точного определения. Таким образом, перевариваемость подвздошной кишки может дать более точную оценку перевариваемости.PDCAAS, однако, не учитывает перевариваемость подвздошной кишки в своем уравнении. Это считается одним из недостатков PDCAAS (Schaafsma 2000). Факторы, препятствующие питанию, такие как ингибиторы трипсина, лектины и дубильные вещества, присутствующие в определенных источниках белка, таких как соевый шрот, горох и бобы, увеличивают потери эндогенных белков в подвздошной кишке (Salgado et al., 2002). Эти антипитательные факторы могут вызывать снижение гидролиза белка и всасывания аминокислот.Это также может в большей степени зависеть от возраста, поскольку способность кишечника адаптироваться к нарушениям питания может быть снижена как часть процесса старения (Sarwar, 1997). Источники белка Белок доступен в различных диетических источниках. К ним относятся продукты животного и растительного происхождения, а также хорошо продаваемая индустрия спортивных добавок. В следующем разделе будут изучены белки как растительного, так и животного происхождения, включая сыворотку, казеин и сою. Определение эффективности протеина осуществляется путем определения его качества и усвояемости.Качество относится к доступности аминокислот, которые оно поставляет, а усвояемость определяет, как белок лучше всего используется. Обычно все пищевые источники животного белка считаются полноценными белками. То есть белок, содержащий все незаменимые аминокислоты. Белки из растительных источников неполноценны, поскольку им обычно не хватает одной или двух незаменимых аминокислот. Таким образом, тому, кто хочет получать белок из растительных источников (например, вегетарианцев), необходимо потреблять различные овощи, фрукты, злаки и бобовые, чтобы обеспечить потребление всех незаменимых аминокислот.Таким образом, люди могут удовлетворить необходимые потребности в белке, не употребляя говядину, птицу или молочные продукты. Рейтинги усвояемости белков обычно включают измерение того, насколько эффективно организм может использовать пищевые источники белка. Как правило, источники растительного белка не получают таких высоких оценок биологической ценности, чистого использования белка, PDCAAS и коэффициента эффективности белка, как животные белки. Животный белок Белки животного происхождения (например, яйца, молоко, мясо, рыба и птица) обеспечивают наивысший рейтинг качества пищевых источников.В первую очередь это связано с «полнотой» белков из этих источников. Хотя белок из этих источников также связан с высоким потреблением насыщенных жиров и холестерина, был проведен ряд исследований, которые продемонстрировали положительную пользу животных белков в различных группах населения (Campbell et al., 1999; Godfrey et al., 1996 ; Pannemans et al., 1998). Считается, что белки животного происхождения на поздних сроках беременности играют важную роль у младенцев, рожденных с нормальной массой тела.Годфри и др. (1996) исследовали пищевое поведение более 500 беременных женщин, чтобы определить влияние потребления пищи на рост плаценты и плода. Они сообщили, что низкое потребление белка из молочных и мясных источников на поздних сроках беременности было связано с низкой массой тела при рождении. Помимо преимуществ от общего потребления белка, пожилые люди также получили пользу от потребления животных источников белка. Диета, состоящая из мяса, привела к большему приросту безжировой массы тела по сравнению с субъектами, соблюдающими лактововегетарианскую диету (Campbell et al., 1999). Также было показано, что диета с высоким содержанием животного белка вызывает значительно больший чистый синтез белка, чем диета с высоким содержанием растительного белка (Pannemans et al., 1998). Было высказано предположение, что это является функцией пониженного распада белка, происходящего во время диеты с высоким содержанием животного белка. Был поднят ряд опасений для здоровья, связанных с рисками, связанными с белком, исходящим в основном из животных источников. В первую очередь, эти риски для здоровья связаны с сердечно-сосудистыми заболеваниями (из-за высокого потребления насыщенных жиров и холестерина), здоровьем костей (из-за резорбции костей из-за серосодержащих аминокислот, связанных с животным белком) и других заболеваний физиологической системы, которые будут рассматриваться в раздел, посвященный диетам с высоким содержанием белка. Сыворотка Сыворотка — это общий термин, который обычно обозначает полупрозрачную жидкую часть молока, которая остается после процесса (коагуляции и удаления творога) производства сыра. Из этой жидкости сывороточные белки отделяются и очищаются с использованием различных методов, что дает разные концентрации сывороточных белков. Сыворотка — одна из двух основных белковых групп коровьего молока, составляющая 20% молока, а казеин — остальное. Все составляющие сывороточного протеина обеспечивают высокий уровень незаменимых аминокислот и аминокислот с разветвленной цепью.Биоактивность этих белков также обладает многими полезными свойствами. Кроме того, сыворотка также богата витаминами и минералами. Сывороточный протеин широко используется в спортивном питании. Кроме того, продукты из сыворотки также присутствуют в выпечке, заправках для салатов, эмульгаторах, детских смесях и лечебных питательных смесях. Разновидности сывороточного протеина Существуют три основные формы сывороточного протеина, которые возникают в результате различных методов обработки, используемых для разделения сывороточного протеина.Это порошок сыворотки, концентрат сыворотки и изолят сыворотки. обеспечивает состав сывороточных протеинов. Таблица 2. Состав (%) форм сывороточного протеина. Компонент Сухая сыворотка Концентрат сыворотки Изолят сыворотки Протеин 11-14,5 2510-89 907 2510-8910 907 63-75 10-55 0.5 Молочный жир 1 — 1,5 2-10 0,5 Порошок сывороточного протеина Порошок сывороточного протеина находит множество применений в пищевой промышленности. В качестве добавки он используется в пищевых продуктах для говядины, молочных, хлебобулочных, кондитерских и закусочных продуктах. Сама порошковая сыворотка имеет несколько различных разновидностей, включая сладкую сыворотку, кислую сыворотку (используется в заправках для салатов), деминерализованную (рассматривается в основном как пищевая добавка, включая смеси для младенцев) и восстановленные формы.Деминерализованная и восстановленная формы используются в продуктах, отличных от спортивных добавок. Концентрат сывороточного протеина При обработке концентрата сыворотки удаляются вода, лактоза, зола и некоторые минералы. Кроме того, по сравнению с изолятами сыворотки концентрат сыворотки обычно содержит больше биологически активных компонентов и белков, что делает их очень привлекательной добавкой для спортсменов. Изолят сывороточного протеина (WPI) Изоляты — это самый чистый доступный источник протеина.Изоляты сывороточного протеина содержат протеин в концентрации 90% или выше. Во время обработки изолята сывороточного протеина происходит значительное удаление жира и лактозы. В результате люди с непереносимостью лактозы часто могут безопасно принимать эти продукты (Geiser, 2003). Хотя концентрация протеина в этой форме сывороточного протеина самая высокая, она часто содержит протеины, которые стали денатурированными в результате производственного процесса. Денатурация белков включает разрушение их структуры, потерю пептидных связей и снижение эффективности белка. Сыворотка представляет собой полноценный белок, биологически активные компоненты которого обеспечивают дополнительные преимущества для улучшения функций человека. Сывороточный протеин содержит большое количество аминокислоты цистеина. Цистеин, по-видимому, повышает уровень глутатиона, который, как было показано, обладает сильными антиоксидантными свойствами, которые могут помочь организму в борьбе с различными заболеваниями (Counous, 2000). Кроме того, сывороточный белок содержит ряд других белков, которые положительно влияют на иммунную функцию, например, противомикробную активность (Ha and Zemel, 2003).Сывороточный протеин также содержит высокую концентрацию аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), которые важны для их роли в поддержании тканей и предотвращении катаболических действий во время упражнений. (MacLean et al., 1994). Казеин Казеин — основной компонент белка коровьего молока, составляющий почти 70-80% его общего белка и отвечающий за белый цвет молока. На сегодняшний день это наиболее часто используемый в промышленности молочный белок. Белки молока имеют большое физиологическое значение для организма для функций, связанных с усвоением питательных веществ и витаминов, и они являются источником биологически активных пептидов.Подобно сыворотке, казеин является полноценным белком, а также содержит минералы кальций и фосфор. Казеин имеет рейтинг PDCAAS 1,23 (обычно это усеченное значение 1,0) (Deutz et al. 1998). Казеин присутствует в молоке в форме мицеллы, которая представляет собой большую коллоидную частицу. Привлекательным свойством мицеллы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудке. Способность образовывать этот сгусток делает его очень эффективным в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечивать устойчивое медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда продолжающееся несколько часов (Boirie et al.1997). Это обеспечивает лучшее удержание азота и его усвоение организмом. Молозиво крупного рогатого скота Молозиво крупного рогатого скота — это «пред» молочная жидкость, выделяемая самками млекопитающих в первые несколько дней после рождения. Эта насыщенная питательными веществами жидкость важна для новорожденного из-за ее способности обеспечивать иммунитет и способствовать росту развивающихся тканей на начальных этапах жизни. Существуют доказательства того, что коровье молозиво содержит факторы роста, которые стимулируют рост клеток и синтез ДНК (Kishikawa et al., 1996), и, как и следовало ожидать с такими свойствами, он является интересным выбором в качестве потенциальной спортивной добавки. Хотя бычье молозиво обычно не рассматривается как пищевая добавка, использование силовыми и силовыми атлетами этой белковой добавки в качестве эргогенной добавки стало обычным явлением. Было продемонстрировано, что пероральный прием коровьего молозива значительно повышает уровень инсулиноподобного фактора роста 1 (IGF-1) (Mero et al., 1997) и усиливает накопление мышечной ткани (Antonio et al., 2001; Brinkworth et al., 2004). Однако результаты улучшения спортивных результатов менее убедительны. Меро и его коллеги (1997) сообщили об отсутствии изменений в показателях вертикального прыжка после 2 недель приема добавок, а Бринкворт и его коллеги (2004) не увидели значительных различий в силе после 8 недель тренировок и добавок как у тренированных, так и у нетренированных субъектов. Напротив, после 8 недель приема добавок у элитных хоккеистов были отмечены значительные улучшения в спринтерских характеристиках (Hofman et al., 2002). Дальнейшие исследования в отношении добавок к коровьему молозиву все еще необходимы. Растительный белок Растительный белок, когда он объединен для обеспечения всех незаменимых аминокислот, является отличным источником белка, учитывая, что они, вероятно, приведут к снижению потребления насыщенных жиров и холестерина. Популярные источники включают бобовые, орехи и сою. Помимо этих продуктов, растительный белок также может быть найден в волокнистой форме, называемой текстурированным растительным белком (TVP).TVP производится из соевой муки, в которой изолированы белки. TVP в основном является альтернативой мясу и действует как аналог мяса в вегетарианских хот-догах, гамбургерах, куриных котлетах и ​​т. Д. Это также низкокалорийный и нежирный источник растительного белка. Растительные источники белка также обеспечивают множество других питательных веществ, таких как фитохимические вещества и клетчатка, которые также высоко ценятся в диетической диете. Соя Соя — наиболее широко используемый источник растительного белка. Соя из семейства бобовых впервые упоминается в Китае в 2838 году до нашей эры.C. и считался таким же ценным, как пшеница, ячмень и рис, в качестве основных пищевых продуктов. Популярность сои охватила несколько других стран, но известность своей пищевой ценностью в Соединенных Штатах она получила только в 1920-х годах. Американское население потребляет относительно низкое потребление соевого белка (5 г в день –1 ) по сравнению с азиатскими странами (Hasler, 2002). Хотя отчасти это могут быть культурные различия, низкая оценка качества белка по шкале PER также могла повлиять на тенденции потребления белка.Однако, когда используется более точная шкала PDCAAS, сообщалось, что соевый белок эквивалентен животному белку с оценкой 1,0, наивысшей возможной оценкой (Hasler, 2002). Качество сои делает ее очень привлекательной альтернативой для тех, кто ищет в своем рационе неживотные источники белка, и для тех, кто не переносит лактозу. Соя — это полноценный белок с высокой концентрацией BCAA. Сообщалось о многих преимуществах, связанных с соевыми белками, в отношении здоровья и производительности (включая снижение липидных профилей плазмы, увеличение окисления холестерина ЛПНП и снижение артериального давления), однако эти утверждения все еще требуют проведения дальнейших исследований. Типы соевого белка Соевые бобы можно разделить на три отдельные категории; мука, концентраты и изоляты. Соевую муку можно разделить на натуральную или полножирную (содержит натуральные масла), обезжиренную (без масел) и лецитиновую (с добавлением лецитина) формы (Hasler, 2002). Из трех различных категорий соевых белковых продуктов соевая мука является наименее рафинированной формой. Обычно встречается в выпечке. Другой продукт из соевой муки — текстурированная соевая мука .Это в основном используется для обработки в качестве наполнителя мяса. См. Белковый состав соевой муки, концентратов и изолятов. Таблица 3. Белковый состав форм соевого белка. 63 70% соя62 910 концентрат был разработан в конце 1960-х — начале 1970-х годов и производится из обезжиренных соевых бобов.Сохраняя большую часть содержания белка в бобах, концентраты не содержат столько растворимых углеводов, как мука, что делает их более вкусными. Соевый концентрат обладает высокой усвояемостью и содержится в пищевых батончиках, хлопьях и йогуртах. Изоляты представляют собой наиболее очищенный соевый белковый продукт, содержащий наибольшую концентрацию белка, но, в отличие от муки и концентратов, не содержат пищевых волокон. Изоляты возникли примерно в 1950-х годах в Соединенных Штатах. Они легко усваиваются и легко добавляются в такие продукты, как спортивные и оздоровительные напитки, а также в смеси для детского питания. Пищевая ценность На протяжении веков соя была частью рациона человека. Скорее всего, эпидемиологи первыми признали пользу сои для здоровья в целом, рассматривая группы населения с высоким потреблением сои. В этих популяциях наблюдалась более низкая заболеваемость некоторыми видами рака, снижение сердечных заболеваний и улучшение симптомов менопаузы и остеопороза у женщин (Hasler, 2002). Основываясь на множестве исследований, посвященных изучению пользы соевого белка для здоровья, Американская кардиологическая ассоциация опубликовала заявление, в котором рекомендовала соевый белок в диете с низким содержанием насыщенных жиров и холестерина для укрепления здоровья сердца (Erdman, 2000).Польза для здоровья, связанная с соевым белком, связана с физиологически активными компонентами сои, такими как ингибиторы протеаз, фитостерины, сапонины и изофлавоны (Potter, 2000). Было отмечено, что эти компоненты демонстрируют гиполипидемический эффект, увеличивают окисление холестерина ЛПНП и оказывают благотворное влияние на снижение артериального давления. Изофлавоны Из многих активных компонентов соевых продуктов изофлавонам уделяется значительно больше внимания, чем другим.Считается, что изофлавоны полезны для здоровья сердечно-сосудистой системы, возможно, за счет снижения концентрации ЛПНП (Crouse et al., 1999), увеличения окисления ЛПНП (Tikkanen et al., 1998) и улучшения эластичности сосудов (Nestel et al., 1999). Однако эти исследования не прошли без противоречивых результатов, и все еще необходимы дальнейшие исследования в отношении преимуществ изофлавонов. Польза сои для женщин Дополнительное внимание в исследованиях по изучению добавок сои уделялось проблемам здоровья женщин.Была выдвинута гипотеза, что, учитывая, что изофлавоны считаются фитоэстрогенами (проявляют эстрогеноподобные эффекты и связываются с рецепторами эстрогена), они конкурируют за участки рецепторов эстрогена в ткани груди с эндогенным эстрогеном, потенциально снижая риск рака груди (Wu et al. 1998). ). Тем не менее, связь между потреблением сои и риском рака груди остается неубедительной. Однако другие исследования продемонстрировали положительное влияние добавок соевого белка на поддержание минерального содержания костей (Ho et al., 2003) и уменьшение выраженности симптомов менопаузы (Murkies et al., 1995). Диеты с высоким содержанием белка Повышенное потребление белка и добавок в основном были ориентированы на спортсменов. Однако за последние несколько лет диеты с высоким содержанием белка стали методом, используемым населением для ускорения снижения веса. Низкоуглеводная, высокобелковая и высокожировая диета, продвигаемая Аткинсом, может быть самой популярной диетой, используемой сегодня для похудания в Соединенных Штатах (Johnston et al., 2004). В основе этой диеты лежит то, что белок связан с чувством сытости и добровольным сокращением потребления калорий (Araya et al., 2000; Eisenstein et al., 2002). Недавнее исследование показало, что диета Аткинса может привести к большему снижению веса через 3 и 6 месяцев, чем диета с низким содержанием жиров и высоким содержанием углеводов, основанная на диетических рекомендациях США (Foster et al., 2003). Однако возникла потенциальная проблема со здоровьем, связанная с безопасностью диет с высоким содержанием белка. В 2001 году Американская кардиологическая ассоциация опубликовала заявление о диетическом белке и снижении веса и предположила, что люди, соблюдающие такую ​​диету, могут подвергаться потенциальному риску метаболических, сердечных, почечных, костных и печеночных заболеваний (St.Jeor et al., 2001). Потребление белка и риск метаболических заболеваний Одной из основных проблем для людей, соблюдающих диету с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов, является возможность развития метаболического кетоза. По мере того как запасы углеводов сокращаются, организм все больше полагается на жир как на основной источник энергии. Большее количество свободных жирных кислот, которые используются печенью для получения энергии, приведет к большему производству и высвобождению кетоновых тел в кровообращение. Это увеличивает риск метаболического ацидоза и потенциально может привести к коме и смерти.Недавнее многоцентровое клиническое исследование (Foster et al., 2003) изучило эффекты низкоуглеводных и высокобелковых диет и сообщило о значительном повышении кетоновых тел в течение первых трех месяцев исследования. Однако по мере продолжения исследования процент субъектов с положительной концентрацией кетонов в моче уменьшался, и к шести месяцам кетоны в моче не присутствовали ни у одного из субъектов. Диетический белок и риск сердечно-сосудистых заболеваний Было высказано предположение, что высокобелковые диеты оказывают негативное влияние на липидный профиль крови и артериальное давление, вызывая повышенный риск сердечно-сосудистых заболеваний.Это в первую очередь связано с более высоким потреблением жиров, связанным с этими диетами. Однако это не было доказано никакими научно контролируемыми исследованиями. Hu et al. (1999) сообщили об обратной зависимости между диетическим белком (животным и растительным) и риском сердечно-сосудистых заболеваний у женщин, а Jenkins и коллеги (2001) сообщили о снижении липидного профиля у людей, потребляющих диету с высоким содержанием белка. Кроме того, было показано, что потребление белка часто имеет отрицательную связь с артериальным давлением (Obarzanek et al., 1996). Таким образом, опасения по поводу повышенного риска сердечно-сосудистых заболеваний из-за диет с высоким содержанием белка, по-видимому, беспочвенны. Вероятно, этим изменениям способствует снижение массы тела, связанное с этим типом диеты. У силовых атлетов, которые придерживаются высокобелковой диеты, серьезную озабоченность вызывает количество потребляемой пищи с высоким содержанием насыщенных жиров. Однако благодаря повышению осведомленности и просвещению по вопросам питания многие из этих спортсменов могут получать белок из источников, которые сводят к минимуму количество потребляемого жира.Например, удаление кожицы с куриной грудки, употребление рыбы, нежирной говядины и яичных белков. Кроме того, доступно множество белковых добавок, которые практически не содержат жира. Тем не менее, следует признать, что если повышенное количество белка действительно происходит в основном из мяса, молочных продуктов и яиц, без учета потребления жиров, вероятно, произойдет увеличение потребления насыщенных жиров и холестерина. Диетический белок и функция почек Основная проблема, связанная с функцией почек, заключалась в том, что почки играют важную роль в выведении азота, а также в том, что диета с высоким содержанием белка может чрезмерно перегрузить почки.У здоровых людей не наблюдается каких-либо побочных эффектов от высокобелковой диеты. В исследовании бодибилдеров, потребляющих диету с высоким содержанием белка (2,8 г · кг -1 ), никаких отрицательных изменений ни в каких тестах функции почек не наблюдалось (Poortsman and Dellalieux, 2000). Тем не менее, людям с существующим заболеванием почек рекомендуется ограничить потребление белка примерно половиной нормального уровня суточного потребления белка (0,8 г · кг -1 · день -1 ). Считается, что снижение потребления белка замедляет прогрессирование почечной недостаточности за счет уменьшения гиперфильтрации (Brenner et al., 1996). Диетический белок и кости Диеты с высоким содержанием белка связаны с увеличением экскреции кальция. Это, по-видимому, связано с потреблением животного белка, который содержит больше серосодержащих аминокислот, чем растительных белков (Remer and Manz, 1994; Barzel and Massey, 1998). Считается, что аминокислоты на основе серы являются основной причиной кальциурии (потери кальция). Механизм этого, вероятно, связан с увеличением секреции кислоты из-за повышенного потребления белка.Если почки не могут удерживать высокий уровень эндогенной кислоты, другие физиологические системы, например, кости, должны будут это компенсировать. Кость действует как резервуар щелочи, и в результате кальций высвобождается из кости для буферизации высоких кислотных уровней и восстановления кислотно-щелочного баланса. Кальций, высвобождаемый костью, осуществляется посредством костной резорбции, опосредованной остеокластами (Arnett and Spowage, 1996). Резорбция кости (потеря или удаление кости) вызывает снижение минерального содержания костной ткани и костной массы (Barzel, 1976), повышая риск перелома костей и остеопороза. Влияние типа потребляемого белка на резорбцию костей изучалось в ряде исследований. Селлмейер и его коллеги (2001) исследовали влияние различных соотношений животного и растительного белка на пожилых женщин (> 65 лет). Они показали, что женщины, потребляющие наибольшее соотношение животного / растительного белка, имели почти в 4 раза больший риск переломов бедра по сравнению с женщинами, потребляющими более низкое соотношение животного / растительного белка. Интересно, что они не сообщили о какой-либо значительной связи между соотношением белков животного и растительного происхождения и минеральной плотностью костей.Аналогичные результаты были получены Feskanich et al (1996), но для более молодого женского населения (возрастной диапазон = 35–59, средний 46). Напротив, другие исследования, изучающие пожилые женские популяции, показали, что повышенный уровень животного белка увеличивает минеральную плотность костей, в то время как увеличение растительного белка оказывает понижающее влияние на минеральную плотность костей (Munger et al., 1999; Promislow et al., 2002) . Munger et al. (1999) также сообщили о снижении риска перелома шейки бедра на 69%, поскольку потребление животного белка увеличилось в большой (32 000) популяции в постменопаузе.Другие крупные эпидемиологические исследования также подтвердили повышенную плотность костей после высокобелковой диеты как у пожилых мужчин, так и у женщин (Dawson-Hughes et al., 2002; Hannan et al., 2000). Hannon и его коллеги (2000) продемонстрировали, что потребление животного белка пожилыми людьми, в несколько раз превышающее норму суточной нормы, приводит к увеличению плотности костей и значительному снижению риска переломов. Доусон-Хьюз и др. (2002) не только показали, что животный белок не увеличивает экскрецию кальция с мочой, но также был связан с более высокими уровнями IGF-I и более низкими концентрациями маркера резорбции кости N-телопептида. Эти противоречивые результаты внесли свой вклад в заблуждение относительно потребления белка и костной ткани. Вероятно, что другие факторы играют важную роль в дальнейшем понимании влияния пищевых белков на потерю или прирост костной массы. Например, потребление кальция может иметь важное значение для поддержания костей. Более высокое потребление кальция приводит к большему усвоению кальция и может компенсировать потери, вызванные диетическим белком, и уменьшить неблагоприятное влияние эндогенного ацидоза на резорбцию костей (Dawson-Hughes, 2003).Более того, обычно считается, что животные белки имеют более высокое содержание серосодержащих аминокислот на грамм белка. Однако изучение показывает, что это может не совсем правильно. Если бы белок поступал из источников пшеницы, он имел бы 0,69 мг-экв на 1 г белка, тогда как белок из молока содержал 0,55 мг-экв на 1 г белка. Таким образом, некоторые растительные белки могут иметь больший потенциал для производства большего количества мэкв серной кислоты на грамм белка, чем некоторые животные белки (Massey, 2003). Наконец, резорбция кости может быть связана с наличием или отсутствием аллеля рецептора витамина D.У субъектов, у которых был этот специфический аллель, значительное повышение маркеров резорбции кости присутствовало в моче после 4-недельного приема протеина, в то время как у субъектов без этого специфического аллеля не наблюдалось увеличения N-телопептида (Harrington et al., 2004). Влияние белка на здоровье костей до сих пор неясно, но представляется разумным контролировать количество животного белка в рационе восприимчивых людей. Это может быть более выражено у людей, которые могут иметь генетические способности для этого.Однако, если потребление животного белка изменяется другими питательными веществами (например, кальцием), влияние на здоровье костей может быть уменьшено. Таблица 4. Потенциальная кислота в виде сульфата из серосодержащих аминокислот. Форма соевого протеина Состав протеина Соевая мука 50% Соевый концентрат 70% 76240 Продукты питания мЭкв на грамм белка Овсянка ,82 Яйцо .8066 Грецкие орехи73 Пшеница (целая) .69 Белый рис .68 Ячмень .68 Тунец 1075. Кукуруза .61 Говядина .59 Молоко .55 Чеддер .46 .46 Арахис .40 Просо .31 Миндаль .23 Картофель . Американская кардиологическая ассоциация предположила, что диета с высоким содержанием белка может пагубно влиять на функцию печени (St. Jeor et al., 2001). Это в первую очередь результат беспокойства о том, что печень будет подвергаться стрессу из-за метаболизма большего количества потребляемого белка.Однако нет никаких научных доказательств, подтверждающих это утверждение. Jorda и его коллеги (1988) действительно показали, что потребление большого количества белка у крыс вызывает морфологические изменения в митохондриях печени. Однако они также предположили, что эти изменения не были патологическими, а отражали положительную адаптацию гепатоцитов к метаболическому стрессу. Белок важен для печени не только для восстановления тканей, но и для обеспечения липотропных агентов, таких как метионин и холин, для превращения жиров в липопротеины для удаления из печени (Navder and Leiber, 2003a).Важность высокобелковой диеты также признана для людей с заболеваниями печени и алкоголиков. Диета с высоким содержанием белка может компенсировать повышенный катаболизм белка, наблюдаемый при заболеваниях печени (Navder and Leiber, 2003b), в то время как диета с высоким содержанием белка, как было показано, улучшает функцию печени у лиц, страдающих алкогольной болезнью печени (Mendellhall et al., 1993). Сравнение различных источников протеина на продуктивность человека Предыдущие обсуждения белковых добавок и спортивных результатов показали положительное влияние белков из различных источников.Однако доступны лишь ограниченные исследования по сравнению различных источников белка и изменениям в работе человека. Недавно был проведен ряд сравнений между бычьим молозивом и сывороточным белком. Основная причина этого сравнения — использование этими исследователями сывороточного протеина в качестве группы плацебо во многих исследованиях, посвященных коровьему молозиву (Antonio et al., 2001; Brinkworth et al., 2004; Brinkworth and Buckley, 2002; Coombes et al. др., 2002; Хофман и др., 2002). Причина в том, что сывороточный протеин похож по вкусу и текстуре на белок коровьего молозива. Исследования, проведенные на неэлитных спортсменах, не дали окончательных результатов относительно преимуществ коровьего молозива по сравнению с сывороточным протеином. Несколько исследований продемонстрировали больший прирост безжировой массы тела у людей, получавших коровье молозиво, чем сыворотку, но без изменений в выносливости или силовых показателях (Antonio et al., 2001; Brinkworth et al., 2004). Однако при измерении работоспособности после продолжительных упражнений (время для завершения 2,8 кДж · кг -1 работы после 2-часовой поездки) добавочные дозы 20 г · день -1 и 60 г · день -1 было показано, что они значительно улучшают результаты гонок на время у соревнующихся велосипедистов (Coombes et al., 2002). Эти результаты могут быть связаны с улучшенной буферной способностью после приема молозива. Бринкворт и его коллеги (2004) сообщили, что, хотя никаких изменений в результативности гребли не наблюдалось, элитные гребцы, которые изучались, действительно продемонстрировали улучшенную буферную способность после 9 недель приема 60 г коровьего молозива в день -1 к добавкам сывороточного протеина. Улучшенная буферная способность после добавления молозива, возможно, также повлияла на результаты, сообщенные Hofman et al., (2002). В этом исследовании элитные хоккеисты на траве принимали 60 г в день -1 молозива или сывороточного протеина в течение 8 недель. Значительно большее улучшение было отмечено в повторных бегах в группе, получавшей молозиво, по сравнению с группой, получавшей сывороточный протеин. Однако недавнее исследование показало, что улучшенная буферная система, наблюдаемая после добавления молозива, не связана с улучшенной буферной системой плазмы, и что любое улучшение буферной способности происходит внутри ткани (Brinkworth et al., 2004). При сравнении добавок казеина и сывороточного протеина Boirie et al. (1997) показали, что потребление 30 г казеина и сыворотки значительно различается по влиянию на прирост протеина после приема пищи. Они показали, что после приема сывороточного протеина появление аминокислот в плазме происходит быстро, быстро и преходяще. Напротив, казеин всасывается медленнее, вызывая гораздо менее резкое повышение концентрации аминокислот в плазме. Прием сывороточного протеина стимулировал синтез протеина на 68%, а прием казеина стимулировал синтез протеина на 31%.Когда исследователи сравнили баланс лейцина после приема пищи через 7 часов после приема пищи, потребление казеина привело к значительно более высокому балансу лейцина, тогда как через 7 часов после приема сыворотки никаких изменений по сравнению с исходным уровнем не наблюдалось. Эти результаты предполагают, что сывороточный протеин стимулирует быстрый синтез протеина, но большая часть этого протеина окисляется (используется в качестве топлива), в то время как казеин может привести к большему накоплению протеина в течение более длительного времени. Последующее исследование показало, что повторный прием сывороточного протеина (равное количество протеина, потребляемый в течение длительного периода времени [4 часа] по сравнению с однократным приемом) вызывает большее чистое окисление лейцина, чем однократный прием казеина или сыворотки ( Dangin et al., 2001). Интересно, что и казеин, и сыворотка являются полноценными белками, но их аминокислотный состав отличается. Глутамин и лейцин играют важную роль в метаболизме мышечных белков, но казеин содержит 11,6 и 8,9 г этих аминокислот, соответственно, а сыворотка содержит 21,9 и 11,1 г этих аминокислот соответственно. Таким образом, скорость переваривания белка может быть более важной, чем аминокислотный состав белка. В исследовании, посвященном изучению влияния казеина и сыворотки на состав тела и показатели силы, 12 недель приема добавок у полицейских с избыточным весом показали значительно большую силу и наращивание мышечной ткани у субъектов, принимавших казеин, по сравнению с сывороткой (Demling and DeSanti, 2000). .Прием протеина обеспечил относительное потребление протеина 1,5 г · кг · день -1 . Субъекты принимали добавки дважды в день с интервалом примерно 8–10 часов. Только одно известное исследование сравнивало добавление молозива, сыворотки и казеина (Fry et al., 2003). После 12 недель приема добавок авторы не сообщили о значительных различиях в безжировой массе тела, силовых или силовых показателях между группами. Однако результаты этого исследования следует анализировать с осторожностью. Испытуемые состояли из мужчин и женщин, которые тренировались с отягощениями в развлекательных целях.Кроме того, количество субъектов для каждой группы варьировалось от 4 до 6 субъектов в группе. При неоднородной популяции субъектов и небольшом количестве субъектов статистическая мощность этого исследования была довольно низкой. Однако авторы проанализировали величину эффекта, чтобы учесть низкую статистическую мощность. Однако этот анализ не изменил ни одного из наблюдений. Ясно, что необходимы дальнейшие исследования для сравнения различных типов протеина на улучшение производительности. Однако вполне вероятно, что комбинация различных белков из разных источников может обеспечить оптимальные преимущества для производительности. 7: аминокислоты, белки и ферменты Последнее обновление Сохранить как PDF Без заголовков Белки можно определить как соединения с высокой молярной массой, состоящие в основном или полностью из цепочек аминокислот.Их массы колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон (Да). Помимо атомов углерода, водорода и кислорода, все белки содержат атомы азота и серы, а многие также содержат атомы фосфора и следы других элементов. Белки выполняют множество функций в живых организмах и часто классифицируются по этим биологическим ролям. Мышечная ткань в основном состоит из белка, как и кожа и волосы. Белки присутствуют в крови, головном мозге и даже в зубной эмали. Каждый тип клеток в нашем организме производит свои собственные специализированные белки, а также белки, общие для всех или большинства клеток.Мы начинаем изучение белков с изучения свойств и реакций аминокислот, после чего следует обсуждение того, как аминокислоты ковалентно связываются с образованием пептидов и белков. Мы заканчиваем главу обсуждением ферментов — белков, которые действуют как катализаторы в организме. 7.1: Свойства аминокислот Аминокислоты можно классифицировать на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами. 7.2: Реакции аминокислот Аминокислоты могут действовать и как кислота, и как основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI). 7.3: Пептиды Аминогруппа одной аминокислоты может реагировать с карбоксильной группой другой аминокислоты с образованием пептидной связи, которая связывает две аминокислоты вместе.Дополнительные аминокислоты могут быть добавлены за счет образования аддитивных пептидных (амидных) связей. Последовательность аминокислот в пептиде или белке записывается с N-концевой аминокислотой первой и C-концевой аминокислотой в конце (запись слева направо). 7.4: Белки Белки можно разделить на две категории: волокнистые, которые обычно нерастворимы в воде, и глобулярные, которые лучше растворяются в воде. Белок может иметь до четырех уровней структуры.Первичная структура состоит из определенной аминокислотной последовательности. Пептидная цепь может образовывать α-спираль или β-складчатый лист, который известен как вторичная структура и включается в третичную структуру сложенного полипептида. Четвертичная структура описывает расположение субъединиц. 7.5: Ферменты Фермент — это биологический катализатор, вещество, которое увеличивает скорость химической реакции, не изменяясь и не расходясь в ней.Систематический процесс используется для наименования и классификации ферментов. 7,6: 18,6 Действие фермента Субстрат связывается со специфической областью фермента, известной как активный центр, где субстрат может быть преобразован в продукт. Субстрат связывается с ферментом в основном за счет водородных связей и других электростатических взаимодействий. Модель индуцированной подгонки говорит, что фермент может претерпевать конформационные изменения при связывании субстрата. Ферменты обладают различной субстратной специфичностью. 7.7: Ферментативная активность Первоначально увеличение концентрации субстрата увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментом. Когда молекулы фермента насыщаются субстратом, это увеличение скорости реакции выравнивается. Скорость реакции, катализируемой ферментами, увеличивается с увеличением концентрации фермента. При низких температурах повышение температуры увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами; при более высоких температурах белок денатурируется.Ферменты имеют оптимальные диапазоны pH. 7.8: Ингибирование фермента Необратимый ингибитор инактивирует фермент, ковалентно связываясь с определенной группой в активном центре. Обратимый ингибитор инактивирует фермент посредством нековалентных обратимых взаимодействий. Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в активном центре фермента. Неконкурентный ингибитор связывается в сайте, отличном от активного сайта. 7.9: Кофакторы и витамины ферментов Витамины — это органические соединения, которые в очень небольших количествах необходимы для поддержания нормального обмена веществ. Витамины делятся на две большие категории: жирорастворимые витамины и водорастворимые витамины. Большинство водорастворимых витаминов необходимы для образования коферментов, которые представляют собой органические молекулы, необходимые некоторым ферментам для каталитической активности. 7.10: Аминокислоты, белки и ферменты (упражнения) Проблемы и выбор решений для главы. 7.11: Аминокислоты, белки и ферменты (резюме) Чтобы убедиться, что вы понимаете материал этой главы, вам следует просмотреть значения выделенных жирным шрифтом терминов в следующем резюме и спросить себя, как они соотносятся к темам в главе. Белок | Источник питания Белок является важным макроэлементом, но не все пищевые источники белка одинаковы, и вам может не понадобиться столько, сколько вы думаете.Изучите основы белковой пищи и составьте свой рацион с помощью здоровой белковой пищи. Перейти к: –Что такое белок? –Сколько мне нужно белка? –Это все о белковом «пакете» –Исследования белков и здоровья человека –Белковые продукты и планета – Итог: выбор здоровой белковой пищи — [Викторина] Проверьте свои знания о белках! Что такое белок? Белок содержится во всем теле — в мышцах, костях, коже, волосах и практически во всех других частях или тканях тела.Он составляет ферменты, которые запускают многие химические реакции, и гемоглобин, переносящий кислород в вашу кровь. По крайней мере, 10 000 различных белков делают вас тем, что вы есть, и удерживают вас в таком состоянии. Белок состоит из более чем двадцати основных строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку мы не храним аминокислоты, наш организм производит их двумя разными способами: либо с нуля, либо путем модификации других. Девять аминокислот — гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — известные как незаменимые аминокислоты, должны поступать с пищей. Сколько протеина мне нужно? Национальная академия медицины рекомендует взрослым получать минимум 0,8 грамма белка на каждый килограмм веса тела в день или чуть более 7 граммов на каждые 20 фунтов веса тела . [1] Для человека весом 140 фунтов это означает около 50 граммов белка в день. Для человека весом 200 фунтов это означает около 70 граммов белка в день. Национальная медицинская академия также устанавливает широкий диапазон допустимого потребления белка — от 10% до 35% калорий каждый день.Помимо этого, существует относительно мало достоверной информации об идеальном количестве белка в рационе или о самом здоровом целевом показателе калорий, вносимых белком. В анализе, проведенном в Гарварде среди более чем 130 000 мужчин и женщин, за которыми наблюдали до 32 лет, процент калорий от общего потребления белка не был связан с общей смертностью или конкретными причинами смерти. [2] Однако источник белка был важен. Что такое «полные» белки и сколько мне нужно? «Чистый» белок, полученный из растительной или животной пищи, вероятно, оказывает аналогичное воздействие на здоровье, хотя сочетание аминокислот может иметь последствия для здоровья.Некоторые белки, содержащиеся в пище, являются «полноценными», что означает, что они содержат все двадцать с лишним типов аминокислот, необходимых для производства нового белка в организме. Другие неполноценны, в них отсутствует одна или несколько из девяти незаменимых аминокислот, которые наш организм не может произвести с нуля или из других аминокислот. Продукты животного происхождения (мясо, птица, рыба, яйца и молочные продукты), как правило, являются хорошими источниками полноценного белка, в то время как продукты растительного происхождения (фрукты, овощи, зерна, орехи и семена) часто не имеют одного или нескольких незаменимых аминокислот. кислота.Те, кто воздерживается от продуктов животного происхождения, могут каждый день есть различные белковые растительные продукты, чтобы получить все аминокислоты, необходимые для производства нового белка, а также выбрать полноценные растительные белки, такие как семена киноа и чиа. Важно отметить, что миллионы людей во всем мире, особенно дети младшего возраста, не получают достаточного количества белка из-за отсутствия продовольственной безопасности. Последствия белковой недостаточности и недоедания варьируются по степени тяжести от задержки роста и потери мышечной массы до снижения иммунитета, ослабления сердца и дыхательной системы и смерти. Однако здоровые взрослые люди в США и большинстве других развитых стран редко испытывают дефицит, потому что в изобилии есть продукты растительного и животного происхождения, богатые белком. Фактически, многие в США потребляют более чем достаточно белка, особенно из продуктов животного происхождения. [3] Все о протеиновой «упаковке» Когда мы едим пищу, чтобы получить белок, мы также едим все, что с ней связано: различные жиры, клетчатку, натрий и многое другое. Именно этот протеиновый «пакет» может иметь значение для здоровья. В таблице ниже показаны образцы пищевых «упаковок», отсортированных по содержанию протеина, а также ряд компонентов, которые в них входят. Таблица: Сравнение протеиновых пакетов Чтобы назвать несколько примеров: Стейк из жареной вырезки весом 4 унции — отличный источник белка — его стоит около 33 граммов. Но он также содержит около 5 граммов насыщенных жиров. В стейке ветчины на 4 унции с 22 граммами белка всего 1,6 грамма насыщенных жиров, но при этом он содержит 1500 миллиграммов натрия. 4 унции жареной нерки на гриле содержат около 30 граммов белка с низким содержанием натрия и чуть более 1 грамма насыщенных жиров. Лосось и другая жирная рыба также являются отличными источниками жиров омега-3, которые особенно полезны для сердца. Чашка вареной чечевицы содержит около 18 граммов белка и 15 граммов клетчатки и практически не содержит насыщенных жиров или натрия. Исследования белков и здоровья Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что для нашего здоровья, вероятно, имеет значение источник белка (или белковая «упаковка»), а не количество белка.Вы можете изучить исследования, связанные с каждым заболеванием, на вкладках ниже, но вот вывод, основанный на фактах: употребление в пищу здоровых источников белка, таких как бобы, орехи, рыба или птица, вместо красного мяса и обработанного мяса может снизить риск нескольких заболеваний. и преждевременная смерть. Болезнь сердца Исследования, проведенные Гарвардской школой общественного здравоохранения Чана, показали, что регулярное употребление даже небольшого количества красного мяса, особенно обработанного красного мяса, связано с повышенным риском сердечных заболеваний и инсульта, а также с риском смерти. от сердечно-сосудистых заболеваний или по любой другой причине.[4-6] И наоборот, замена красного и обработанного красного мяса полезными источниками белка, такими как бобы, соевые продукты, орехи, рыба или птица, похоже, снижает эти риски. Одна из причин, по которой растительные источники белка связаны с более низким риском сердечно-сосудистых заболеваний по сравнению с белком из красного мяса и молочных продуктов, заключается в том, что эти белковые пакеты содержат разные типы жиров. Источники белка растительного происхождения являются более ненасыщенными, что снижает уровень холестерина ЛПНП — установленного фактора риска сердечных заболеваний. Также растительные источники не содержат холестерина.Другие факторы могут способствовать снижению риска, но это ключевой фактор. В ходе одного исследования 120 000 мужчин и женщин, участвовавших в обследовании здоровья медсестер и последующем обследовании медицинских работников, на протяжении более двух десятилетий. На каждые дополнительные 3 унции необработанного красного мяса, которые участники исследования потребляли каждый день, их риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний увеличивался на 13%. [5] Обработанное красное мясо было еще сильнее связано со смертью от сердечно-сосудистых заболеваний — и в меньших количествах: каждую дополнительную 1 штуку.Ежедневное употребление 5 унций обработанного красного мяса (эквивалент одного хот-дога или двух полосок бекона) было связано с 20% увеличением риска смерти от сердечно-сосудистых заболеваний. Сокращение употребления красного мяса может спасти жизни: исследователи подсчитали, что если бы все мужчины и женщины, участвовавшие в исследовании, сократили общее потребление красного и переработанного красного мяса до менее половины порции в день, каждый десятый смертельный случай от сердечно-сосудистых заболеваний имел бы было предотвращено. В другом исследовании с участием 43000 мужчин, в котором изучались как количество, так и источники белка, было обнаружено, что потребление общего белка было минимально связано с риском сердечных заболеваний, но потребление белка из красного мяса было связано с более высоким риском.[7] Другое исследование — первый метаанализ рандомизированных контролируемых испытаний, изучающих влияние красного мяса на здоровье путем замены его другими конкретными типами продуктов питания, — обнаружило, что диеты, в которых красное мясо заменяются полезными растительными белками, приводят к снижению факторов риска. при сердечно-сосудистых заболеваниях. [28] В исследование были включены данные 36 рандомизированных контролируемых испытаний с участием 1803 участника. Исследователи сравнили людей, которые придерживались диеты с красным мясом, с людьми, которые ели больше других видов пищи (т.е. курица, рыба, углеводы или растительные белки, такие как бобовые, соя или орехи), глядя на концентрацию холестерина, триглицеридов, липопротеинов в крови и артериальное давление — все это факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний. Исследователи обнаружили, что при сравнении диеты с красным мясом со всеми другими типами диет, вместе взятых, не было значительных различий в общем холестерине, липопротеинах или артериальном давлении, хотя диеты с более высоким содержанием красного мяса действительно приводили к более высоким концентрациям триглицеридов, чем диеты сравнения. . Однако исследователи обнаружили, что диета с более высоким содержанием высококачественных источников растительного белка, таких как бобовые, соя и орехи, приводит к более низким уровням как общего холестерина, так и холестерина ЛПНП («плохого») по сравнению с диетами с красным мясом. Что касается количества потребленного белка , равного , есть доказательства того, что диета с относительно высоким содержанием белка может быть полезной для сердца, если белок поступает из здорового источника. 20-летнее проспективное исследование с участием более 80000 женщин показало, что у тех, кто придерживался низкоуглеводной диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков, риск сердечных заболеваний на 30% ниже по сравнению с женщинами, которые ели высокоуглеводную пищу. , нежирные диеты.[8] Однако низкоуглеводная диета с высоким содержанием животных жиров или белков не обеспечивала такой защиты. Еще одно доказательство пользы здорового белка вместо углеводов для сердца было получено в рандомизированном исследовании, известном как «Исследование оптимального потребления макроэлементов для здоровья сердца» (OmniHeart). Здоровая диета, в которой часть углеводов заменяется здоровым белком (или здоровым жиром), лучше справляется с понижением артериального давления и вредным холестерином липопротеинов низкой плотности (ЛПНП), чем диета с более высоким содержанием углеводов.[9] Точно так же в исследовании по снижению веса «EcoAtkins» сравнивали вегетарианскую диету с низким содержанием жиров и высоким содержанием углеводов с веганской диетой с низким содержанием углеводов, которая была богата растительными белками и жирами. Хотя потеря веса на двух диетах была одинаковой, участники исследования, соблюдающие диету с высоким содержанием белка, отметили улучшение липидов в крови и артериального давления. [10] Конечно, иногда исследование генерирует заголовки, потому что оно дает противоположный результат. Например, одно исследование шведских женщин, которые придерживались диеты с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка, имели более высокие показатели сердечно-сосудистых заболеваний и смертности, чем те, кто придерживался диеты с низким содержанием белка и высоким содержанием углеводов.[11] Но в исследовании, в котором диета женщин оценивалась только один раз, а затем следовали за ними в течение 15 лет, не рассматривалось, какие типы углеводов или какие источники белка ели эти женщины. Это было важно, потому что большая часть женского белка поступала из животных источников. Диабет Опять же, источник белка имеет большее значение, чем количество белка, когда речь идет о риске диабета. Употребление большего количества красного мяса прогнозирует более высокий риск развития диабета 2 типа, в то время как употребление орехов, бобовых и птицы связано с меньшим риском. Исследование 2011 года показало, что люди, которые ели диету с высоким содержанием красного мяса, особенно переработанного красного мяса, имели более высокий риск диабета 2 типа, чем те, кто редко ел красное или переработанное мясо. [12] За каждую дополнительную порцию красного мяса или обработанного красного мяса в день, которое съели участники исследования, их риск диабета увеличивался на 12% и 32% соответственно. Исследователи также обнаружили, что замена порции красного мяса одной порцией орехов, обезжиренных молочных продуктов или цельнозерновых продуктов каждый день, по оценкам, снижает риск диабета 2 типа на 16-35%. Сопутствующее исследование также показало, что люди, которые начали есть больше красного мяса, чем обычно, имели на 50% более высокий риск развития диабета 2 типа в течение следующих четырех лет, и исследователи также обнаружили, что у тех, кто сократил потребление красного мяса, был на 14% ниже риск развития диабета 2 типа. риск диабета 2 типа в течение 10-летнего периода наблюдения. [13] Способ приготовления мяса также может повлиять на риск диабета 2 типа. В исследовании, в котором отслеживалось состояние здоровья более 289000 мужчин и женщин, исследователи обнаружили, что люди, которые чаще всего ели красное мясо и курицу, приготовленную при высоких температурах, были 1.Вероятность развития диабета 2 типа в 5 раз выше, чем у тех, кто меньше всего ел. Также был повышенный риск набора веса и развития ожирения у тех, кто часто использовал методы приготовления при высокой температуре, что могло способствовать развитию диабета. Следует отметить, что это исследование показало, что методы приготовления пищи могут способствовать риску диабета, помимо последствий употребления только мяса. [14] Подробнее об этом исследовании . Еще одно доказательство того, что источник белка имеет значение, получено в результате 20-летнего исследования, в котором изучалась взаимосвязь между низкоуглеводной диетой и диабетом 2 типа у женщин.Низкоуглеводные диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков были связаны с более низким риском развития диабета 2 типа. [15] Но низкоуглеводные диеты с высоким содержанием белков или жиров животного происхождения не показали этого преимущества. Для диабета 1 типа (ранее называвшегося ювенильным или инсулинозависимым диабетом) белки, обнаруженные в коровьем молоке, участвовали в развитии заболевания у детей с предрасположенностью к этому заболеванию, но исследования остаются безрезультатными.[16,17] Рак Когда дело доходит до рака, опять же, источник белка , кажется, имеет большее значение, чем количество. В исследовании медсестер и последующем исследовании медицинских работников каждая дополнительная порция в день красного мяса или обработанного красного мяса была связана с повышением риска смерти от рака на 10% и 16% соответственно. [5] В октябре 2015 года Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) пришло к выводу, что потребление переработанного мяса «канцерогенно для человека», а потребление красного мяса «вероятно, канцерогенно для человека».[18] Рабочая группа МАИР (состоящая из 22 ученых из десяти стран) пришла к таким выводам на основе оценки более 800 исследований. Выводы были в основном основаны на доказательствах колоректального рака . Данные также показали положительную связь между потреблением обработанного мяса и раком желудка , а также между потреблением красного мяса и раком поджелудочной железы и раком простаты . Исследование 2014 года также обнаружило связь между высоким потреблением красного мяса в подростковом возрасте и пременопаузальным раком груди, в то время как более высокое потребление птицы, орехов и бобовых было связано с более низким риском.Используя данные о состоянии здоровья 89000 женщин (в возрасте от 24 до 43 лет), за которыми наблюдали в течение 20-летнего периода, исследователи обнаружили на 22% более высокий риск рака груди у тех, кто ел 1,5 порции красного мяса в день во время учебы в средней школе. по сравнению с теми, у кого была только одна порция в неделю. Кажется, что каждая дополнительная ежедневная порция красного мяса увеличивает риск рака груди еще на 13%. [19] Способ приготовления мяса также может иметь значение для риска рака. При жарке при высокой температуре в мясе образуются потенциально вызывающие рак соединения, в том числе полициклические ароматические углеводороды и гетероциклические амины. Узнайте о полезных для здоровья блюдах на гриле. Преждевременная смерть В 2016 году исследователи проанализировали потребление белка более чем 131 000 женщин и мужчин в рамках исследования медсестер и последующего наблюдения медицинских работников. Проследив свой рацион в течение 32 лет, авторы обнаружили, что более высокое потребление красного мяса, особенно обработанных его разновидностей (колбаса, бекон, хот-доги, салями), было связано с умеренно более высоким риском смерти, в то время как более высокое потребление белка от растительной пищи несут меньший риск.[2] Подробнее об этом исследовании. Здоровье костей Перевариваемый белок выделяет кислоты в кровоток, которые организм обычно нейтрализует с помощью кальция и других буферных агентов. В результате ранние исследования предположили, что употребление большого количества белка требует гораздо большего количества кальция, который может быть извлечен из костей. Систематический обзор 2009 года показал, что этого не происходит. [20] Контроль веса Те же здоровые белковые продукты, которые являются хорошим выбором для профилактики заболеваний, также могут помочь в контроле веса.Опять же, имеет значение источник белка . Исследователи из Гарвардской школы общественного здравоохранения Чана наблюдали за диетой и образом жизни более 120 000 мужчин и женщин в течение 20 лет, изучая, как небольшие изменения способствовали увеличению веса с течением времени. [21] Те, кто ел больше красного и обработанного мяса в ходе исследования, набирали больше веса, примерно на один лишний фунт каждые четыре года, в то время как те, кто ел больше орехов в ходе исследования, набирали меньше веса, примерно на полфунта меньше каждый четыре года. Последующий подробный анализ этой когорты также показал, что употребление красного мяса, курицы с кожей и обычного сыра было связано с большим набором веса. Йогурт, арахисовое масло, грецкие орехи и другие орехи, курица без кожи, нежирный сыр и морепродукты были связаны с меньшим набором веса. [22] Другое исследование показало, что употребление примерно одной ежедневной порции фасоли, нута, чечевицы или гороха может увеличить чувство насыщения, что может привести к лучшему контролю веса и потере веса.[23] Нет нужды переусердствовать с белком. Хотя некоторые исследования показывают преимущества диеты с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов в краткосрочной перспективе (например, палеодиета), отказ от фруктов и цельнозерновых продуктов означает отсутствие здоровой клетчатки, витаминов, минералов и других фитонутриентов. Другие соображения, связанные с белком Определенные белки в пище и окружающей среде участвуют в пищевой аллергии, которая является чрезмерной реакцией иммунной системы (например, глютен и глютеновая болезнь). Медицинские журналы также пестрят сообщениями, связывающими аллергические реакции на определенные источники белка с различными состояниями (проблемы с дыханием, хронические проблемы с пищеварением и т. Д.). Яйца, рыба, молоко, арахис, древесные орехи и соевые бобы вызывают у некоторых людей аллергические реакции. Лица, у которых диагностированы определенные заболевания (например, заболевания почек и печени), должны контролировать потребление белка в соответствии с рекомендациями своего врача. Возможно, вы также слышали, что использование антибиотиков в производстве продуктов животного происхождения способствовало появлению «супербактерий» или штаммов бактерий, устойчивых к доступным в настоящее время антибиотикам.В 2016 году FDA объявило о добровольной программе по ограничению рутинного использования антибиотиков в производстве продуктов питания (например, введение антибиотиков здоровым животным, чтобы помочь им быстрее расти). [24] Как потребитель, вы, возможно, захотите найти продукты, выращенные без антибиотиков, если планируете есть мясо. У одних компаний этот язык есть на упаковке, у других — нет. Белковые продукты и планета Точно так же, как разные продукты питания могут по-разному влиять на здоровье человека, они также по-разному влияют на окружающую среду.Сельское хозяйство является основным источником выбросов парниковых газов (ПГ) во всем мире, накопление которых приводит к изменению климата с беспрецедентной скоростью в истории человечества. Однако не все продукты имеют одинаковое воздействие. Производство продуктов животного происхождения, как правило, имеет более высокие выбросы парниковых газов, чем производство продуктов растительного происхождения, а молочные продукты и особенно красное мясо (особенно говядина, баранина и коза) выделяются своим непропорциональным воздействием. Источник: Институт мировых ресурсов, www.wri.org/proteinscorecard Чтобы дать вам представление, эта «оценочная карта» от Института мировых ресурсов иллюстрирует различные выбросы парниковых газов на грамм протеина как из продуктов животного происхождения, так и из продуктов растительного происхождения. [25] При приготовлении всего одного фунта (454 грамма) ягненка образуется в пять раз больше парниковых газов, чем при приготовлении фунта курицы, и примерно в 30 раз больше, чем при приготовлении фунта чечевицы. [26] Только в США на говядину приходится 36% всех выбросов парниковых газов, связанных с пищевыми продуктами. [27] Помимо выбросов, важно также отметить, что производство продуктов питания предъявляет огромные требования к нашим природным ресурсам, поскольку сельское хозяйство является одним из основных факторов обезлесения, исчезновения видов, истощения и загрязнения пресной воды. Узнайте больше о влиянии различных продуктов на вашу тарелку. Итог Белок — ключевая часть любой диеты. В среднем человеку требуется около 7 граммов белка каждый день на каждые 20 фунтов веса тела. Поскольку белок содержится в большом количестве продуктов, многие люди могут легко достичь этой цели. Однако не все белковые «пакеты» созданы равными. Поскольку продукты содержат гораздо больше, чем белок, важно обращать внимание на то, что еще с ними связано. Вот почему тарелка здорового питания поощряет выбор здоровой белковой пищи. Основываясь на этом общем руководстве, вот несколько дополнительных деталей и советов по формированию своего рациона с оптимальным выбором белков: По возможности получайте белок из растений . Употребление в пищу бобовых (фасоль и горох), орехов, семян, цельного зерна и других растительных источников белка — это победа для вашего здоровья и здоровья всей планеты. Если большая часть вашего белка поступает из растений, убедитесь, что вы смешиваете свои источники, чтобы не пропустить «важные» компоненты белка.Хорошая новость заключается в том, что царство растений предлагает множество вариантов, которые можно смешивать и сочетать. Вот несколько примеров для каждой категории: Бобовые: чечевица, фасоль (адзуки, черная, фава, нут / гарбанзо, почка, лима, маш, пинто и т. Д.), Горох (зеленый, снежный, щелчковый, расколотый и т. Д.), Эдамаме / соевые бобы (и продукты из сои: тофу, темпе и др.), арахис. Орехи и семена: миндаль, фисташки, кешью, грецкие орехи, фундук, орехи пекан, семена конопли, семена тыквы и тыквы, семена подсолнечника, семена льна, семена кунжута, семена чиа. Цельнозерновые: камут, теф, пшеница, киноа, рис, дикий рис, просо, овес, гречка, Другое: Хотя многие овощи и фрукты содержат определенный уровень белка, его обычно меньше, чем в других растительных продуктах. Некоторые примеры с более высоким содержанием белка включают кукурузу, брокколи, спаржу, брюссельскую капусту и артишоки. Простые стратегии для создания сытных, вкусных и даже недорогих блюд на растительной основе. Обновите источники животного белка . Когда речь идет о продуктах животного происхождения, особенно важно учитывать белковый состав: Как правило, лучше всего подходят мясо птицы (курица, индейка, утка) и различные морепродукты (рыба, ракообразные, моллюски). Яйца тоже могут быть хорошим выбором. Если вам нравится молочных продуктов , лучше всего делать это в умеренных количествах (подумайте, что ближе к 1-2 порциям в день; добавление йогурта, вероятно, будет лучшим выбором, чем получение всех порций из молока или сыра). Красное мясо , которое включает необработанную говядину, свинину, баранину, телятину, баранину и козлятину, следует потреблять в более ограниченных количествах. Если вам нравится красное мясо, подумайте о том, чтобы есть его в небольших количествах или только в особых случаях. Обработанные мясные продукты , такие как бекон, хот-доги, колбасы и мясное ассорти, следует избегать. Хотя эти продукты часто делаются из красного мяса, обработанное мясо также включает такие продукты, как бекон из индейки, куриные колбасы и нарезанные кусочками курицу и ветчину.(Обработанное мясо относится к любому мясу, которое было «преобразовано путем соления, консервирования, ферментации, копчения или других процессов для улучшения вкуса или улучшения консервации» [18]). Хотите уменьшить количество красного и обработанного мяса, но не знаете, с чего начать? Вот несколько подходов к сокращению потребления при сохранении насыщенности и вкуса блюд. Просто найдите свою «отправную точку» и двигайтесь вперед, используя подходящие для вас стратегии: Оцените, как часто вы едите красное мясо, и посмотрите, может ли одна из этих стратегий помочь вам найти способ немного сократить. Если вы думаете о еде из красного мяса, подумайте, можете ли вы заменить ее лучшим вариантом, например, птицей или морепродуктами. Этот подход способствует развитию здоровой растительной пищи, такой как бобы, орехи, цельнозерновые и другие овощи, но при этом дает возможность включить в рацион некоторые из ваших любимых продуктов животного происхождения. Проверьте свои знания о белках! Готовы узнать, что вы знаете о белке и здоровой белковой пище? Попробуйте эту викторину из 10 вопросов, чтобы узнать: Ссылки Национальные академии медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов). Song M, Fung TT, Hu FB, Willett WC, Longo VD, Chan AT, Giovannucci EL. Связь потребления животного и растительного белка со смертностью от всех причин и от конкретных причин. Внутренняя медицина JAMA . 2016 1 октября; 176 (10): 1453-63. Fehrenbach KS, Righter AC, Santo RE. Критический анализ доступных источников данных для оценки потребления мяса и белка в США. Общественное здравоохранение, питание . 2016 июн; 19 (8): 1358-67. Бернштейн А.М., Сан К., Ху Ф. Б., Штампфер М. Дж., Мэнсон Дж. Э., Виллетт В. Основные источники белка в пище и риск ишемической болезни сердца у женщин. Тираж . 31 августа 2010 г .; 122 (9): 876-83. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Stampfer MJ, Willett WC, Hu FB. Потребление красного мяса и смертность: результаты 2 проспективных когортных исследований. Архив внутренней медицины . 2012 9 апреля; 172 (7): 555-63. Bernstein AM, Pan A, Rexrode KM, Stampfer M, Hu FB, Mozaffarian D, Willett WC. Источники диетического белка и риск инсульта у мужчин и женщин. Ход . 2011 1 января: СТРОКЕГА-111. Preis SR, Stampfer MJ, Spiegelman D, Willett WC, Rimm EB. Диетический белок и риск ишемической болезни сердца у мужчин среднего возраста–. Американский журнал клинического питания . 2010 29 сентября; 92 (5): 1265-72. Halton TL, Willett WC, Liu S, Manson JE, Albert CM, Rexrode K, Hu FB.Оценка низкоуглеводной диеты и риск ишемической болезни сердца у женщин. Медицинский журнал Новой Англии . 2006 9 ноября; 355 (19): 1991-2002. Appel LJ, Sacks FM, Carey VJ, Obarzanek E, Swain JF, Miller ER, Conlin PR, Erlinger TP, Rosner BA, Laranjo NM, Charleston J. Влияние потребления белков, мононенасыщенных жиров и углеводов на артериальное давление и липиды сыворотки крови : результаты рандомизированного исследования OmniHeart. JAMA . 2005 16 ноября; 294 (19): 2455-64. Jenkins DJ, Wong JM, Kendall CW, Esfahani A, Ng VW, Leong TC, Faulkner DA, Vidgen E, Greaves KA, Paul G, Singer W.Влияние низкоуглеводной («Эко-Аткинса») диеты на основе растений на массу тела и концентрацию липидов в крови у субъектов с гиперлипидемией. Архив внутренней медицины . 2009 г. 8 июня; 169 (11): 1046-54. Lagiou P, Sandin S, Lof M, Trichopoulos D, Adami HO, Weiderpass E. Низкоуглеводная диета с высоким содержанием белка и частота сердечно-сосудистых заболеваний у шведских женщин: проспективное когортное исследование. BMJ . 26 июня 2012 г .; 344: e4026. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Потребление красного мяса и риск диабета 2 типа: 3 группы взрослых в США и обновленный метаанализ -. Американский журнал клинического питания . 2011 10 августа; 94 (4): 1088-96. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35. Халтон Т.Л., Лю С., Мэнсон Дж. Э., Ху Ф. Б. Оценка низкоуглеводной диеты и риск диабета 2 типа у женщин–. Американский журнал клинического питания . 2008 1 февраля; 87 (2): 339-46. Åkerblom HK, Vaarala O, Hyöty H, Ilonen J, Knip M. Факторы окружающей среды в этиологии диабета 1 типа. Американский журнал медицинской генетики . 2002 30 мая; 115 (1): 18-29. Vaarala O, Ilonen J, Ruohtula T, Pesola J, Virtanen SM, Härkönen T, Koski M, Kallioinen H, Tossavainen O, Poussa T, Järvenpää AL. Удаление бычьего инсулина из смеси коровьего молока и раннее инициирование бета-клеточного аутоиммунитета в пилотном исследовании FINDIA. Архив педиатрии и подростковой медицины . 2012 1 июля; 166 (7): 608-14. Bouvard V, Loomis D, Guyton KZ, Grosse Y, El Ghissassi F, Benbrahim-Tallaa L, Guha N, Mattock H, Straif K.Канцерогенность употребления в пищу красного и обработанного мяса. Ланцет Онкология . 2015 1 декабря; 16 (16): 1599-600. Фарвид М.С., Чо Э, Чен В.Й., Элиассен А.Х., Виллетт В. Потребление мяса подростками и риск рака груди. Международный журнал рака . 2015 15 апреля; 136 (8): 1909-20. Дарлинг А.Л., Миллуорд ди-джей, Торгерсон ди-джей, Хьюитт CE, Ланхэм-Нью С.А. Диетический белок и здоровье костей: систематический обзор и метаанализ–. Американский журнал клинического питания .2009 4 ноября; 90 (6): 1674-92. Mozaffarian D, Hao T., Rimm EB, Willett WC, Hu FB. Изменения в диете и образе жизни и длительное увеличение веса у женщин и мужчин. Медицинский журнал Новой Англии . 2011, 23 июня; 364 (25): 2392-404. Smith JD, Hou T., Ludwig DS, Rimm EB, Willett W, Hu FB, Mozaffarian D. Изменения в потреблении белковой пищи, количества и качества углеводов, а также долгосрочные изменения веса: результаты трех предполагаемых когорт -. Американский журнал клинического питания .2015 8 апреля; 101 (6): 1216-24. Ли СС, Кендалл К.В., де Соуза Р.Дж., Джаялат В.Х., Козма А.И., Ха В., Миррахими А., Кьявароли Л., Огюстин Л.С., Бланко Мехиа С., Лейтер Л.А. Зернобобовые, сытость и прием пищи: систематический обзор и метаанализ испытаний острого кормления. Ожирение . 2014 августа; 22 (8): 1773-80. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Стратегия FDA по устойчивости к противомикробным препаратам — вопросы и ответы. https://www.fda.gov/animalveterinary/guidancecomplianceenforcement/guidanceforindustry/ucm216939.htm. Дата обращения 06.11.2018. Институт мировых ресурсов. Карта показателей белка. https://www.wri.org/resources/data-visualizations/protein-scorecard. Дата обращения 06.11.2018. Кулинарный институт Америки и Гарвард T.H. Школа общественного здравоохранения Чан. Меню изменений: Годовой отчет за 2016 год. http://www.menusofchange.org/ Heller MC, Keoleian GA. Оценки выбросов парниковых газов при выборе диеты и потери продуктов питания в США. Журнал промышленной экологии .2015 июн; 19 (3): 391-401. Guasch-Ferré M, Satija A, Blondin S, Janiszewski M, Emlen E, O’Connor L, Campbell W., Hu F, Willett W., Stampfer M. Мета-анализ рандомизированных контролируемых испытаний потребления красного мяса в сравнении с различными Диеты сравнения по факторам риска сердечно-сосудистых заболеваний. Тираж . 2019 1 апреля; 139 (15): 1828-45. * Раскрытие информации: доктор Ху получил исследовательскую поддержку от Комиссии по орехам Калифорнии. Доктор Кэмпбелл сообщил о получении исследовательской поддержки от Национальных институтов здоровья (стипендия T32 для Лорен О’Коннор), Американского совета по яйцам — Центра питания яиц, Программы проверки говядины, Национального совета по молочным продуктам, Программы проверки свинины и Barilla Group.Доктор Кэмпбелл также сообщил о работе в Консультативном комитете по диетическим рекомендациям 2015 года. Доктор Сатия является сотрудником Analysis Group, Inc. Остальные авторы заявляют об отсутствии конфликтов. Условия использования Содержание этого веб-сайта предназначено для образовательных целей и не предназначено для предоставления личных медицинских консультаций. Вам следует обратиться за советом к своему врачу или другому квалифицированному поставщику медицинских услуг с любыми вопросами, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья. Никогда не пренебрегайте профессиональным медицинским советом и не откладывайте его обращение из-за того, что вы прочитали на этом веб-сайте.Nutrition Source не рекомендует и не одобряет какие-либо продукты. Глава 2: Структура белка — химия Глава 2: Структура белка 2.1 Структура и свойства аминокислот 2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка 2.3 Структура вторичного белка 2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы 2.5 Структура третичного и четвертичного белка 2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков 2.7 Ссылки 2.1 Структура и свойства аминокислот Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами.Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры альфа-аминокислот, расположенные в линейной последовательности и связанные друг с другом ковалентными связями. Структура альфа-аминокислот Основными строительными блоками белков являются альфа (α) аминокислот . Как следует из их названия, они содержат функциональную группу карбоновой кислоты и функциональную группу амина.Обозначение альфа используется, чтобы указать, что эти две функциональные группы отделены друг от друга одной углеродной группой. Помимо амина и карбоновой кислоты, альфа-углерод также присоединен к водороду и одной дополнительной группе, которая может различаться по размеру и длине. На схеме ниже эта группа обозначена как R-группа. В живых организмах в качестве строительных блоков белка используются 20 аминокислот. Они отличаются друг от друга только положением R-группы. Основная структура аминокислоты показана ниже: Рисунок 2.1 Общая структура альфа-аминокислот Всего 20 альфа-аминокислот обычно включаются в белковые структуры (рис. 2.x). Различные R-группы имеют разные характеристики в зависимости от природы атомов, включенных в функциональные группы. Есть R-группы, которые преимущественно содержат углерод и водород и очень неполярны или гидрофобны. Другие содержат полярные незаряженные функциональные группы, такие как спирты, амиды и тиолы. Некоторые аминокислоты являются основными (содержащие функциональные аминогруппы) или кислотными (содержащими функциональные группы карбоновых кислот).Эти аминокислоты способны образовывать полные заряды и могут взаимодействовать с ионами. Каждая аминокислота может быть сокращена с использованием трехбуквенного и однобуквенного кода. Рис. 2.2 Структура 20 альфа-аминокислот, используемых в синтезе белка. R-групп обозначены обведенными / окрашенными участками каждой молекулы. Цвета указывают на определенные классы аминокислот: гидрофобные — зеленый и желтый, гидрофильные полярные незаряженные — оранжевый, гидрофильные кислые — синие, гидрофильные основные — розовые. Щелкните здесь, чтобы загрузить версию таблицы аминокислот Неполярные (гидрофобные) аминокислоты Неполярные аминокислоты можно в значительной степени подразделить на два более конкретных класса: алифатические аминокислоты , , , и ароматические аминокислоты , , , . , , алифатические аминокислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин) обычно содержат разветвленные углеводородные цепи, от самого простого глицина до более сложных структур лейцина и валина.Пролин также классифицируется как алифатическая аминокислота, но обладает особыми свойствами, поскольку углеводородная цепь циклизована с концевым амином, создавая уникальную 5-членную кольцевую структуру. Как мы увидим в следующем разделе, посвященном первичной структуре, пролин может значительно изменить трехмерную структуру из-за структурной жесткости кольцевой структуры, когда он включен в полипептидную цепь и обычно обнаруживается в областях белка, где возникают складки или повороты. Ароматические аминокислоты , (фенилаланин, тирозин и триптофан), , как следует из их названия, содержат ароматические функциональные группы в своей структуре, что делает их в значительной степени неполярными и гидрофобными из-за высокого содержания углерода / водорода. Однако следует отметить, что гидрофобность и гидрофильность представляют собой скользящую шкалу, и каждая из различных аминокислот может иметь разные физические и химические свойства в зависимости от своей структуры. Например, гидроксильная группа, присутствующая в тирозине, увеличивает его реакционную способность и растворимость по сравнению с фенилаланином. Метионин, одна из серосодержащих аминокислот , обычно классифицируется как неполярные, гидрофобные аминокислоты, поскольку концевая метильная группа создает функциональную группу тиоэфира, которая обычно не может образовывать постоянный диполь внутри молекулы и сохраняет низкую растворимость. Полярные (гидрофильные) аминокислоты Полярные гидрофильные аминокислоты можно подразделить на три основных класса: полярные незаряженные, кислотные и основные функциональные группы.В пределах полярного незаряженного класса боковые цепи содержат гетероатомы (O, S или N), которые способны образовывать постоянные диполи в R-группе. К ним относятся гидроксил- и сульфоксил-содержащие аминокислоты, серин, треонин и цистеин , и амидсодержащие аминокислоты , , глутамин и аспаригин. Две аминокислоты, глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат) составляют кислые аминокислоты и содержат боковые цепи с функциональными группами карбоновых кислот, способными полностью ионизоваться в растворе.Основные аминокислоты , лизин, аргинин и гистидин содержат функциональные аминогруппы, которые можно протонировать для обеспечения полного заряда. Многие из аминокислот с гидрофильными R-группами могут участвовать в активном сайте ферментов. Активный центр — это часть фермента, которая напрямую связывается с субстратом и осуществляет реакцию. Белковые ферменты содержат каталитических групп , состоящих из R-групп аминокислот, которые способствуют образованию и разрушению связей.Аминокислоты, которые играют значительную роль в специфичности связывания активного сайта, обычно не примыкают друг к другу в первичной структуре, но образуют активный сайт в результате сворачивания при создании третичной структуры, как вы увидите позже в глава. Белковые структуры, построенные из основных аминокислот, могут состоять из сотен аминокислот. Таким образом, для простоты 20 аминокислот, используемых для синтеза белка, имеют аббревиатуры как трехбуквенного, так и однобуквенного кода (Таблица 2.1). Эти сокращения обычно используются для обозначения белковых последовательностей в биоинформатических и исследовательских целях. Таблица 2.1 Сокращения для α-аминокислот Мысленный вопрос: Триптофан содержит функциональную группу амина, почему триптофан не является основным? Ответ: Триптофан содержит индольную кольцевую структуру, которая включает функциональную группу амина. Однако из-за близости и электроноакцепторной природы ароматической кольцевой структуры неподеленная пара электронов на азоте недоступна для принятия протона.Вместо этого они участвуют в образовании связей p- в нескольких различных резонансных структурах, возможных для индольного кольца. На рис. 2.3A показаны четыре возможные резонансные структуры для индола. И наоборот, в структуре имидазольного кольца, обнаруженной в гистидине, есть два атома азота, один из которых участвует в образовании резонансных структур (азот № 1 на рисунке 2.3B) и не может принимать протон, а другой (азот № 3 ), которая имеет неподеленную пару электронов, которая может принять протон. Рис. 2.3 Сравнение структурной доступности неподеленной пары электронов на азоте для принятия протона в кольцевой структуре индола и иммидизола . (A) Показаны четыре резонансные структуры индольной кольцевой структуры, демонстрирующие, что неподеленная пара электронов на азоте участвует в образовании pi -связей. (B) Кольцевая структура имидазола имеет один азот (1), который участвует в резонансных структурах (не показаны) и не может принимать протон, в то время как второй азот (3) имеет неподеленную пару электронов, доступных для принятия протона. как показано. Работай самостоятельно: В приведенном выше примере опишите с помощью химической диаграммы, почему амидные атомы азота, содержащиеся в аспарагине и глутамине, не являются основными. Альфа-аминокислоты — хиральные молекулы Если вы изучите структуру альфа-углерода в каждой из аминокислот, вы заметите, что все аминокислоты, за исключением глицина, являются хиральными молекулами (Рисунок 2.4) Хиральная молекула — это молекула, которая не накладывается на свое зеркальное отображение. Подобно левой и правой руке с большим пальцем и пальцами в одном и том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми, к хиральным молекулам прикреплены одни и те же элементы в одном и том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми. Варианты зеркального отображения хиральных молекул имеют физические свойства, которые почти идентичны друг другу, что очень затрудняет их различение или разделение.Из-за этой природы им дано специальное название стереоизомера — энантиомеры , и фактически сами соединения получили такое же название! Эти молекулы действительно различаются тем, как они вращают простой поляризованный свет, и тем, как они реагируют и взаимодействуют с биологическими молекулами. Молекулы, вращающие свет в правостороннем направлении, называются правовращающими и обозначаются буквой D. Молекулы, которые вращают свет в левом направлении, называются левовращающими и обозначаются буквой L, чтобы отличить один энантиомер от другого.D- и L-формы аланина показаны на рисунке 2.4B. Хотя большинство аминокислот могут существовать как в левосторонней, так и в правосторонней формах, жизнь на Земле состоит почти исключительно из левосторонних аминокислот. Протеогенные аминокислоты, включенные в белки рибосомами, всегда находятся в L-конформации. Некоторые бактерии могут включать D-аминокислоты в пептиды, не кодируемые рибосомами, но D-аминокислоты в природе используются редко. Интересно, что когда мы обсудим структуру сахаров в главе XX, мы обнаружим, что сахара, которые включены в углеводные структуры, почти исключительно находятся в D-конформации.Никто не знает, почему это так. Однако доктор. Джон Кронин и Сандра Пиццарелло показали, что из аминокислот, которые падают на Землю из космоса на метеоритах, больше находится в L-конформации, чем в D-конформации. Таким образом, то, что мы состоим преимущественно из L-аминокислот, может быть связано с аминокислотами из космоса. Почему аминокислоты в космосе благоприятствуют L-конформации? Никто точно не знает, но известно, что излучение также может существовать в левосторонней и правосторонней формах. Итак, есть теория под названием гипотеза Боннера , которая предполагает, что преобладающие формы излучения в космосе (т. Е.от вращающейся нейтронной звезды, например) может привести к селективному образованию гомохиральных молекул, таких как L-аминокислоты и D-сахара. Это все еще спекулятивно, но недавние открытия метеоритов делают эту гипотезу гораздо более правдоподобной. Рисунок 2.4 Хиральность аминокислот. За исключением простейшей аминокислоты, глицина, все другие аминокислоты, которые включены в белковые структуры, имеют хиральную природу. (A) Демонстрирует хиральность структуры основной альфа-аминокислоты при использовании неспецифической R-группы.(B) Пара энантиомеров D- и L-аланина, верхняя диаграмма представляет модель шара и клюшки, а нижняя диаграмма представляет линейную структуру. Изображение (A) из NASA Обратите внимание, что обозначения D и L — это особые термины, используемые для того, как молекула вращает простой поляризованный свет. Это не означает абсолютную стереоконфигурацию молекулы. Абсолютная конфигурация относится к пространственному расположению атомов хирального молекулярного объекта (или группы) и его стереохимическому описанию. E.грамм. R или S , имея в виду Rectus или Sinister , соответственно. Абсолютные конфигурации хиральной молекулы (в чистом виде) чаще всего получают с помощью рентгеновской кристаллографии. Альтернативными методами являются оптическая вращательная дисперсия, колебательный круговой дихроизм, использование реагентов хирального сдвига в протонном ЯМР и визуализации кулоновского взрыва. После получения абсолютной конфигурации назначение R или S основывается на правилах приоритета Кан – Ингольда – Прелога, , которые можно просмотреть, перейдя по ссылке и на рисунке 2.5. Все хиральные аминокислоты, кроме цистеина, также находятся в S-конформации. Цистеин содержит атом серы, из-за чего R-группа имеет более высокий приоритет, чем функциональная группа карбоновой кислоты, что приводит к R-конформации для абсолютной стереохимии. Однако цистеин действительно вращает простой поляризованный свет в левовращающем или левовращающем направлении. Таким образом, R- и S-обозначения не всегда соответствуют D- и L-конформации. Рисунок 2.5 Абсолютная конфигурация определяется обозначениями Rectus (R) и Sinister (S). В системе Кан-Ингольда Прелога для наименования хиральных центров группы, присоединенные к хиральному центру, ранжируются в соответствии с их атомным номером, причем наивысший атомный номер получает наивысший приоритет (A на диаграмме выше), а наименьший атомный номер получает наименьший приоритет (D на диаграмме выше). Затем зритель с самым низким приоритетом не видит, чтобы правильно сориентировать молекулу для дальнейшей оценки.Затем отслеживается путь приоритетов №1, №2 и №3 (соответствующих A, B и C выше). Если путь идет по часовой стрелке, хиральному центру присваивается R-обозначение, тогда как если путь идет против часовой стрелки, ему присваивается S-обозначение. Изображение из Википедия Аминокислоты — цвиттерионы В химии цвиттер-ион представляет собой молекулу с двумя или более функциональными группами, из которых по крайней мере одна имеет положительный, а другая отрицательный электрический заряд, а суммарный заряд всей молекулы равен нулю при определенном pH.Поскольку они содержат по крайней мере один положительный и один отрицательный заряд, цвиттерионы также иногда называют внутренними солями . Заряды на различных функциональных группах уравновешивают друг друга, и молекула в целом может быть электрически нейтральной при определенном pH. Значение pH, при котором это происходит, известно как изоэлектрическая точка –. В отличие от простых амфотерных соединений, которые могут образовывать только или катионную или анионную разновидность, цвиттерион одновременно имеет оба ионных состояния.Аминокислоты являются примерами цвиттерионов (рис. 2.6). Эти соединения содержат аммонийную и карбоксилатную группы, и их можно рассматривать как возникающие в результате своего рода внутримолекулярной кислотно-основной реакции: аминогруппа депротонирует карбоновую кислоту. Рисунок 2.6 Аминокислоты — это цвиттерионы. Аминокислота содержит как кислотные (фрагмент карбоновой кислоты), так и основные (фрагмент амина) центры. Изомер справа — это цвиттерионная форма. Поскольку аминокислоты являются цвиттер-ионами, и некоторые из них также содержат потенциал для ионизации в своих R-группах, их состояние заряда in vivo , и, таким образом, их реакционная способность может варьироваться в зависимости от pH, температуры и сольватационного статуса локальных микросреда, в которой они расположены.Таблица стандартных значений pK и для аминокислот показана в таблице 2.1 и может использоваться для прогнозирования состояния ионизации / заряда аминокислот и полученных ими пептидов / белков. Однако следует отметить, что статус сольватации в микроокружении аминокислоты может изменять относительные значения pK a этих функциональных групп и обеспечивать уникальные реакционные свойства в активных центрах ферментов (таблица 2.1). Более подробное обсуждение эффектов десольватации будет дано в главе XX, посвященной механизмам ферментативных реакций. Таблица 2.1 Версия для печати значений pKa Как видно из таблицы 2.1, семь аминокислот содержат R-группы с ионизируемыми боковыми цепями и обычно находятся в активных центрах ферментов. Напомним, что pK a определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы ионизируемой функциональной группы в молекуле существуют в равных концентрациях. Таким образом, когда функциональная группа сдвигается выше или ниже ее значения pK на , произойдет сдвиг в концентрациях ионизированных и неионизированных форм в пользу одного состояния по сравнению с другим.На рис. 2.7 показаны различные R-группы в их неионизированном и ионизированном состояниях и их предпочтительные состояния выше или ниже значения pK a . Рис. 2.7 Ионизируемые функциональные группы в общих аминокислотах. Во всех аминокислотах как функциональная группа карбоновой кислоты (C-конец), так и функциональная группа амина (N-конец) способны к ионизации. Кроме того, семь аминокислот (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и цистеин) также содержат ионизируемые функциональные группы в своих R-группах.Предпочтительные состояния функциональной группы показаны либо выше, либо ниже их соответствующих значений pK a . Обычно ионизируемая группа будет благоприятствовать протонированному состоянию в условиях pH ниже ее соответствующих значений pK a и будет благоприятствовать депротонированному состоянию в условиях pH выше ее соответствующего значения pK a . Таким образом, значения pK a могут использоваться для помощи в прогнозировании общих зарядовых состояний аминокислот и их результирующих пептидов / белков в определенной среде.Например, если мы посмотрим на кривую титрования основной аминокислоты, гистидина (рис. 2.8). При достижении каждого pK a состояние заряда аминокислоты изменяется в пользу депротонированного состояния. Таким образом, гистидин будет медленно прогрессировать от общего заряда +2 при очень низком pH (полностью протонированный) до общего заряда -1 при очень высоком pH (полностью депротонирован). Рис. 2.8 Состояние ионизации гистидина в средах с различным pH. (A) Кривая титрования гистидина от низкого pH до высокого pH.Указывается каждая точка эквивалентности (pK a ). (B) Показывает благоприятное состояние ионизации гистидина после прохождения каждого pK значения . Изображение адаптировано из Л. Ван Уоррен Дополнительная практика: Нарисуйте глутаминовую кислоту и спрогнозируйте общее состояние заряда аминокислоты при pH = 1, pH = 3, pH = 7 и pH = 12. Образование цистеиновой и дисульфидной связи Цистеин также является уникальной аминокислотой, поскольку эта боковая цепь способна подвергаться обратимой окислительно-восстановительной ( редокс ) реакции с другими остатками цистеина, создавая ковалентную дисульфидную связь в окисленном состоянии (Рисунок 2.9). Вспомните, что когда молекулы окисляются, они теряют электроны, а когда молекулы восстанавливаются, они приобретают электроны. Во время биологических окислительно-восстановительных реакций ионы водорода ( протонов, ) часто удаляются с электронами из молекулы во время окисления и возвращаются во время восстановления. Таким образом, если реакция теряет или набирает протоны, это хороший признак того, что она также теряет или набирает электроны и что происходит окислительно-восстановительная реакция.Таким образом, получение или потеря протонов может быть простым способом идентифицировать этот тип реакции. Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью образования трехмерной структуры белков и поэтому могут сильно влиять на функцию получаемого белка. В клеточных системах образование / разрыв дисульфидной связи является ферментно-опосредованной реакцией и может использоваться в качестве механизма для контроля активности белка. Дисульфидные связи будут обсуждаться более подробно в разделе 2.xx данной главы и в главе XX. Рис. 2.9 Цистеин может окисляться с образованием дисульфидных связей. Во время образования дисульфидной связи два цистеина окисляются с образованием молекулы цистина. Это требует потери двух протонов и двух электронов. назад к началу 2.2 Образование пептидных связей и структура первичного белка В клеточных системах белки связаны между собой большим ферментным комплексом, который содержит смесь РНК и белков.Этот комплекс называется рибосомой . Таким образом, поскольку аминокислоты связаны друг с другом, чтобы сформировать определенный белок, они расположены в очень определенном порядке, который диктуется генетической информацией, содержащейся в молекуле информационной РНК (мРНК). Этот специфический порядок аминокислот известен как первичная последовательность белка . Механизм трансляции, используемый рибосомой для синтеза белков, будет подробно рассмотрен в главе XX.В этой главе основное внимание будет уделено химической реакции, происходящей во время синтеза, и физическим свойствам полученных пептидов / белков. Первичная последовательность белка связана вместе с использованием синтеза дегидратации (потеря воды), которые объединяют карбоновую кислоту вышележащей аминокислоты с аминогруппой нижележащей аминокислоты с образованием амидной связи (рис. 2.10). ). Аналогично, обратная реакция — гидролиз и требует включения молекулы воды для разделения двух аминокислот и разрыва амидной связи.Примечательно, что рибосома служит ферментом, который опосредует реакции синтеза дегидратации, необходимые для построения молекул белка, тогда как класс ферментов, называемых протеазами , , необходим для гидролиза белка. В белковых структурах амидная связь между аминокислотами известна как пептидная связь . Последующие аминокислоты будут добавлены на конце карбоновой кислоты растущего белка.Таким образом, белки всегда синтезируются направленным образом, начиная с амина и заканчивая хвостом карбоновой кислоты. Новые аминокислоты всегда добавляются к хвосту карбоновой кислоты, а не к амину первой аминокислоты в цепи. Направленность синтеза белка определяется рибосомой и известна как синтез N- в C . Рисунок 2.10 Формирование пептидной связи. Добавление двух аминокислот для образования пептида требует синтеза дегидратации. Как отмечалось выше в разделе цвиттерионов, амидные связи имеют резонансную структуру, которая не позволяет атомной неподеленной паре электронов действовать как основание (рис. 2.11). Рисунок 2.11 Резонансная структура амида. Во время амидного резонанса неподеленные пары электронов из азота участвуют в образовании pi -связи с карбонильным углеродом, образующим двойную связь. Таким образом, амидные атомы азота не являются основными. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p- . Фотография В.К. Чанг Вместо этого они участвуют в образовании связи — с карбонильным углеродом. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи pi- . Это создает фиксированные физические положения R-групп в растущем пептиде либо в конформации цис, или транс . Поскольку R-группы могут быть довольно объемными, они обычно чередуются по обе стороны от растущей белковой цепи в конформации транс .Конформация цис предпочтительна только с одной конкретной аминокислотой, пролином . Это связано с циклической структурой R-группы пролина и стерическими препятствиями, которые возникают, когда пролин принимает конформацию trans (рис. 2.12). Таким образом, остатки пролина могут иметь большое влияние на трехмерную структуру полученного пептида. Рисунок 2.12. Конформация Cis и Trans R-групп аминокислот. Верхняя диаграмма отображает конформации цис и транс двух соседних аминокислот, обозначенных как X и Y, которые обозначают любую из 20 аминокислот, за исключением пролина. В конформации trans R-группа из аминокислоты X повернута в сторону и находится на другой стороне молекулы по сравнению с R-группой из аминокислоты Y. Эта конформация дает наименьшее количество стерических препятствий по сравнению с конформация цис , в которой R-группы расположены с одной стороны и в непосредственной близости друг от друга.На нижней диаграмме любая аминокислота X расположена перед остатком пролина. Из-за циклизации пролиновой R-группы с амидным азотом в основной цепи это смещает положение пролиновой R-группы, чтобы она была ближе к R-группе от аминокислоты X, когда она принимает конформацию trans . Таким образом, пролин отдает предпочтение конформации цис-, которая имеет меньшие стерические препятствия. Белки — очень большие молекулы, содержащие много аминокислотных остатков, связанных вместе в очень определенном порядке.Белки имеют размер от 50 аминокислот до самого большого известного белка, содержащего 33 423 аминокислоты. Макромолекулы, содержащие менее 50 аминокислот, известны как пептиды (рис. 2.13). Рис. 2.13. Пептиды и белки — это макромолекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот, соединенных вместе амидными связями. Порядок и природа аминокислот в первичной последовательности белка определяют структуру укладки белка на основе окружающей среды белка (то есть, если он находится внутри клетки, он, вероятно, окружен водой в очень полярной среде. , тогда как если белок встроен в плазматическую мембрану, он будет окружен очень неполярными углеводородными хвостами). Благодаря большому количеству аминокислот, которые могут быть включены в каждую позицию в белке, существуют миллиарды различных возможных комбинаций белков, которые можно использовать для создания новых белковых структур! Например, подумайте о трипептиде, полученном из этого пула аминокислот. В каждой позиции есть 20 различных опций, которые могут быть включены. Таким образом, общее возможное количество образующихся трипептидов составило бы 20 X 20 X 20 или 20 3 , что равняется 8000 различных вариантов трипептидов! А теперь подумайте, сколько вариантов было бы для небольшого пептида, содержащего 40 аминокислот.Было бы 20 40 вариантов, или ошеломляющие 1,09 X 10 52 возможных вариантов последовательности! Каждый из этих вариантов будет различаться по общей форме белка, поскольку природа боковых цепей аминокислот помогает определить взаимодействие белка с другими остатками в самом белке и с окружающей его средой. Характер аминокислот по всему белку помогает белку складываться и формировать его трехмерную структуру. Именно эта трехмерная форма требуется для функциональной активности белка (т.е. форма белка = функция белка ). Для белков, находящихся в водной среде клетки, гидрофобные аминокислоты часто находятся внутри структуры белка, тогда как водолюбивые гидрофильные аминокислоты будут на поверхности, где они могут связываться водородом и взаимодействовать с молекулами воды. Пролин уникален, потому что он имеет единственную R-группу, которая образует циклическую структуру с аминогруппой в основной цепи. Эта циклизация заставляет пролин принимать конформацию цис , а не конформацию транс в основной цепи.Этот сдвиг в структуре часто означает, что пролины представляют собой положения, в которых происходят изгибы или изменения направления внутри белка. Метионин уникален тем, что он служит исходной аминокислотой почти для всех многих тысяч белков, известных в природе. Цистеины содержат тиоловые функциональные группы и, таким образом, могут окисляться другими остатками цистеина с образованием ковалентных дисульфидных связей в структуре белка (рис. 2.14). Дисульфидные мостики добавляют дополнительную стабильность трехмерной структуре и часто требуются для правильного сворачивания и функционирования белка (Рисунок 2.14). Рисунок 2.14 Дисульфидные связи. Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина в последовательности пептида или белка или между различными цепями пептида или белка. В приведенном выше примере изображены две пептидные цепи, которые образуют гормон инсулин. Дисульфидные мостики между двумя цепями необходимы для правильного функционирования этого гормона по регулированию уровня глюкозы в крови. Изображение предоставлено: CNX OpenStax через Wikimedia Commons Форма и функции белка Первичная структура каждого белка приводит к уникальному паттерну сворачивания, который характерен для этого конкретного белка.Таким образом, первичная последовательность — это линейный порядок аминокислот, поскольку они связаны вместе в белковой цепи (рис. 2.15). В следующем разделе мы обсудим сворачивание белка, которое приводит к образованию вторичных, третичных, а иногда и четвертичных белковых структур. Рис. 2.15. Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека) назад к началу 2.3 Структура вторичного белка В предыдущем разделе мы отметили жесткость, создаваемую связью CN в амидной связи, когда аминокислоты соединяются друг с другом, и узнали, что это приводит к тому, что R-группы аминокислот благоприятствуют конфромации транс (за исключением пролина, который поддерживает конформацию цис ). Эта жесткость каркаса белка ограничивает потенциал сворачивания и структуру получаемого белка. Однако связи, прикрепленные к α-углероду, могут свободно вращаться и вносить свой вклад в гибкость и уникальные паттерны сворачивания, наблюдаемые внутри белков.Чтобы оценить возможные модели вращения, которые могут возникнуть вокруг α-углерода, обычно измеряются торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). Угол кручения Phi (Φ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-азот, оценивая угол между двумя соседними карбонильными атомами углерода, когда вы смотрите прямо вниз по связи α-углерод-азот в плоскость бумаги (рис. 2.16). ). И наоборот, торсионный угол Psi (ψ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод — карбонильный углерод, оценивая угол между двумя соседними атомами азота, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод — карбонильный углерод (Рисунок 2.16). Рисунок 2.16 Торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). (A) Торсионный угол Phi (Φ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и амидным азотом. Он измеряется как угол между двумя карбонильными атомами углерода, примыкающими к связи, показанный на нижней панели. (B) Торсионный угол Psi (ψ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и карбонильным углеродом. Он измеряется как угол между двумя атомами азота, примыкающими к связи, показанный на нижней панели. В то время как связи вокруг α-углерода могут свободно вращаться, предпочтительные торсионные углы ограничены меньшим набором возможностей, поскольку соседние атомы избегают конформаций, которые имеют высокие стерические препятствия, связанные с ними. Г. Рамачандран создал компьютерные модели малых пептидов для определения стабильных конформаций торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ). С его результатами он создал так называемый график Рамачандрана, который графически отображает области перекрытия наиболее благоприятных углов кручения Phi (Φ) и Psi (ψ) (Рисунок 2.17) Рисунок 2.17 График Рамачандрана. Благоприятный и очень благоприятный торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ) показаны желтым и красным соответственно. Указаны углы связи для общих вторичных белковых структур. Изображение изменено с: J. Cooper Внутри каждого белка небольшие участки белка могут принимать специфические повторяющиеся паттерны сворачивания. Эти конкретные мотивы или узоры называются вторичной структурой .Двумя наиболее распространенными вторичными структурными особенностями являются альфа-спираль и бета-гофрированный лист (рис. 2.18). Внутри этих структур внутримолекулярные взаимодействия, особенно водородная связь между амином основной цепи и карбонильными функциональными группами, имеют решающее значение для поддержания трехмерной формы. Рис. 2.18. Вторичные структурные особенности в структуре белка. Правая альфа-спираль и бета-складчатый лист являются общими структурными мотивами, обнаруженными в большинстве белков.Они удерживаются вместе за счет водородной связи между амином и карбонильным кислородом в основной цепи аминокислоты. Изображение изменено из: The School of Biomedical Sciences Wiki Альфа Спираль Для альфа-спиральных структур очень распространена правая спираль, тогда как левые спирали очень редки. Это связано с торсионными углами Phi (Φ) и Psi (ψ), необходимыми для получения левой альфа-спиральной структуры.Чтобы получить правильную ориентацию левой спирали, белку придется складываться и скручиваться под множеством неблагоприятных углов. Таким образом, они не очень распространены в природе. Для правой альфа-спирали каждый виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка (рис. 2.19). Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из α -спиральной цепи. Основная цепь полипептида образует повторяющуюся спиральную структуру, которая стабилизируется водородными связями между кислородом карбонила и водородом амина.Эти водородные связи возникают с регулярными интервалами, по одной водородной связи на каждую четвертую аминокислоту, и заставляют основную цепь полипептида образовывать спираль. Каждая аминокислота продвигает спираль вдоль своей оси на 1,5 Å. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; следовательно, шаг спирали составляет 5,4 Å. На спираль приходится в среднем десять аминокислотных остатков. Различные аминокислоты по-разному склонны к образованию α -спирали. Аминокислоты, которые предпочитают принимать спиральные конформации в белках, включают метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин.Пролин и глицин почти не склонны к образованию спиралей. Рис. 2.19. Структура правой альфа-спирали. (A) Модель шара и рукояти, вид сбоку. Всего для образования одного витка α -спирали требуется 3,6 аминокислоты. Водородная связь между кислородом карбонила и азотом 4-й аминокислоты стабилизирует спиральную структуру. На показанной структуре черные атомы представляют собой альфа-углерод, серый — карбонильные углероды, красный — кислород, синий — азот, зеленый — R-группы и светло-фиолетовый — атомы водорода.(B) Расширенный вид сбоку, линейная структура и модель заполнения пространства (C) Расширенный вид сверху, линейная структура и модель заполнения пространства Изображение A изменено с: Максим Изображение B и C взято: Генри Якубовски Ключевые моменты об альфа-спирали: Альфа-спираль более компактна, чем полностью вытянутая полипептидная цепь с углами phi / psi 180 o В белках среднее количество аминокислот в спирали равно 11, что дает 3 витка. Левая альфа-спираль, хотя и разрешенная при осмотре графика Рамачандрана, наблюдается редко, поскольку аминокислоты, используемые для построения структуры белка, являются L-аминокислотами и смещены в сторону образования правой спирали. Когда левосторонние спирали все же образуются, они часто имеют решающее значение для правильного сворачивания белка, стабильности белка или непосредственно участвуют в формировании активного центра. Рисунок 2.20 Левосторонняя структура альфа-спирали. На этой диаграмме левая альфа-спираль, показанная желтым цветом, является частью витка шпильки в структуре белка и стабилизирована двумя дисульфидными мостиками, показанными желтым цветом. Рисунок из: Annavarapu, S., Nanda, V. (2009) BMC Struct Biol 9, 61 Сердцевина спирали уплотнена плотно. В спирали нет отверстий и пор. Все R-группы простираются наружу и от оси спирали. R-группы могут быть гидрофильными или гидрофобными и могут располагаться в определенных положениях на спирали, образуя амфипатические области на белке, или полностью гидрофобные спирали могут также проходить через плазматическую мембрану, как показано на рисунке 2.21 Рис. 2.21. Расположение R-групп в альфа-спиральных структурах. R-группы могут быть расположены внутри альфа-спирали для создания амфипатических областей в белке, где гидрофильные остатки расположены с одной стороны спирали, а гидрофобные — с другой, как показано на виде сбоку (A) или сверху вниз ( ДО Н.Э).R-группы также могут быть полностью гидрофобными в альфа-спиралях, охватывающих плазматическую мембрану, как показано на (D). Рисунок изменен по: Khara, J.S., et al. (2017) Acta Biomat 57: 103-114 и Ryu, H., et al. (2019) Int J Mol Sci 20 (6) 1437 Некоторые аминокислоты чаще встречаются в альфа-спиралях, чем другие. Вот аминокислоты, которые обычно НЕ встречаются в альфа-спиральных структурах: Gly слишком мал и конформационно гибок, чтобы его можно было найти с высокой частотой в альфа-спиралях, а Pro слишком жесткий и в цис -конформация. Pro часто нарушает спиральную структуру, вызывая изгибы белка. Некоторые аминокислоты с боковыми цепями, которые могут связывать Н-связь ( Ser, Asp, и Asn ) и не слишком долго, по-видимому, действуют как конкуренты донора и акцептора Н-связи основной цепи и дестабилизируют альфа спирали. R-группы с ранним ветвлением, такие как Val и Ile, , дестабилизируют альфа-спираль из-за стерических взаимодействий объемных боковых цепей с основной цепью спирали. Краткое изложение склонности аминокислот к альфа-спиралям (а также к бета-структуре) Альфа-кератины, основной компонент волос, кожи, меха, клювов и ногтей, почти полностью представляют собой альфа-спираль. Jmol: Обновлено Изолированная спираль из антифриза белка Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5) Бета-гофрированный лист: В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи.Группы R присоединены к атомам углерода и простираются выше и ниже складок складки в конформации trans . Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе остова пептида (рис. 2.21). Рисунок 2.21 Бета-гофрированная листовая структура. β-гофрированный лист может быть ориентирован в параллельной или антипараллельной ориентации, как показано на (A) выше, с β-гофрированным листом, представленным красными стрелками.Направление стрелки указывает ориентацию белка, при этом стрелка проходит в направлении от N к C. Водородная связь между карбонилом основной цепи и функциональными аминогруппами основной цепи стабилизировала как антипараллельные (B слева), так и параллельные (B справа) β-складчатые листовые структуры. Изображение (A) с: Xenoblast Изображение (B) с: Fvasconcellos Другие мотивы вторичной структуры: Другие важные вторичные структуры включают витков, петель, шпильки и гибкие линкеры .Существует множество различных классификаций витков в структуре белка, включая α-витков, β-витков, γ-витков, δ-витков и π-витков . β-витки (наиболее распространенная форма) обычно содержат четыре аминокислотных остатка (рис. 2.22). Пролин и глицин обычно встречаются в поворотных мотивах, так как цис-конформация пролина способствует более резким конформационным изгибам, в то время как минимальная боковая цепь глицина позволяет более плотно упаковывать аминокислоты, чтобы способствовать структуре поворота. Рисунок 2.22. Схема β-витков типа I и II. Фотография из: Muskid ω-петля — это универсальный термин для более длинных, расширенных или нерегулярных петель без фиксированной внутренней водородной связи. Шпилька — это особый случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, шпилька beta соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями.Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединительным доменам свободно скручиваться и вращаться для рекрутирования своих партнеров по связыванию через динамику белковых доменов. назад к началу 2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы Между вторичной структурой и третичной структурой белков находятся более крупные трехмерные особенности, которые были идентифицированы во множестве различных белковых структур.Они известны как супервторичная структура и как белок мотивы . Супервторичная структура обычно состоит из двух вторичных структур, связанных вместе витком, и включает спираль-виток-спираль, спираль-петля-спираль, α-α-углы, β-β-углы и β-шпилька-β (рис. 2.23). Рисунок 2.23 Примеры сверхвторичных структур. (A) β-шпилька-β-структуры характеризуются резким поворотом шпильки, который не нарушает водородные связи двух β-складчатых листовых структур.(B) Предполагаемая спиральная структура белка Taspase1, (C) угловая структура α-α, присутствующая в белке Myoglobin. Изображение A предоставлено: Isabella Daidone Изображение B: Johannes van den Boom, et al. (2016) PLosONE 11 (3): e0151431 Изображение C изменено с: Belles14104 Белковые мотивы представляют собой более сложные структуры, созданные из вторичных и супервторичных структурных компонентов, которые являются повторяющимися модальностями, визуализированными во многих белковых структурах. Бета-нити имеют тенденцию закручиваться в правильном направлении, чтобы минимизировать конформационную энергию. Это приводит к образованию интересных структурных мотивов, обнаруженных во многих типах белков. Две из этих структур включают скрученные листы или опоры, а также бета-стволы (рис. 2.24) Рис. 2.24. Общие структурные мотивы бета-нити. (A) Скрученный лист для правой руки, вид сверху и сбоку, (B) Вид сбоку бета-ствола и (C) Вид сверху бета-ствола Автор изображения: Генри Якубовски Структурные мотивы могут выполнять определенные функции в белках, такие как обеспечение связывания субстратов или кофакторов.Например, складка Россмана отвечает за связывание с кофакторами нуклеотидов, такими как никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) (рис. 2.25). Складка Россмана состоит из шести параллельных бета-нитей, которые образуют протяженный бета-лист. Первые три нити соединены α-спиралями, в результате чего получается структура бета-альфа-бета-альфа-бета. Этот образец дублируется один раз, чтобы получить перевернутый тандемный повтор, содержащий шесть нитей. В целом жилы расположены в порядке 321456 (1 = N-концевой, 6 = C-концевой).Пять скрученных нитей, подобных Россманну, расположены в порядке 32145. Общая третичная структура складки напоминает трехслойный сэндвич, в котором начинка состоит из удлиненного бета-листа, а два ломтика хлеба образованы соединяющимися параллельными альфами. спирали. Рис. 2.25. Фолд Россмана. (A) Структура никотинамидадениндинуклеотида (NAD + ) (B) Диаграмма складки Россмана (спирали A-F красные и нити 1-6 желтые) из E.coli фермент малатдегидрогеназа. Показано, что кофактор NAD + связывается как молекула, заполняющая пространство. (C) Схематическая диаграмма шестицепочечной складки Россмана. Изображение изменено с: Boghog Одной из особенностей складки Россмана является ее специфичность связывания кофакторов. Наиболее консервативный сегмент складок Россмана — это первый бета-альфа-бета сегмент. Поскольку этот сегмент находится в контакте с ADP-частью динуклеотидов, таких как FAD, NAD и NADP, его также называют «ADP-связывающей бета-бета складкой». Интересно, что подобные структурные мотивы не всегда имеют общего эволюционного предка и могут возникать в результате конвергентной эволюции. Так обстоит дело с TIM Barrel, консервативной белковой складкой, состоящей из восьми α-спиралей и восьми параллельных β-цепей, которые чередуются вдоль пептидного остова. Структура названа в честь триозофосфатизомеразы, консервативного метаболического фермента. Бочки TIM — одна из самых распространенных белковых складок. Одна из самых интригующих особенностей представителей этого класса белков заключается в том, что хотя все они демонстрируют одну и ту же третичную складку, между ними очень мало сходства последовательностей.По крайней мере 15 различных семейств ферментов используют этот каркас для создания соответствующей геометрии активного сайта, всегда на С-конце восьми параллельных бета-цепей цилиндра. Рисунок 2.26 Ствол TIM. Бочки TIM считаются α / β-складками белка, потому что они включают в себя чередующийся паттерн α-спиралей и β-цепей в одном домене. В цилиндре TIM спирали и нити (обычно по 8 каждой) образуют соленоид, который изгибается и замыкается в форме пончика, топологически известной как тороид.Параллельные β-нити образуют внутреннюю стенку бублика (следовательно, β-бочку), тогда как α-спирали образуют внешнюю стенку бублика. Каждая β-нить соединяется со следующей смежной нитью в цилиндре через длинную правую петлю, которая включает одну из спиралей, так что раскрашивание ленты N-C на виде сверху (A) происходит в радужном порядке вокруг бочка. Ствол TIM также можно рассматривать как состоящий из 8 перекрывающихся правосторонних супервторичных структур β-α-β, как показано на виде сбоку (B). Изображение изменено с: WillowW Хотя ленточная диаграмма TIM Barrel показывает отверстие в центральном ядре белка, боковые цепи аминокислот на этом изображении не показаны (рис. 2.26). Ядро белка на самом деле плотно упаковано, в основном с объемными гидрофобными аминокислотными остатками, хотя необходимо несколько глицинов, чтобы дать пространство для маневра для сильно ограниченного центра из 8 приблизительных повторов, чтобы соответствовать друг другу. В упаковочных взаимодействиях между цепями и спиралями также преобладает гидрофобность, и разветвленные алифатические остатки валина, лейцина и изолейцина составляют около 40% от общего количества остатков в β-цепях. По мере того, как наши знания о бесчисленном множестве структурных мотивов, обнаруженных в сокровищнице природы белковых структур, продолжают расти, мы продолжаем понимать, как структура белка связана с функцией, и мы можем лучше охарактеризовать вновь приобретенные последовательности белка, используя in silico технологии. назад к началу 2.5 Структура третичного и четвертичного белка Полная трехмерная форма всего белка (или сумма всех вторичных структурных мотивов) известна как третичная структура белка и является уникальной и определяющей особенностью этого белка (Рисунок 2.27). Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, обнаруженных в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур, таких как альфа-спираль. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Незаряженные неполярные боковые цепи могут образовывать гидрофобные взаимодействия.Взаимодействие между боковыми цепями цистеина может приводить к образованию дисульфидных связей. Рисунок 2.27. Структура третичного белка. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи. Изображение предоставлено: School of Biomedical Sciences Wiki Все эти взаимодействия, сильные и слабые, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он обычно больше не функционирует. В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру . Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как единый полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности во время клеточного процессинга, которые образуют две цепи, удерживаемые вместе дисульфидными связями, как показано на рисунке 2.14. Затем три из этих структур группируются, образуя неактивный гексамер (рис. 2.28). Гексамерная форма инсулина — это способ для организма хранить инсулин в стабильной и неактивной конформации, чтобы он был доступен для высвобождения и реактивации в мономерной форме. Рисунок 2.28 Гормон инсулина — хороший пример четвертичной структуры. Инсулин вырабатывается и хранится в организме в виде гексамера (единицы из шести молекул инсулина), в то время как активной формой является мономер. Гексамер представляет собой неактивную форму с долговременной стабильностью, которая служит средством защиты высокореактивного инсулина, но при этом остается легкодоступным. Рисунок: Исаак Йонемото Предсказание паттерна сворачивания белка на основе его первичной последовательности — чрезвычайно сложная задача из-за присущей гибкости аминокислотным остаткам, которые можно использовать для формирования различных вторичных признаков.Как описано Fujiwara и др., Классификация SCOP (структурная классификация белков) и SCOPe (расширенная версия) являются основными базами данных, предоставляющими подробные и всесторонние описания всех известных структур белков. Классификация SCOP основана на иерархических уровнях: первые два уровня, семейство , и суперсемейство , описывают близкие и дальние эволюционные отношения, тогда как третий, крат , описывает геометрические отношения и структурные мотивы внутри белка.В рамках схемы складчатой ​​классификации большинство белков отнесено к одному из четырех структурных классов: (1) все α-спирали, (2) все β-листы, (3) α / β для белков с дисперсными структурами и (4) α + β для белков с участками, в которых преобладает тот или иной тип паттерна. На основании их формы, функции и местоположения белки в целом можно охарактеризовать как волокнистые, глобулярные, мембранные или неупорядоченные. Волокнистые белки Волокнистые белки характеризуются удлиненными белковыми структурами.Эти типы белков часто объединяются в филаменты или пучки, образуя структурные каркасы в биологических системах. У животных два наиболее распространенных семейства волокнистых белков — это α-кератин и коллаген. α-кератин α-кератин — ключевой структурный элемент, из которого состоят волосы, ногти, рога, когти, копыта и внешний слой кожи. Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и находить различное применение у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла.α-кератин синтезируется путем биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу ороговевшей ткани. Первые последовательности α-кератинов были определены Ханукоглу и Фуксом. Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератином типа I и кератином типа II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II. Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для α-кератинов, потому что при синтезе его субъединицы димера, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II (рис. 2.29). Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме.Например, в коже человека K5, α-кератин типа II, соединяется в основном с K14, α-кератином I типа, с образованием комплекса α-кератина клеточного слоя эпидермиса. Димеры Coiled-coil затем собираются в протофиламенты, очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив, который далее мультимеризуется, образуя филаменты, состоящие из множества копий мономеров кератина (рис. 2.29). Основная сила, которая удерживает структуры coiled-coil, связанные друг с другом, — это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина. Рисунок 2.29. Формирование промежуточной нити. Промежуточные филаменты состоят из супспирального комплекса α-кератина. Первоначально два мономера кератина (A) образуют структуру димера спиральной спирали (B) Два димера спиральной спирали соединяются, образуя шахматный тетрамер (C), тетрамеры начинают соединяться вместе (D), в конечном итоге формируя лист из восьми тетрамеров (E ). Затем лист из восьми тетрамеров скручивают в левую спираль, образуя конечную промежуточную нить (E). Электронная микрофотография промежуточной нити показана в верхнем левом углу. Автор изображения: Правительство США Коллаген Волокнистый белок Коллаген является наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляя от 25% до 35% от общего содержания белка в организме. Он находится преимущественно во внеклеточном пространстве в различных соединительных тканях организма. Коллаген содержит уникальную четвертичную структуру из трех белковых цепей, соединенных вместе, образуя тройную спираль.В основном он находится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа. В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Его также много в роговице, кровеносных сосудах, кишечнике, межпозвонковых дисках и дентине зубов. В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% веса сильных сухожильных мышц.Фибробласт — наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген. Кроме того, в качестве пищевых добавок используются порошки частично или полностью гидролизованного коллагена. Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении костей и кожи. Название коллаген происходит от греческого ( kólla ), что означает «клей», и суффикса -gen , что означает «производство». Это относится к раннему использованию соединения в процессе кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея. Более 90% коллагена в организме человека относится к типу I. Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в соответствии с формируемой ими структурой 28 типов коллагена. Пять наиболее распространенных типов: Тип I: кожа, сухожилие, сосудистая сеть, органы, кость (основной компонент органической части кости) Тип II: хрящ (основной коллагеновый компонент хряща) Тип III: сетчатый (основной компонент ретикулярных волокон), обычно встречается вместе с типом I Тип IV: образует базальную пластинку, секретируемый эпителием слой базальной мембраны Тип V: клеточные поверхности, волосы и плацента Здесь мы сосредоточимся на уникальных свойствах коллагена типа I.Коллаген I типа имеет необычный аминокислотный состав и последовательность: . Глицин присутствует почти в каждом третьем остатке. Пролин составляет около 17% коллагена. Коллаген содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время трансляции. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются различными ферментами, оба из которых требуют витамина С в качестве кофактора (рис. 2.30). Гидроксипролин, производный от пролина Гидроксилизин, полученный из лизина — в зависимости от типа коллагена различное количество гидроксилизинов гликозилировано (в основном с присоединенными дисахаридами). Рисунок 2.30. Гидроксилирование пролина и лизина во время посттрансляционной модификации коллагена типа I. Ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза необходимы для гидроксилирования остатков пролина (A) и лизина (B) соответственно. (Примечание: хотя положение 3 показано выше, пролиловые остатки альтернативно могут быть гидроксилированы в положении 4). Ферменты гидроксилазы модифицируют аминокислотные остатки после того, как они были включены в белок в качестве посттрансляционной модификации, и требуют витамина С (аскорбата) в качестве кофактора.(C) Дальнейшая модификация остатков гидроксилизина путем гликозилирования может привести к включению дисахарида (галактоза-глюкоза) в гидрокси-кислород. Большинство коллагена образуется аналогичным образом. Процесс синтеза коллагена типа I описан ниже и демонстрирует сложность сворачивания и обработки белка (рис. 2.31). Внутри ячейки Во время трансляции на рибосомах вдоль грубого эндоплазматического ретикулума (RER) образуются два типа альфа-цепей: альфа-1 и альфа-2 цепи.Эти пептидные цепи (известные как препроколлаген) имеют регистрирующие пептиды на каждом конце и сигнальный пептид. Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER. Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи. Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина. Этот процесс зависит от кофактора аскорбиновой кислоты (витамина С). Происходит гликозилирование определенных остатков гидроксилизина. Тройная альфа-спиральная структура образована внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2. Проколлаген доставляется в аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется путем экзоцитоза. Вне камеры Регистрационные пептиды расщепляются, и тропоколлаген образуется проколлагеновой пептидазой. Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания (альдольная реакция) лизилоксидазой, которая связывает остатки гидроксилизина и лизина.Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна. Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин. Рисунок 2.31. Синтез коллагена типа I. Полипептидные цепи синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в просвет, где они гидроксилируются и гликозилируются. Тройная спираль проколлагена образуется и транспортируется через аппарат Гольджи, где подвергается дальнейшей обработке.Проколлаген секретируется во внеклеточный матрикс, где расщепляется на тропоколлаген. Тропоколлаген собирается в коллагеновые фибриллы, где происходит сшивание и водородные связи с образованием конечного коллагенового волокна. Изображение изменено: E.V. Вонг и Британская энциклопедия Дефицит витамина С вызывает цингу, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани. Десны портятся и кровоточат, с потерей зубов; кожа меняет цвет, а раны не заживают.До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С. Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит, может поражать здоровые коллагеновые волокна. Кортизол стимулирует расщепление коллагена до аминокислот, предполагая, что стресс может усугубить эти болезненные состояния. Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, такие как фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству. назад к началу Глобулярные белки Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков. Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует несколько классов складок глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму. Термин глобин может более конкретно относиться к белкам, включая глобиновую складку. Глобиновая складка представляет собой обычную трехмерную складку в белках и определяет суперсемейство глобиноподобных белков (рис. 2.32). Эта складка обычно состоит из восьми альфа-спиралей, хотя некоторые белки имеют дополнительные продолжения спиралей на концах. Глобиновая складка встречается в одноименных семействах белков глобина: гемоглобинах и миоглобинах, а также в фикоцианинах.Поскольку миоглобин был первым белком, структура которого была решена, глобиновая складка была, таким образом, первой обнаруженной белковой складкой. Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка. Рисунок 2.32 Глобиновая складка. (A) Пример глобиновой складки, переносящего кислород белка миоглобина (PBD ID 1MBA) из моллюска Aplysia limacina. (B) Структура тетрамерного белка гемоглобина, содержащего в общей сложности четыре глобиновых складки. Изображение A: Википедия Изображение B: Zephyris Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19 веком) и сейчас несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов. Сферическая структура индуцируется третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны внутри молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, что позволяет диполь-дипольным взаимодействиям с растворителем, что объясняет растворимость молекулы. В отличие от волокнистых белков, которые выполняют преобладающую структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как: Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с высокой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы. Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д. Транспортеры других молекул через мембраны Запасы аминокислот. Регуляторные роли также выполняются глобулярными белками, а не волокнистыми белками. Структурные белки, например, актин и тубулин, глобулярные и растворимые как мономеры, но полимеризующиеся с образованием длинных жестких волокон Многие белки, которые будут подробно описаны в следующих главах, относятся к этому классу белков. Мембранные белки Мембранные белки — это белки, которые являются частью биологических мембран или взаимодействуют с ними.Они включают: 1) интегральные мембранные белки, которые являются частью мембраны или постоянно прикреплены к ней, и 2) периферические мембранные белки, которые временно прикрепляются к мембране через интегральные белки или липидный бислой. Интегральные мембранные белки далее классифицируются как трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, или интегральные монотопные белки, которые прикрепляются только к одной стороне мембраны. Мембранные белки, такие как растворимые глобулярные белки, волокнистые белки и неупорядоченные белки, являются обычными. Обладая символической важностью в медицине, мембранные белки являются мишенью для более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. По сравнению с другими классами белков, определение структур мембранных белков остается проблемой в значительной степени из-за сложности создания экспериментальных условий, которые могут сохранить правильную конформацию белка в изоляции от его нативной среды (рис. 2.33). Мембранные белки выполняют множество функций, жизненно важных для выживания организмов: Белки мембранных рецепторов передают сигналы между внутренней и внешней средой клетки. Транспортные белки перемещают молекулы и ионы через мембрану. Их можно разделить на категории в соответствии с базой данных классификации транспортеров. Мембранные ферменты могут обладать многими видами активности, такими как оксидоредуктаза, трансфераза или гидролаза. Молекулы клеточной адгезии позволяют клеткам идентифицировать друг друга и взаимодействовать.Например, белки, участвующие в иммунном ответе. Рис. 2.33. Схематическое изображение трансмембранных белков. 1. одиночная трансмембранная α-спираль (битопический мембранный белок) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок. Мембрана представлена ​​светло-коричневым цветом. Интегральные мембранные белки постоянно прикреплены к мембране. Такие белки можно отделить от биологических мембран только с использованием детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.Их можно классифицировать в зависимости от их отношения к бислою: Интегральные политопные белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану более одного раза. Эти белки могут иметь различную трансмембранную топологию. Эти белки имеют одну из двух структурных архитектур: белков спирального пучка, которые присутствуют во всех типах биологических мембран; бета-цилиндрических белков, которые обнаруживаются только во внешних мембранах грамотрицательных бактерий и внешних мембранах митохондрий и хлоропластов. Битопические белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану только один раз. Трансмембранные спирали из этих белков имеют значительно отличающиеся распределения аминокислот от трансмембранных спиралей политопных белков. Интегральные монотопные белки представляют собой интегральные мембранные белки, которые прикреплены только к одной стороне мембраны и не охватывают весь путь. Рисунок 2.34 Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной. 1. взаимодействие амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие гидрофобной петлей 3. взаимодействие ковалентно связанного липида мембраны ( липидирование ) 4. электростатическое или ионное взаимодействие с мембранные липиды. Автор изображения: : Foobar Белки периферической мембраны временно прикрепляются либо к липидному бислою, либо к интегральным белкам за счет комбинации гидрофобных, электростатических и других нековалентных взаимодействий.Периферические белки диссоциируют после обработки полярным реагентом, например раствором с повышенным pH или высокой концентрацией соли. Интегральные и периферические белки могут быть посттрансляционно модифицированы с добавлением жирных кислот, диацилглицериновых или пренильных цепей или GPI (гликозилфосфатидилинозитол), которые могут быть закреплены в липидном бислое. Неупорядоченные белки Внутренне неупорядоченный белок ( IDP ) — это белок, не имеющий фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры (Рисунок 2.35). IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные клубки, (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками). Рис. 2.35. Конформационная гибкость белка SUMO-1 (PDB: 1a5r). Центральная часть показывает относительно упорядоченную структуру. Напротив, N- и C-концевые области (левая и правая соответственно) демонстрируют «внутреннее нарушение», хотя короткая спиральная область сохраняется в N-концевом хвосте.Были преобразованы десять альтернативных моделей ЯМР. Элементы вторичной структуры: α-спирали (красные), β-тяжи (синие стрелки). Автор изображения: Лукаш Козловский Открытие IDP бросило вызов традиционной парадигме структуры белка, согласно которой функция белка зависит от фиксированной трехмерной структуры. Эта догма была поставлена ​​под сомнение в течение последних двадцати лет из-за растущего количества данных из различных областей структурной биологии, предполагающих, что динамика белков может иметь большое значение для таких систем.Несмотря на отсутствие стабильной структуры, IDP представляют собой очень большой и функционально важный класс белков. В некоторых случаях IDP могут принимать фиксированную трехмерную структуру после связывания с другими макромолекулами. В целом, IDP во многом отличаются от структурированных белков и, как правило, обладают различными свойствами с точки зрения функции, структуры, последовательности, взаимодействий, эволюции и регуляции. В 1930-1950 годах первые структуры белка были решены с помощью кристаллографии белков.Эти ранние структуры предполагали, что фиксированная трехмерная структура может обычно требоваться для обеспечения биологических функций белков. Утверждая, что белки имеют только одну однозначно определенную конфигурацию, Мирски и Полинг не признали, что работа Фишера поддержала бы их тезис с его моделью «Замок и ключ» (1894). Эти публикации закрепили центральную догму молекулярной биологии в том, что последовательность определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет функцию белков.В 1950 году Каруш написал о «конфигурационной адаптивности», что противоречит всем предположениям и исследованиям XIX века. Он был убежден, что белки имеют более одной конфигурации на одном уровне энергии и могут выбирать одну при связывании с другими субстратами. В 1960-х годах парадокс Левинталя предположил, что систематический конформационный поиск длинного полипептида вряд ли приведет к единственной свернутой структуре белка в биологически значимых временных масштабах (то есть от секунд до минут). Любопытно, что для многих (небольших) белков или белковых доменов можно наблюдать относительно быструю и эффективную рефолдинг in vitro .Как указано в «Догме Анфинсена» 1973 г., фиксированная трехмерная структура этих белков уникально кодируется в их первичной структуре (аминокислотной последовательности), является кинетически доступной и стабильной в ряде (близких) физиологических условий и, следовательно, может рассматриваться как нативное состояние таких «упорядоченных» белков. В последующие десятилетия, однако, многие крупные белковые области не могли быть отнесены к рентгеновским наборам данных, что указывает на то, что они занимают несколько позиций, которые усредняются на картах электронной плотности.Отсутствие фиксированных уникальных положений относительно кристаллической решетки предполагало, что эти области были «неупорядоченными». Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков также продемонстрировала наличие больших гибких линкеров и концов во многих решенных структурных ансамблях. В настоящее время общепринято, что белки существуют как ансамбль подобных структур с некоторыми областями более ограниченными, чем другие. Внутренне неструктурированные белки (IUP) занимают крайний конец этого спектра гибкости, тогда как IDP также включают белки со значительной тенденцией к локальной структуре или гибкими многодоменными сборками.Эти высокодинамичные неупорядоченные области белков впоследствии были связаны с функционально важными явлениями, такими как аллостерическая регуляция и ферментативный катализ. Многие неупорядоченные белки обладают аффинностью связывания со своими рецепторами, регулируемыми посттрансляционной модификацией, поэтому было высказано предположение, что гибкость неупорядоченных белков облегчает различные конформационные требования для связывания модифицирующих ферментов, а также их рецепторов. Внутреннее нарушение особенно обогащено белками, участвующими в передаче клеточных сигналов, транскрипции и ремоделировании хроматина. Гибкие линкеры Неупорядоченные области часто встречаются в виде гибких линкеров или петель, соединяющих домены. Линкерные последовательности сильно различаются по длине, но обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния. Линейные мотивы Линейные мотивы — это короткие неупорядоченные сегменты белков, которые опосредуют функциональные взаимодействия с другими белками или другими биомолекулами (РНК, ДНК, сахарами и т. Д.).). Многие роли линейных мотивов связаны с клеточной регуляцией, например, с контролем формы клеток, субклеточной локализацией отдельных белков и регулируемым обменом белков. Часто посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, настраивают сродство (не редко на несколько порядков величины) отдельных линейных мотивов к специфическим взаимодействиям. В отличие от глобулярных белков IDP не имеют пространственно расположенных активных карманов. Тем не менее, в 80% IDP (~ 3 дюжины), подвергнутых детальной структурной характеристике с помощью ЯМР, присутствуют линейные мотивы, названные PreSMos (предварительно структурированные мотивы), которые являются временными вторичными структурными элементами, примированными для распознавания мишени.В нескольких случаях было продемонстрировано, что эти временные структуры становятся полными и стабильными вторичными структурами, например спиралями, после связывания мишени. Следовательно, PreSMos являются предполагаемыми активными сайтами IDP. Фальцовка и переплет с сопряжением Многие неструктурированные белки претерпевают переходы в более упорядоченные состояния при связывании со своими мишенями. Спаренная укладка и связывание могут быть локальными, с участием только нескольких взаимодействующих остатков, или с участием всего белкового домена.Недавно было показано, что спаренная укладка и связывание позволяют захоронить большую площадь поверхности, что было бы возможно только для полностью структурированных белков, если бы они были намного больше. Более того, определенные неупорядоченные области могут служить «молекулярными переключателями» в регуляции определенных биологических функций, переключаясь на упорядоченную конформацию при молекулярном распознавании, например, при связывании малых молекул, связывании ДНК / РНК, ионных взаимодействиях. Нарушение связанного состояния (нечеткие комплексы) Внутренне неупорядоченные белки могут сохранять свою конформационную свободу, даже если они специфически связываются с другими белками.Структурный беспорядок в связанном состоянии может быть статическим или динамическим. В нечетких комплексах структурная множественность необходима для функционирования, и манипулирование связанной неупорядоченной областью изменяет активность. Конформационный ансамбль комплекса модулируется посредством посттрансляционных модификаций или белковых взаимодействий. Специфичность ДНК-связывающих белков часто зависит от длины нечетких областей, которая варьируется путем альтернативного сплайсинга. Внутренне неупорядоченные белки адаптируют множество различных структур in vivo в соответствии с условиями клетки, создавая структурный или конформационный ансамбль. Следовательно, их структуры сильно функционально связаны. Однако только несколько белков полностью неупорядочены в своем естественном состоянии. Нарушение в основном обнаруживается в внутренне неупорядоченных областях (IDR) внутри хорошо структурированного белка. Термин «внутренне неупорядоченный белок» (IDP), следовательно, включает белки, которые содержат IDR, а также полностью неупорядоченные белки. Наличие и вид белкового нарушения кодируется его аминокислотной последовательностью.В целом IDP характеризуются низким содержанием объемных гидрофобных аминокислот и высокой долей полярных и заряженных аминокислот, обычно называемой низкой гидрофобностью. Это свойство приводит к хорошему взаимодействию с водой. Кроме того, высокие чистые заряды способствуют беспорядку из-за электростатического отталкивания, возникающего из-за одинаково заряженных остатков. Таким образом, неупорядоченные последовательности не могут в достаточной степени скрыть гидрофобное ядро, чтобы свернуться в стабильные глобулярные белки. В некоторых случаях гидрофобные кластеры в неупорядоченных последовательностях дают ключи для идентификации областей, которые подвергаются сопряженной укладке и связыванию (см. Биологические роли). Многие неупорядоченные белки обнаруживают области без какой-либо регулярной вторичной структуры. Эти области можно назвать гибкими по сравнению со структурированными петлями. В то время как последние являются жесткими и содержат только один набор углов Рамачандрана, IDP включают несколько наборов углов. Термин гибкость также используется для хорошо структурированных белков, но описывает другое явление в контексте неупорядоченных белков. Гибкость структурированных белков связана с равновесным состоянием, в то время как у ВПЛ это не так.Многие неупорядоченные белки также обнаруживают последовательности низкой сложности, то есть последовательности с избыточным представлением нескольких остатков. Хотя последовательности низкой сложности являются сильным признаком нарушения, обратное не обязательно верно, то есть не все неупорядоченные белки имеют последовательности низкой сложности. Неупорядоченные белки имеют низкое содержание предсказанной вторичной структуры. назад к началу 2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков Сворачивание белка — это физический процесс, посредством которого белковая цепь приобретает свою естественную трехмерную структуру, конформацию, которая обычно является биологически функциональной, быстрым и воспроизводимым образом (Рисунок 2.36). Это физический процесс, с помощью которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайного клубка. Каждый белок существует в виде развернутого полипептида или случайной спирали при трансляции из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот. У этого полипептида отсутствует какая-либо стабильная (долговечная) трехмерная структура (левая часть первого рисунка). Поскольку полипептидная цепь синтезируется рибосомой, линейная цепь начинает складываться в свою трехмерную структуру.Сворачивание начинает происходить даже при трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая часть рисунка), известный как нативное состояние. Полученная трехмерная структура определяется аминокислотной последовательностью или первичной структурой (догма Анфинсена). Рисунок 2.36 Белок до и после сворачивания Автор изображения: DrKjaergaard Правильная трехмерная структура важна для функционирования, хотя некоторые части функциональных белков могут оставаться развернутыми или, как в случае IDP, оставаться гибкими, поэтому важна динамика белков.Отсутствие свертывания в нативную структуру обычно приводит к образованию неактивных белков, но в некоторых случаях неправильно свернутые белки имеют модифицированную или токсичную функциональность. Считается, что несколько нейродегенеративных и других заболеваний являются результатом накопления неправильно свернутых белков, таких как амилоидные фибриллы, обнаруженные у пациентов с болезнью Альцгеймера. Сворачивание — это спонтанный процесс, который в основном управляется гидрофобными взаимодействиями, образованием внутримолекулярных водородных связей, силами Ван-дер-Ваальса, и ему противостоит конформационная энтропия.Процесс сворачивания часто начинается совместно с трансляцией, так что N-конец белка начинает сворачиваться, в то время как C-концевой участок белка все еще синтезируется рибосомой; однако молекула белка может самопроизвольно складываться во время или после биосинтеза. Хотя эти макромолекулы можно рассматривать как «складывающиеся сами по себе», процесс также зависит от растворителя (вода или липидный бислой), концентрации солей, pH, температуры, возможного присутствия кофакторов и молекулярных шаперонов.Белки будут иметь ограничения на их способность к складыванию из-за ограниченных углов изгиба или возможных форм, как описано в графике Рамачандрана. Рисунок 2.37 Гидрофобный коллапс. В компактной складке (справа) гидрофобные аминокислоты (показаны черными сферами) схлопываются к центру, чтобы защитить себя от водной среды. Автор изображения: Tomixdf Сворачивание белка должно быть термодинамически благоприятным внутри клетки, чтобы реакция была спонтанной.Поскольку известно, что сворачивание белка является спонтанной реакцией, оно должно принимать отрицательное значение свободной энергии Гиббса. Свободная энергия Гиббса при сворачивании белка напрямую связана с энтальпией и энтропией. Для возникновения отрицательного значения ΔG и для того, чтобы сворачивание белка стало термодинамически благоприятным, тогда либо энтальпия, либо энтропия, либо оба условия должны быть благоприятными. Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является важной движущей силой процесса складывания. Гидрофобный эффект (рис. 2.37) — это явление, при котором гидрофобные цепи белка схлопываются в ядро ​​белка (вдали от гидрофильной среды). В водной среде молекулы воды имеют тенденцию к агрегированию вокруг гидрофобных областей или боковых цепей белка, создавая водные оболочки из упорядоченных молекул воды. Упорядочение молекул воды вокруг гидрофобной области увеличивает порядок в системе и, следовательно, способствует отрицательному изменению энтропии (уменьшению энтропии в системе).Молекулы воды фиксируются в этих водных клетках, что приводит к гидрофобному коллапсу или сворачиванию внутрь гидрофобных групп (рис. 2.38). Рис. 2.38. Образование клатрата воды. Хлороформ является гидрофобным соединением, поэтому, когда он растворяется в воде с образованием гидрата, гидрофобная гидратация сопровождается отрицательным изменением энтропии из-за повышенного порядка в окружающей воде и положительного изменения теплоемкости, часто вызывая положительное значение ΔG. Подобные водные клетки могут объединяться вокруг гидрофобных белковых остатков перед правильным сворачиванием. Гидрофобный коллапс возвращает энтропию в систему за счет разрушения водяных клеток, что освобождает упорядоченные молекулы воды. Множество гидрофобных групп, взаимодействующих внутри ядра глобулярного свернутого белка, вносит значительный вклад в стабильность белка после сворачивания из-за сильно накопленных сил Ван-дер-Ваальса (в частности, сил Лондонской дисперсии).Гидрофобный эффект существует как движущая сила в термодинамике только при наличии водной среды с амфифильной молекулой, содержащей большую гидрофобную область. Прочность водородных связей зависит от их окружения; таким образом, водородные связи, заключенные в гидрофобное ядро, вносят больший вклад, чем водородные связи, находящиеся в водной среде, для стабильности нативного состояния. Шапероны Молекулярные шапероны представляют собой класс белков, которые помогают в правильном сворачивании других белков in vivo (Рисунок 2.39). Шапероны существуют во всех клеточных компартментах и ​​взаимодействуют с полипептидной цепью, чтобы позволить сформироваться нативной трехмерной конформации белка; однако сами шапероны не включены в окончательную структуру белка, которому они помогают. Шапероны могут способствовать сворачиванию, даже когда возникающий полипептид синтезируется рибосомой. Молекулярные шапероны действуют путем связывания для стабилизации нестабильной в других отношениях структуры белка в его пути фолдинга, но шапероны не содержат необходимой информации, чтобы знать правильную нативную структуру белка, которому они помогают; скорее, шапероны работают, предотвращая неправильные складчатые конформации. Рис. 2.39. Вид сверху комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL, модель Автор изображения: Википедия Таким образом, шапероны на самом деле не увеличивают частоту отдельных шагов, участвующих в пути сворачивания к нативной структуре; вместо этого они работают, уменьшая возможные нежелательные агрегации полипептидной цепи, которые в противном случае могли бы замедлить поиск подходящего промежуточного соединения, и они обеспечивают более эффективный путь для полипептидной цепи, чтобы принять правильные конформации.Шапероны не следует путать с катализаторами сворачивания, которые на самом деле катализируют в противном случае медленные этапы пути сворачивания. Примерами катализаторов фолдинга являются протеин-дисульфидные изомеразы и пептидил-пролилизомеразы, которые могут участвовать в образовании дисульфидных связей или взаимном превращении между цис- и транс- стереоизомерами соответственно. Показано, что шапероны имеют решающее значение в процессе сворачивания белка in vivo , потому что они обеспечивают белок с помощью, необходимой для принятия его надлежащих выравниваний и конформаций, достаточно эффективно, чтобы стать «биологически релевантными».Это означает, что полипептидная цепь теоретически может складываться в свою нативную структуру без помощи шаперонов, как продемонстрировали эксперименты по укладке белков, проведенные in vitro ; , однако, этот процесс оказывается слишком неэффективным или слишком медленным, чтобы существовать в биологических системах; следовательно, шапероны необходимы для сворачивания белка in vivo. Показано, что наряду со своей ролью в содействии формированию нативных структур, шапероны участвуют в различных ролях, таких как транспорт белков, деградация и даже позволяют денатурированным белкам, подвергающимся воздействию определенных внешних денатурирующих факторов, возможность повторно складываться в их правильные нативные структуры. Денатурация белка Полностью денатурированный белок не имеет ни третичной, ни вторичной структуры, однако последовательность первичного белка остается нетронутой, и белок существует в виде случайной спирали (рис. 2.39). При определенных условиях некоторые белки могут складываться заново; однако во многих случаях денатурация необратима. Клетки иногда защищают свои белки от денатурирующего воздействия тепла с помощью ферментов, известных как , белков теплового шока (тип шаперона), , , которые помогают другим белкам как в сворачивании, так и в том, чтобы оставаться свернутыми (Рисунок 2.40). Белки теплового шока экспрессируются в ответ на повышенные температуры или другие стрессы. Некоторые белки вообще никогда не сворачиваются в клетках, кроме как с помощью шаперонов, которые либо изолируют отдельные белки, чтобы их сворачивание не прерывалось взаимодействиями с другими белками, либо помогают разворачивать неправильно свернутые белки, позволяя им повторно складываться в правильную нативную структуру. Эта функция имеет решающее значение для предотвращения риска осаждения в нерастворимые аморфные агрегаты. Рисунок 2.40 Денатурация белка. Рисунок (1) изображает правильно свернутый интактный белок. На этапе (2) к системе подводится тепло, превышающее порог поддержания внутримолекулярных белковых взаимодействий. На этапе (3) показан развернутый или денатурированный белок. Цветные области денатурированного белка соответствуют окрашенным областям природного свернутого белка, показанного на (1). Схема предоставлена: Scurran15 К внешним факторам, участвующим в денатурации белка или нарушении нативного состояния, относятся температура, внешние поля (электрические, магнитные), скученность молекул и даже ограничение пространства, которые могут иметь большое влияние на сворачивание белков.Высокие концентрации растворенных веществ, экстремальные значения pH, механические силы и присутствие химических денатурирующих веществ также могут способствовать денатурации белка. Эти отдельные факторы вместе классифицируются как стрессы. Показано, что шапероны существуют в возрастающих концентрациях во время клеточного стресса и помогают правильному сворачиванию возникающих белков, а также денатурированных или неправильно свернутых. При некоторых условиях белки не будут сворачиваться в свои биохимически функциональные формы.Температуры выше или ниже диапазона, в котором обычно живут клетки, вызывают разворачивание или денатурирование термически нестабильных белков (вот почему кипячение делает яичный белок непрозрачным). Однако термостабильность белков далеко не постоянна; например, были обнаружены гипертермофильные бактерии, которые растут при температурах до 122 ° C, что, конечно, требует, чтобы их полный набор жизненно важных белков и белковых ансамблей был стабильным при этой температуре или выше. Гидолиз Гидролиз — это разрушение последовательности первичного белка путем добавления воды для преобразования отдельных мономерных единиц аминокислот (рис.41). Рисунок 2.41 Гидролиз белков. В реакции гидролиза вода добавляется через амидную связь, включающую группу -ОН с карбонильным углеродом и реформируя карбоновую кислоту. Водород из воды преобразовывает амин. Белки участвуют во многих клеточных функциях. Белки могут действовать как ферменты, которые увеличивают скорость химических реакций. Фактически, 99% ферментативных реакций внутри клетки опосредуются белками.Таким образом, они являются неотъемлемой частью процессов создания или разрушения клеточных компонентов. Белки также могут действовать как структурный каркас внутри клетки, помогая поддерживать клеточную форму. Белки также могут участвовать в клеточной передаче сигналов и коммуникации, а также в переносе молекул из одного места в другое. В экстремальных условиях, таких как голодание, белки также могут использоваться в качестве источника энергии внутри клетки. назад к началу 2.7 источников OpenStax, Белки. OpenStax CNX. 30 сентября 2016 г. http://cnx.org/contents/bf17f4df-605c-4388-88c2-25b0f000b0ed@2. Файл: Хиральность руками.jpg. (2017, 16 сентября). Wikimedia Commons, бесплатное хранилище мультимедиа . Получено 17:34, 10 июля 2019 г. с сайта https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Chirality_with_hands.jpg&oldid=258750003. авторов Википедии. (2019, 6 июля). Цвиттерион. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 21:48, 10 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Zwitterion&oldid= 9721 . авторов Википедии. (2019, 8 июля). Абсолютная конфигурация. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 15:28, 14 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Absolute_configuration&oldid= 2423 . Структурная биохимия / фермент / активный сайт. (2019, 1 июля). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено 16:55, 16 июля 2019 г., с сайта https: // en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site&oldid=3555410. Структурная биохимия / Белки. (2019, 24 марта). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено в 19:16, 18 июля 2019 г., с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Proteins&oldid=3529061. Fujiwara, K., Toda, H., and Ikeguchi, M. (2012) Зависимость аминокислотной склонности α-спирали и β-складки от общего типа белковой складки. BMC Структурная биология 12:18.Доступно по адресу: https://bmcstructbiol.biomedcentral.com/track/pdf/10.1186/1472-6807-12-18 авторов Википедии. (2019, 16 июля). Кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 17:50, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Keratin&oldid= 8340 . авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php? title = Альфа-кератин & oldid = 7410 Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии. Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=43480020ca6010f804da8baf7ba. авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=9954 . авторов Википедии.(2019, 2 июля). Россманн фолд. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:01, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rossmann_fold&oldid= 8788 . авторов Википедии. (2019, 30 мая). Ствол ТИМ. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:46, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=TIM_barrel&oldid=899459569 . авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid= 4145 . авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid= 0467 . авторов Википедии. (2019, 11 июля). Внутренне неупорядоченные белки. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 19:52, 20 июля 2019 г., с https: // en.wikipedia.org/w/index.php?title=Intrinsically_disordered_proteins&oldid= 2287 . Previous Post Мазь от контактного дерматита на руках: Аллергический контактный дерматит:Причины,Симптомы острого аллергического контактного дерматита,Диагностика Next Post Содержит ли крахмал яблоко: Йод на яблоко есть ли крахмал Следующие записи Разное Крем от обветривания губ: Как лечить обветренные губы в домашних условиях. Мази, народные средства, домашние рецепты – причины, как и чем лечить в домашних условиях Разное Накаченные ягодицы: Упругие, накаченные ягодицы без приседаний: сладкая ложь | kost-shirokaya.ru Разное Чем убрать рубцы на лице: Чем убрать шрамы и рубцы на лице Разное Ячмень на веке чем лечить: Как лечить ячмень на верхнем веке — лучшие препараты и народные средства! – как и чем быстро вылечить глаза Разное Пилинги химические польза: В чем польза пилинга? Пилинг лица — все об этом. Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт